WorksheetsExamen Bioquímica 1
Total questions: 50
Worksheet time: 50mins
De que otra forma se le suele llamar a las Biomoléculas
Micromoléculas
Moléculas de la vida
Moléculas de la célula
Todas las anteriores
Aporte energético en la dieta de los carbohidratos
4 kCal/g
9 kCal/g
0 kCal/g
8 kCal/g
Disacárido más comúnmente utilizado en los alimentos
Celulosa
Sacarosa
Almidón
Quitina
Carbohidrato que no puede ser sintetizado por los humanos
Celulosa
Sacarosa
Glucosa
Almidón
Una hexosa se representa en clasificación de los carbohidratos según el número de carbono como:
1C
4C
6C
5C
Seleccione las dos formas como se clasifican los carbohidratos
Por su cantidad de enlaces
Por su cantidad de Carbonos
Por la cantidad de azucares
Por la cantidad de Nitrógeno
Son dos ejemplos de monosacáridos mas comunes
Sacarosa
Glucosa
Almidón
Fructosa
Son dos ejemplos de polisacáridos
Sacarosa
Glucosa
Almidón
Celulosa
Son dos ejemplos de azucares que no son dulces
Acido Siálico
Almidón
Fucosa
Celulosa
¿Dónde encontramos el azúcar Ribosa?
(a)
¿Dónde encontramos el azúcar Desoxirribosa?
(a)
¿Dónde encontramos el azúcar Lactosa?
(a)
Azúcar que se obtiene de la digestión de almidón
(a)
Son largas cadenas de monosacáridos, usados por las plantas y animales como reservas de energía
(a)
Son cadenas de glucosa unidas linealmente, almacenada en plantas, granos, semillas y tubérculos como la papa y el camote.
(a)
Aporte energético en la dieta de las grasas
4 kCal/g
9 kCal/g
0 kCal/g
8 kCal/g
Como se clasifican los lípidos o grasas
Grasas saturadas
Grasas insaturadas
Saponificables
No saponificables
Grasas poliinsaturadas
Como se clasifican los triacilgliceroles o trigliceridos
Grasas saturadas
Grasas insaturadas
Saponificables
No saponificables
Llamado el colesterol malo
(a)
Son biopolímeros de elevado peso molecular formadas por la unión de diferentes unidades o monómeros
(a)
Son tres funciones importantes de las proteínas
Transporte
Donador de protones
Síntesis
Catalítica
Estructural
La estructura terciaria de las proteínas es
una cadena lineal de aminoácidos
cuando se forman agregados de péptidos y sólo se manifiesta en las proteínas fibrosas o globulares.
cuando una cadena de aminoácidos se tuerce en forma de espiral o en forma de zigzag.
cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se forman enlaces disulfuro. Se conoce como péptido.
Bajo condiciones fisiológicas, cada proteína se dobla en una forma estable, llamada:
(a)
Constan de varios tipos de estructura secundaria, son enzimas y proteínas reguladoras
Globulares
Proteómicos
Fibrosas
Son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas, como catalizadores, actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
(a)
Es el principal solvente en los organismos vivos, ya que sus moléculas son polares
Hexano
Etanol
Agua
Los buffer
El metabolismo biológico se compone de dos fases o etapas conjugadas, conocidas como:
Anabolismo
Enzima
Coenzima
Catabolismo
La especificidad de reacción es el aspecto mas importante de una:
(a)
Clases de enzimas
Globular
Fibrosa
Transferasa
Hidrolasa
Enzimas que catalizan las reacciones de oxido-reducción
(a)
Enzimas que catalizan las reacciones de trasferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas
(a)
Enzimas que catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula ( reacciones de isomerización).
(a)
Tipo de inhibición reversible que se encuentran con mas frecuencia en bioquímica y que solo se puede unir a la molécula de enzima libre que no estén unidas a sustrato alguno.
Inhibición acompetitiva
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Tipo de inhibición reversible que solo se unen al enzima sustrato (ES) y no a la enzima libre.
Inhibición acompetitiva
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Tipo de inhibición reversible se pueden unir a la enzima ( E) o al enzima sustrato (ES) y formar complejos inactivos enzimas sustratos (ES) o (ESI).
Inhibición acompetitiva
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Proceso en el cual una proteína pierde su configuración y ya no puede regresar a su forma y función original.
(a)
Cada enzima tiene una muesca o ranura llamada
(a)
El sustrato y la enzima forman un complejo llamado
(a)
Factores que afectan y alteran la estructura de las enzimas:
pH
Humedad
Temperatura
Viscosidad
Dos ejemplos de inhibición competitiva o reversible
Venenos
Sales
Drogas permitidas
Fármacos
Dos ejemplos de inhibición irreversible
Venenos
Pesticidas
Drogas permitidas
Fármacos
Es posible evaluar la eficiencia de una enzima midiendo su:
(a)
Son los responsables del control reversible de numerosas enzimas reguladoras
(a)
Tipos de cofactores
Compuestos orgánicos
Compuestos inorgánicos
Iones no metálicos
Iones esenciales
Son dos ejemplos de ácidos grasos esenciales
Acido Palmítico
Acido docosahexaenoico
Acido linolénico
Acido eicosapentaenoico
Lípidos mas abundantes en la mayor parte de las membranas. También llamados fosfoglicéridos
(a)
Tres grandes familias de los Esfingolípidos son: Esfingomielinas, cerebrósidos, y los gangliósidos.
Gangliósidos
Cerebrósidos
Esfingomielinas
Glutamina
Son tres aminoácidos esenciales
Triptófano
Fenilalanina
Metionina
Alanina
Glicina
Aminoácido esencial en niños y no esencial en adultos
(a)
Electrolitos o iones minerales con carga eléctrica que cumplen funciones especiales
Cobre
Hierro
Potasio
Zinc
Sodio
