Font size
WorksheetsREPASO PROTEÍNAS Y ENZIMAS
Total questions: 30
Worksheet time: 23mins
Las unidades estructurales de las proteínas son...
Nucleótidos
Monosacáridos
Aminoácidos
Disacáridos
Los aminoácidos son compuestos que se caracterizan por tener un átomo de carbono central, denominado carbono alfa, al que se unen un...
Grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un radical (R o cadena lateral).
Grupo carboxilo, un grupo amino, una base nitrogenada y un radical R
Grupo carboxilo, una base nitrogenada y una pentosa
Grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una pentosa
Los tipos de estructura secundaria en las proteínas son:
Conformación en α-hélice y lineal
Conformación en doble hélice y lineal
Conformación en doble hélice
Conformación en α-hélice y conformación β
Las proteínas son específicas de cada ser vivo y de cada especie de seres vivos.
Verdadero
Falso
NO es un tipo de aminoácido
Grupo R apolar
Grupo R polar sin carga
Ácidos
Lipídicos
Los aminoácidos esenciales son aquellos que...
Nuestro organismo puede sintetizarlos a partir de otros y no es necesario obtenerlos a través de los alimentos.
Nuestro organismo no puede sintetizarlos a partir de otros y es necesario obtenerlos a través de los alimentos.
Nuestro organismo puede sintetizarlos a partir de otros aminoácidos no esenciales
Ninguna anterior es correcta porque no existen los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos no tienen comportamiento anfótero
Verdadero
Falso
El enlace peptídico se establece entre...
El grupo carboxilo de un aminoácido con el H del siguiente
El -OH del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente
El -OH del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente
El H de un aminoácido con el grupo amino del siguiente
La función biológica de las proteínas depende de...
Reacciones químicas
Secuencia de aminoácidos
Conformación espacial
Número, tipo y orden de los aminoácidos
Corresponde a la estructura primaria de las proteínas:
Hay dos tipos principales de estructura: α-hélice y conformación β
Es el resultado de la disposición que adopta en el espacio la cadena polipeptídica con estructura secundaria
Los enlaces que estabilizan la estructura pueden ser puentes disulfuro
Cadena de aminoácidos específica para cada proteína, y viene determinada por un número, tipo y orden concreto de los aminoácidos
Corresponde a la estructura terciaria de las proteínas:
Hay dos tipos principales de estructura: α-hélice y conformación β
Es el resultado de la disposición que adopta en el espacio la cadena polipeptídica con estructura secundaria
Los enlaces que estabilizan la estructura pueden ser puentes disulfuro
Cadena de aminoácidos específica para cada proteína, y viene determinada por un número, tipo y orden concreto de los aminoácidos
NO es un enlace que estabiliza la estructura terciaria de la proteína:
Fuerzas electrostáticas
Fuerzas de Van der Waals
Enlace covalente
Puentes disulfuro
Las proteínas con estructura cuaternaria se denominan:
Polimérica
Oligomérica
Cuatermérica
Proteína cuaternaria
Conformación que adoptan las proteínas insolubles en agua y que tienen función estructural
Fibrilar
Globular
Las proteínas solubles en agua y que tienen función dinámica (biocatalizadora, transportadora, contráctiles...) tienen conformación:
Fibrilar
Globular
NO es una propiedad de las proteínas:
Específica de cada individuo
Amortiguadoras de pH
Capilaridad
Desnaturalización
La hemoglobina de los glóbulos rojos, encargada del transporte de oxígeno, tiene una función
Defensiva
Transportadora
Contráctil
Reserva
La actina y la miosina, que intervienen en la contracción muscular, tienen una función:
Defensiva
Transporte
Reserva
Contráctil
Las inmunoglobulinas de la sangre que actúan como anticuerpos neutralizando moléculas y células extrañas tienen una función
Transporte
Defensiva
Reserva
Enzimática
Los biocatalizadores, que actúan acelerando las reacciones químicas celulares, tienen función:
Defensiva
Contráctil
Transporte
Enzimática
Si las enzimas solamente están formadas por aminoácidos pueden ser...
Heteroproteínas
Holoproteínas
Región del enzima formado por los aminoácidos que se unen con el sustrato
Centro receptor
Centro activo
Centro enzima
Centro inhibidor
Sustancia que disminuye o anula la actividad enzimática
Centro activo
Coenzima
Inhibidor
Enzima
Energía que hay que suministrar a los reactivos para que la reacción química se produzca:
Energía inicial
Energía mecánica
Energía potencial
Energía de activación
En la inhibición irreversible el inhibidor establece enlaces covalentes con el enzima impidiendo de manera definitiva su actividad
Verdadero
Falso
Pérdida de la estructura nativa de una proteína y como consecuencia la pérdida de su funcionalidad.
Renaturalización
Desnaturalización
Cuando todas las moléculas de sustrato están unidas al enzima (ES) y no quedan enzimas libres, hablamos de...
Saturación enzimática
Saturación de sustrato
Insaturación enzimática
Saturación máxima
NO influye en la velocidad de las reacciones enzimáticas
Temperatura
pH
Inhibidores
Medio en el que se produce
El inhibidor se une a la enzima en otro sitio diferente al centro activo, no impidiendo la unión del sustrato pero sí su catálisis
Inhibición competetiva
Inhibición no competitiva
Son moléculas con una conformación espacial muy parecida a la del sustrato compitiendo con él por la unión al centro activo. Este tipo de inhibición puede paliarse aumentando la concentración de sustrato.
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
