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Worksheetsenzimi prima lezione
Total questions: 25
Worksheet time: 13mins
A che classe di enzimi appartiene MaiA?
Ossidoreduttasi
Transferasi
Idrolasi
Isomerasi
Liasi
In quante classi si distinguono gli enzimi?
7
4
6
8
Che cosa si intende con il termine «struttura primaria» di una proteina?
A
La sequenza degli amminoacidi nella catena peptidica.
B
La presenza o l’assenza di un’α-elica.
C
L’orientamento spaziale della catena laterale amminoacidica.
D
Se la proteina è fibrosa o globulare.
Alcune vitamine hanno il ruolo biologico di:
A
enzimi
B
ribozimi
C
cofattori inorganici
D
coenzimi
Cosa indica il numero di classificazione EC di un enzima?
Il pH ottimale di attività dell'enzima
Il peso molecolare dell'enzima
La struttura tridimensionale dell'enzima
La classe, sottoclasse e numero dell'enzima
Cosa fa un'Isomerasi?
Catalizza reazioni di ossidoriduzione
Catalizza la formazione o rottura di doppi legami
Catalizza la scissione idrolitica di legami
Catalizza la formazione di isomeri
Alcuni enzimi, per poter svolgere la loro azione catalitica, richiedono la presenza di molecole non proteiche dette
FATTORI
COFATTORI
FATTORESSE
COATTORI
La vitamina D è
Una vitamina
Un microbo
Un ormone
Ti rende più felice la vitamina
B1
B3
B2
B8
Viene utilizzata in molti prodotti per la cosmesi
Acido folico
Acido pantotenico
Biotina
A che classe di enzimi appartiene la LDH?
Ossidoreduttasi
Transferasi
Idrolasi
Liasi
Isomerasi
A che classe di enzimi appartiene l'ATCase?
Ossidoreduttasi
Transferasi
Idrolasi
Liasi
Ligasi
A che classe enzimatica appartiene l'enzima che catalizza la reazione proposta?
Ossidoreduttasi
Transferasi
Idrolasi
Liasi
Ligasi
A che classe enzimatica appartiene la glutammina sintetasi?
Ossidoreduttasi
Transferasi
Idrolasi
Liasi
Ligasi
A che tipo di reazioni apparterrebbe l'enzima che catalizza la reazione a lato
Ossidoreduttasi
Transferasi
Idrolasi
Liasi
Ligasi
Il cofattore legato covalentemente a un enzima si chiama...
Gruppo prostetico
Coenzima
Ione inorganico
Oloenzima
Il numero di molecole di substrato convertite nei prodotti da un enzima in un'unità di tempo viene definito...
Numero di Turnover
Efficienza catalitica
Enzimificazione
Resa
Vanno bene tutte
La chimotripsina è attiva soprattutto nello stomaco.
Vero
Falso
Non l'abbiamo visto in classe (cit.)
Nello stomaco, verosimilmente, sarà attiva...
La pepsina
L'amilasi
La fosfatasi
Tutte e tre allo stesso modo
Nessuna di queste, bohh
L'EC commission number con il quale sono classificati gli enzimi si basa...
Sul numero di AA costituenti l'enzima
Sul tipo di reazione che catalizzano
Sul tipo di substrati compatibili
Su tutti questi fattori messi insieme
Com'è determinata la specificità della chimotripsina?
Dall'interazione degli amminoacidi del sito attivo con il substrato.
Dal legame dell'N-terminus dell'amminoacido col sito attivo
Dal legame di un residuo di istitina con il substrato.
Dall'interazione del resto di un amminoacido compatibile con la binding pocket.
L'acido pantotenico è precursore del...
(a)
Un legame peptidico si forma in seguito alla reazione tra...
Un'ammina secondaria e un acido carbossilico
Un'ammina primaria e un acido carbossilico
Un'ammina terziaria e un acido carbossilico
Un'ammide e un acido carbossilico
È l'amminoacido con la MM più piccola di tutti ed è achirale:
(a)
Cos'è uno zwitterione?
un catione
un anione
un composto neutro
uno ione con carica variabile
