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WorksheetsEnzimas
Total questions: 60
Worksheet time: 50mins
Facilitan las reacciones químicas en el cuerpo
Sustrato
Proteínas
Metales
Enzimas
Compuestos que mejoran una reacción, incrementando su velocidad y ahorrando energía
Co factores
Catalizadores
Grupos prosteticos
Inorganicos
Moléculas sobre las que actúan las enzimas
Proteínas
Metales
Aminoácidos
Sustratos
Cual de estas graficas representa a una reacción catalizada por una enzima?
1
2
Parte proteica de la enzima (holoenzima) (a)
Las (a) son enzimas diferentes pero catalizan la misma reacción
Todas las enzimas son proteínas
Falso
Verdadero
Las riboenzimas son
Ácido desoxirrubonucleico
Proteínas nucelares
Ácido ribonucleico
Catalizan en ribosomas
Los (a) son elementos NO proteicos que se unen a la enzima para ayudarle a catalizar una reacción
Tipo de cofactor, no proteico pero si sustancias orgánicas
Grupo prostetico
Holoenzima
Coenzima
Apoenzima
Cofactor que puede ser orgánico o inorgánico, pero se une fuertemente a la enzima mediante enlaces covalentes
Metales
Grupos prosteticos
Mg+
Na+
La fuerza de unión entre el cofactor y la enzimas es la diferencia entre...
Holoenzima y apoenzima
Coenzima y grupo prostetico
Apoenzima y coenzima
Cofactor y coenzima
Grupo importante de coenzimas aparte de sustancias orgánicas
Iones metalicos
Grupos amino
Cadenas laterales R
Grupos prosteticos
La unión del cofactor con la apoenzimas es igual a (a)
Sitio donde interactúan enzimas con sus sustratos
Extracelular
Citoplasma
Membrana
Centro activo
Las (a) son quienes interactúan entre sustrato y enzima en el sitio o centro activo
NO es una característica del centro activo
Forma de hendidura
Porción pequeña
Especifica
Es bidimensional
Capacidad de una enzima de transformar determinado número de sustratos en determinadas unidades de tiempo
Velocidad
Energia
Número de recambio
Poder catalitico
Tipo de enzimas que participan en el intercambio de electrones entre moléculas
Hidrolasas
Oxidoreductasas
Liasas
Transferasas
Las (a) participan en la transferencia de grupos químicos entre sustratos
Tipo de enzimas que rompen enlaces, adicionando moléculas de agua
Liasas
Transferasas
Isomerasas
Hidrolasas
La tripsina es un tipo de enzima
Liasa
Hidrolasa
Oxidoreductasa
Transferasa
Que tipo de enzima causa esto?
Hidrolasa
Transferasa
Isomerasa
Liasa
Las (a) generan enlaces dobles, quitando o adicionando grupos
Forman enlaces de diversos elementos con el C, gastando energía (ATP)
Isomerasas
Liasas
Ligasas
Oxidoreductasas
Qué tipo de nomenclatura es esta: EC 1.1.2.1??
Particular
Sistematica
Trivial
En la nomenclatura trivial, las enzimas se nombran....
De acuerdo a quien las descubrio
Sustrato + asa
Por su actividad
Sustrato + acción + asa
Primer paso del mecanismo de acción enzimatica
Complejo ES
Unión del sustrato
Liberación
Etapa catalitica
Ultimo paso en el mecanismo de acción enzimatica
Complejo ES
Unión del sustrato
Liberación
Etapa catalítica
Paso del mecanismo de acción enzimática donde el sustrato es transformado en productos
Complejo ES
Unión del sustrato
Liberación
Etapa catalitica
Modelo donde el sitio activo así como el sustrato tienen cambios conformacionales para encajar mutuamente
Mosaico fluido
Llave-cerradura
Ajuste inducido
Modelo donde el sitio activo tiene exactamente la forma del sustrato
Mosaico fluido
Llave-cerradura
Ajuste inducido
Mecanismo donde se intercambian protones
Iones metalicos
Catalisis covalente
Ácido-base
Catalisis electroestatica
Iones metálicos unidos fuertemente a la enzima
De transición
Alcalinos
Ácidos
Neutros
Modelo donde las cargas se neutralizan en 0 estabilizando la unión del complejo ES
Catalisis covalente
Ácido-base
Catalisis electroestática
Iones metalicos
NO es un factor que afecte a la actividad enzimática
pH
Concentración de sustrato/enzima
Velocidad
Temperatura
Constante que representa mejor el comportamiento enzimático
Constante de disociación
Numero de recambio
Constante de Michaelis-Menten
Constante de Plank
Orden donde la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de reactante A (enzima o sustrato)
Cero
Primer
Segundo
Orden donde la velocidad de la reacción es constante e independiente de la concentración de reactante A (enzima o sustrato)
Cero
Primer
Segundo
Representa al número de recambio enzimático en una grafica
Velocidad inicial
Velocidad máxima
Km
Concentración (A)
Representa la concentración donde la velocidad máxima llega a su punto medio, o donde la mitad de enzima esta ocupada por sustrato
Concentración (A)
Vmax
Km
S
Valores altos de Km, representan una afinidad (a) de la enzima por el sustrato
Valores bajos de Km representan una afinidad (a) de la enzima por el sustrato
Efecto por el cual la curva de velocidad llega a estabilizarse
Saturación
Velocidad máxima
Velocidad inicial
Concentración de sustrato
La inhibición (a) se da por medio de enlaces covalentes a la enzima
Tipo de inhibición donde se crean enlaces covalentes
Reversible
Irreversible
Competitiva
Acompetitiva
Tipo de inhibición donde el inhibidor se une al complejo ES, impidiendo la salida de productos
Irreversible
Competitiva
No competitiva
Acompetitiva
En la inhibición (a) el inhibidor es conformacionalmente muy parecido al sustrato para unirse al sitio activo
Esta es una inhibición
Irreversible
Competitiva
Acompetitiva
No competitiva
Algunas enzimas tiene un sitio de unión aparte del centro activo, este sitio se llama...
cofactor
Inhibidor
Alostérico
Modulador
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores...
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores...
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores...
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
A las enzimas alostéricas pueden unírseles moduladores...
Positivos activadores
Negativos inhibidores
Positivos y negativos
Ninguno de los anteriores
Los (a) son precursores de enzimas
Una enzima inactiva se puede activar agregando (a)
Los moduladores alostéricos actúan sobre las enzimas...
Interactuando con cadenas R
Generando cambios conformacionales
Acelerando la reacción
Adicionando grupos prosteticos
