De la información secuencial se derivan 2 grupos de macromoléculas:

Informacionales y no informacionales

Las que conservan trasmiten y transfieren la información genética (ADN y ARN). Las que expresan esa información genética (las proteínas).

(Polisacáridos) excepto los heteropolisacáridos presentes en los grupos sanguíneos. La estructura primaria esta vinculada a la secuencial, y las de orden superior a la conformacional se infiere que la información conformacional esta determinada por la información secuencial.

Esta contenida en la estructura tridimensional, en la conformación de la macromolécula y permite interacciones especificas en el espacio.

La información conformacional determina el reconocimiento molecular que incluye la complementariedad eléctrica, la complementariedad espacial o estérica y la transconformacion.

La transconformacion: Este tipo de información permite la interacción de la macromolécula con otra biomolécula a través de sitios específicos, llamados sitios de reconocimiento, este fenómeno recibe el nombre de reconocimiento molecular.

Son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso molecular mayor de 5000 Daltons. Ademas existen otras sustancias formadas por la unión de aminoácidos que son los péptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons, que pueden ser oligopéptidos y polipéptidos

Se denominan _____________ cuando tienen 2 a 7 residuos de aminoácidos, como son las hormonas liberadoras hipotalámicas, que controlan las secreciones adenohipofisarias.

Se consideran ____________ cuando tienen mas de 7 aminoácidos, pero su peso molecular es menor de 5000 Daltons, como son las hormonas oxitocina, la bradiquinina y el glucagón.

Las proteínas se clasifican por su forma en

Las proteínas se clasifican por su solubilidad que pueden ser

Las proteínas se clasifican por su composición química se clasifican en

Presentan estructura tridimensional, esferoidal y predomina el volumen sobre la longitud es decir sus ejes axilares es menor de 10 y no exceden de 3 a 4.

Aquellas que su estructura tridimensional, es alargada y predomina el la longitud sobre el volumen. La relación entre sus ejes axilares es mayor de 10.

Cuya forma empaquetada les permite formar los diferentes tipos de fibras, predominan las cadenas laterales de residuos aminoácidos apolares. Aquí se encuentran todas las proteínas fibrosas y globulares que forman parte de las membranas biológica.

Cuando tienen una estructura espacial globular donde emergen residuos de aminoácidos polares que establecen interacciones débiles no covalentes con el agua.

Cuando son solubles en soluciones de sales neutras, como el cloruro de sodio. Ejemplo son las globulinas

Aquellas que presentan unida a la estructura proteica un grupo prostético que puede ser lípidos, glúcidos, grupos fosfatos, flavin nucleótidos, metaloproteinas

¿En la composición química simples están formadas solo por aminoácidos?

Se define como el orden o secuencia de los residuos de aminoácidos en la cadena peptídica. Constituye la estructura básica, la mas importante de las proteínas, sobre la cual se rigen las demás estructuras, esta codificada genéticamente y es única para cada proteína. Es el nivel mas importante, ya que determina el resto de los niveles de organización y por tanto la estructura tridimensional y la función de las proteínas. En ello se da lo monótono que garantiza la formación de interacciones débiles formando la estructura tridimensional. Son 20 los aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a la estructura de su cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades fisico-quimicas especificas.

Es el ordenamiento regular que adoptan sectores de la cadena peptídica a lo largo de un eje, debido a la interacción entre los grupos carbonílicos y amílicos de los enlaces peptídicos con formación de puentes de hidrógenos. Los tipos fundamentales de esta estructura son: Alfa hélice, hoja plegada y triple hélice del colágeno.

Los puentes de hidrogeno son intracatenarios, es decir, se establecen entre los elementos del enlace peptídico de la misma cadena y son paralelos al eje longitudinal de la molécula. Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la molécula.

Las cadenas polipeptídica se dispone en zig zag se estabiliza también por puentes de hidrogeno que se establecen entre los elementos del enlace peptídico, pero en este caso son intracatenarios, es decir entre cadenas diferentes o de la misma cadena que se pliega. Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo del plano de la estructura. Puede ser paralela y anti paralela.

Proteina que cumple una importante función estructural como soporte.

Es la disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas; estabilizada por interacciones débiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.

Es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar una unidad biológicamente activa. Esta constituida por un numero par de cadenas polipeptídicas, idénticas o diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por puente disulfuro. Complejo pero no el mas importante.

La desnaturalización de las proteínas se debe a la perdida de su estructura tridimensional y por ende de su función biológica. Ello se debe a la acción de agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que estabilizan la estructura tridimensional sin afectar la estructura primaria. Entre ellos se encuentran el calor, los alcoholes, la urea y las variaciones extremas de pH

entre otros.

Son consecuencia de su gran tamaño y la presencia de grupos ionizables. No dializan, o sea no pueden difundir a través de las membranas. Al no hacerlo crean una presión osmótica que se denomina oncótica.

Las proteínas presentan grupos ionizables, entre los que se encuentran el grupo amino de un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. También presentan grupos ionizables en las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.

Si pH < PI la proteína se comportan como un anión (-) y migra al ánodo.

Si pH > PI la proteína se comportan como un catión (+) y migra al cátodo.

Si pH = PI la proteína tiene carga neta 0 y es incapaz de migrar.

Se denomina electroforesis al método de separación de moléculas, basado en su desplazamiento en un campo eléctrico. Es un importante método diagnostico ya que se pueden separar proteínas que presentan cargas eléctricas diferentes. A medida que sea mayor su carga y menor su masa molecular, migraran mas rápido, por lo que se separaran.

Son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlaces glucosídico, poseen un peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que no poseen un numero exacto de monómeros.

Son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos, sustituidos, unidos mediante diferentes enlaces de los tipos a alfa o beta; ambas características determinan su secuencia informacional, casi siempre aparecen unidos a proteínas y lípidos, formando glucolípidos y glicoproteínas, a las que alteran su solubilidad, debido a que contienen agrupaciones altamente hidrofílicas.

Son un tipo de glúcidos formados por la condensación (unión) de dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico pues se establece en forma de éter siendo un átomo de oxigeno el que une cada pareja de monosacáridos, mono o dicarbonilico, que ademas puede ser a o B en función del -OH hemiacetal o hemicetal.

Se clasifican en homodisacaridos si se rinden por hidrolisis de diferentes monosacáridos y heterodisacaridos si se obtiene el mismo monosacárido.

Son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace glucosídico, poseen peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y, a diferencia de los ácidos nucleicos y las proteínas, no tienen un numero exacto de monómeros.

Los polisacáridos se clasifican en Homopolisacaridos y Heteropolisacáridos.

Son polímeros de diferentes monosacáridos, se incluyen

- peptidoglicanos

-Glicosaminoglicanos o mucopolisacidos ácidos

- proteoglicanos

Son polímeros del mismo monosacárido. Aquí encontramos el almidón, el glucógeno, la celulosa, la pectina y la quitina.

Formados por un heteropolisacárido unido por enlace covalente a las cadenas peptídicas constituidos por unidades alternas de N-acetil-glucosamina y acido N-acetil- muramico unidos por enlace beta 1-4.

Son polímeros lineales, donde la unidad que se repite es un tipo de disacárido.

Se forman por la unión covalente entre una molécula de proteína y las cadenas de glicosaminoglicanos presentes en los ______________ son polianiones, por lo que se unen a cationes como Na+ y K+ y modifican la presión osmótica, influyen en la determinación del ordenamiento de la matriz.

Es un polímero lineal largo de D-glucosas unidas mediante enlace glucosídico tipo alfa 1-4.

Es un polímero ramificado de glucosas unidas por enlace alfa 1-4 glucosídico, pero cada 24 a 30 residuos existen puntos de ramificación mediante enlace glucosídico del tipo alfa 1-6.

Es un polímero de alfa D-glucosas que se unen por enlace glucosídico alfa 1-4 lo que permite el crecimiento del polímero en sentido lineal y por enlaces glucosídico alfa 1-6 que facilita el establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12 residuos de monosacáridos. Se almacena fundamentalmente en el hígado y un por ciento pequeño a nivel del musculo esquelético.

Es un polímero lineal cuyo precursor es la beta-D-glucosa, que se unen mediante enlace glucosídico beta 1-4. Es precisamente este enlace lo que permite formar una red estabilizada por puentes de hidrogeno intercatenarios que origina fibras supramacromoleculares lineales y estables de gran resistencia a la tensión. Tiene función estructural y se encuentra en las paredes celulares de las plantas, en particular tallos y troncos.