proteinová molekula

molekula nukleové kyseliny

lipidová molekula

molekula sacharidu

Studium rychlostí enzymaticky katalyzovaných reakcí a faktorů, které je ovlivňují.

Studium rychlostí enzymaticky katalyzovaných reakcí a faktorů, které je neovlivňují.

Studium rychlostí enzymaticky katalyzovaných reakcí bez uvážení faktorů, které je ovlivňují.

Studium rychlostí neenzymově katalyzovaných reakcí a faktorů, které je ovlivňují.

Používá se k výpočtu pH roztoku.

Používá se k popisu rychlosti enzymatických reakcí.

Používá se k měření koncentrace reaktantu.

Používá se k určení rovnovážné konstanty reakce.

The turnover number of an enzyme is the number of enzyme molecules that can convert a single substrate molecule into product per unit time when the enzyme is fully saturated with substrate.

The turnover number of an enzyme is the average number of substrate molecules that an enzyme can convert into product per unit time when the enzyme is fully saturated with substrate.

The turnover number of an enzyme is the maximum number of substrate molecules that an enzyme can convert into product per unit time when the enzyme is fully saturated with substrate.

The turnover number of an enzyme is the minimum number of substrate molecules that an enzyme can convert into product per unit time when the enzyme is fully saturated with substrate.

Enzyme inhibition

Enzyme degradation

Control of enzyme activity

Enzyme synthesis

allosteric regulation and covalent modification

substrate-level regulation and feedback inhibition

competitive inhibition and noncompetitive inhibition

induced fit and lock and key mechanism

změna volná energie je negativní

za postupného spotřebování volné energie

změna volná energie je pozitivní

při fotosyntéze

Neproteinové molekuly, které pomáhají enzymům v jejich katalytické činnosti.

Neproteinové molekuly, které nemají žádný vliv na enzymy v jejich katalytické činnosti.

Neproteinové molekuly, které brání enzymům v jejich katalytické činnosti.

Proteinové molekuly, které inhibují enzymy v jejich katalytické činnosti.

Typ inhibice enzymu, kde molekula podobná strukturou substrátu soutěží se substrátem o vazbu na aktivní místo enzymu.

Typ inhibice enzymu, kde molekula podobná strukturou substrátu zesiluje vazbu substrátu na aktivní místo enzymu.

Typ aktivace enzymu, kde molekula podobná strukturou substrátu zesiluje vazbu substrátu na aktivní místo enzymu.

Typ inhibice enzymu, kde molekula nepodobná strukturou substrátu soutěží se substrátem o vazbu na aktivní místo enzymu.

Nekompetitivní inhibice je typ inhibice enzymu, kdy se inhibitor váže na místo na enzymu, které není aktivním místem, což způsobuje změnu tvaru enzymu a snižuje jeho aktivitu.

Nekompetitivní inhibice je typ inhibice enzymu, kdy se inhibitor váže na aktivní místo enzymu.

Nekompetitivní inhibice je typ inhibice enzymu, kdy se inhibitor váže na místo na enzymu, které není aktivním místem, ale neovlivňuje aktivitu enzymu.

Nekompetitivní inhibice je typ aktivace enzymu, kdy inhibitor zvyšuje aktivitu enzymu.

neexistují

energii získávají oxidací chemických sloučenin, C z organických sloučenin

energii získávají ze slunce, C z organických sloučenin

energii získávají oxidací chemických sloučenin, C z CO2

Vody

Oxidu uhličitého

Půdních minerálů

Dusíku

glukózy

nevzniká

oxidu uhličitého

vody