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WorksheetsBioquímica tema 4 J
Total questions: 41
Worksheet time: 26mins
¿Qué ocurre cuando la concentración de enzima en el suero problema es muy alta?
La primera absorbancia es baja y la zona lineal es prolongada
La meseta de la gráfica aparece mucho antes de finalizar la monitorización
La pendiente de la recta de calibración es negativa
La reacción se vuelve más lenta de lo esperado
¿Por qué es importante verificar la linealidad de la recta de calibración en las determinaciones enzimáticas?
Para asegurarse de que la reacción es irreversible
Para comprobar que la velocidad de reacción es constante dentro del intervalo de tiempo monitoreado
Para identificar la temperatura ideal de la reacción
Para determinar si la enzima tiene actividad óptima en el suero problema
¿Qué sucede con la pendiente en la curva roja a los 3 minutos?
La pendiente sigue siendo constante
La pendiente aumenta debido a la alta concentración de enzima
La pendiente da cero porque se ha agotado el sustrato
La pendiente se vuelve negativa por la inhibición enzimática
¿Qué ocurre cuando la concentración de enzima en suero es muy alta?
La reacción se mantiene lineal hasta el final de la monitorización
Se pierde la linealidad antes de finalizar la monitorización
La reacción se acelera indefinidamente
No es necesario calibrar la muestra
¿Qué se debe hacer si la reacción deja de ser lineal debido a una alta concentración de enzima?
Continuar con el análisis sin cambios
Diluir la muestra, recalibrar y aplicar el factor de dilución
Detener la medición y reportar el valor obtenido
Aumentar la cantidad de sustrato sin recalibrar
¿Cómo se verifica si la calibración está dentro de la linealidad?
Realizando una única medición de absorbancia
Monitorizando la reacción enzimática con al menos 3 puntos
Elaborando una curva de calibración con al menos 5 puntos
Comparando el resultado con valores de referencia genéricos
¿Cuántas pendientes se pueden obtener al monitorizar la reacción con 5 puntos?
3
4
5
6
¿Cuál es la fórmula utilizada para calcular la pendiente en distintos intervalos de medida?
P = Δt / ΔA
P = ΔA / Δt
P = (ΔA + Δt) / 2
P = ΔA × Δt
¿Cómo se expresa la pendiente en el cálculo de la actividad enzimática?
En absorbancia por minuto
En unidades de concentración por litro
En milimoles por segundo
En gramos por mililitro
¿Cómo se verifica que la reacción enzimática es lineal?
Comparando la primera y la última pendiente
Comprobando que todas las pendientes calculadas son iguales
Analizando solo la pendiente del primer minuto
Ajustando la curva de calibración con un modelo exponencial
¿Qué se debe hacer si la pendiente calculada da cero?
Ajustar los datos sin repetir el experimento
Diluir la muestra y volver a empezar
Informar que la enzima no tiene actividad
Incrementar la temperatura para recuperar la reacción
¿Qué se hace después de verificar que las pendientes son iguales?
Se selecciona la mayor pendiente para el cálculo
Se hace la media aritmética entre la primera y la última pendiente
Se multiplica directamente la primera pendiente por el factor de cálculo
Se ajusta la pendiente más baja con una corrección empírica
¿En qué longitud de onda se mide la actividad enzimática mediant?
¿En qué longitud de onda se mide la actividad enzimática mediante la técnica de espectrofotometría basada en NADH?
280 nm
500 nm
600 nm
340 nm
¿En la técnica de espectrofotometría con NADH, qué ocurre con la absorbancia a 340 nm cuando la reacción avanza hacia la derecha?
Aumenta debido a la acumulación de NADH
Disminuye debido a la conversión de NADH en NAD+
Permanece constante durante toda la reacción
Aumenta debido a la acumulación de NAD+
¿En la reacción catalizada por la lactato deshidrogenasa (LDH), qué compuesto se reduce?
NAD+
Piruvato
Lactato
NADH
¿En la medición de la actividad enzimática de la LDH mediante espectrofotometría, cuál es el principio básico que se emplea?
La fluorescencia del NADH a 500 nm
La conversión de lactato en piruvato
La disminución de absorbancia a 340 nm debido a la conversión de NADH en NAD+
La producción de CO2 como subproducto
¿Qué característica del NADH permite su uso en espectrofotometría para medir la actividad enzimática?
Su capacidad para emitir fluorescencia
Su pico de absorbancia a 340 nm
Su afinidad por el piruvato
Su interacción con la lactato deshidrogenasa
¿En la técnica de espectrofotometría basada en cofactores redox, qué ventaja tiene medir la actividad enzimática mediante NADH en lugar de otras moléculas?
Su absorbancia es específica y distinguible del NAD+
Su fluorescencia es mayor que la del NAD+
No se consume durante la reacción
Puede unirse irreversiblemente a la enzima
¿Cuál es la función del coenzima NADH en la reacción catalizada por la LDH?
Actuar como fuente de energía para la reacción
Oxidarse a NAD+ mientras el piruvato se reduce a lactato
Inhibir la actividad de la LDH
Reducirse a NAD+ para generar ATP
¿En la reacción de la glutamato deshidrogenasa, qué ocurre con el cofactor cuando la reacción se desplaza hacia la derecha?
El NADH se reduce a NAD+
El NAD+ se oxida a NADH
El NADH se oxida a NAD+
El NAD+ permanece sin cambios
¿En qué longitud de onda se mide el incremento de absorbancia en la determinación de la actividad enzimática de la creatina quinasa (CK)?
280 nm
450 nm
600 nm
340 nm
¿Para qué se utiliza el tartrato en la determinación de la actividad de la fosfatasa ácida?
Como cofactor de la reacción
Para inhibir la actividad del isoenzima prostático
Para medir la absorbancia a 340 nm
Como sustrato enzimático
¿Por qué es necesario el uso de un cronómetro en las determinaciones cinéticas?
Para medir el tiempo exacto de incubación
Para determinar la variación de absorbancia en función del tiempo
Para establecer la concentración del sustrato
Para calibrar el espectrofotómetro
¿En qué zona cinética se trabaja en las determinaciones enzimáticas?
Orden primero
Orden segundo
Orden cero
Orden mixto
¿Qué sucede si el NADH es el producto de la reacción enzimática?
Se mide el incremento de la absorbancia a 340 nm
Se mide el descenso de la absorbancia a 340 nm
No se puede determinar la actividad enzimática
Se debe usar una longitud de onda distinta
¿Qué se debe calc
¿Qué se debe calcular para comprobar la linealidad de la reacción enzimática?
La variación del sustrato inicial
La concentración del producto final
La pendiente en distintos intervalos de la monitorización
La absorbancia total de la reacción
¿Por qué los reactivos comerciales contienen una concentración de sustrato 10 veces superior a la Km?
Para garantizar que la reacción se mantenga en cinética de orden cero
Para reducir la velocidad de reacción
Para evitar la inhibición competitiva
Para permitir la degradación espontánea del sustrato
¿Qué indica una variación de la absorbancia con respecto al tiempo en un intervalo de la monitorización?
Una calibración óptima del espectrofotómetro
La presencia de contaminantes en la muestra
Que el sustrato se ha agotado prematuramente
Que la reacción ha alcanzado su fase estacionaria
En la determinación de la actividad enzimática de la fosfatasa ácida total y prostática, ¿cuántas veces se calcula la actividad enzimática?
Una sola vez
Dos veces, antes y después de la inhibición por tartrato
Tres veces, incluyendo una muestra de control
No se calcula, solo se mide la absorbancia
¿Por qué la determinación de la creatina quinasa (CK) utiliza como analito el cofactor de la reacción?
Porque es el único componente que cambia su concentración
Porque permite medir el incremento de absorbancia a 340 nm
Porque el cofactor se mantiene constante durante la reacción
Porque el cofactor no participa en la reacción enzimáticas
¿A qué longitud de onda debe ajustarse el espectrofotómetro para la determinación de la creatina quinasa total?
280 nm
450 nm
340 nm
600 nm
¿Cuál es la temperatura a la que debe mantenerse el baño termostático en la determinación de CK Total?
25 ºC
30 ºC
37 ºC
40 ºC
¿Cuál es el volumen de reactivo de trabajo que se dispensa en la cubeta al inicio de la reacción?
500 µL
1 mL
2 mL
40 µL
¿Cuál es el volumen de muestra que se añade en la cubeta para la determinación de CK Total?
100 µL
20 µL
40 µL
200 µL
¿Cuántos puntos de lectura se realizan en el protocolo de determinación de CK Total?
4
5
6
7
Si la absorbancia en T0 es 0,4464 y en T1 es 0,4468, ¿cuál es la pendiente de la reacción en ese intervalo?
0,0006 ΔA/min
0,0008 ΔA/min
0,001 ΔA/min
0,0004 ΔA/min
Si las absorbancias en T4 y T5 son 0,4481 y 0,4485 respectivamente, ¿cuál es la pendiente calculada en ese intervalo?
0,0006 ΔA/min
0,0008 ΔA/min
0,001 ΔA/min
0,0012 ΔA/min
¿Cuál es el promedio de las pendientes obtenidas en la determinación de CK Total?
7,50 × 10⁻⁴ ΔA/min
8,33 × 10⁻⁴ ΔA/min
9,25 × 10⁻⁴ ΔA/min
6,50 × 10⁻⁴ ΔA/min
Si el promedio de las pendientes es 8,33 × 10⁻⁴ ΔA/min, ¿cuál es la actividad enzimática calculada?
5,321 U/L CK
6,745 U/L CK
7,890 U/L CK
4,210 U/L CK
