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WorksheetsProtéines première
Total questions: 20
Worksheet time: 14mins
A propos de l'ADN à la synthèse des protéines :
L'ADN, protégé dans le noyau, est beaucoup moins résistant que l'ARN
Les ARNt et les ARNr sont des ARN indispensables lors de la transcription
Le ribosome, à partir de 3 codons, permet la synthèse d'acides aminés (AA) qui s'assemblent pour former une protéine
La traduction se fait dans le noyau cellulaire
Concernant les protéines :
Elles constituent 30% de la masse sèche cellulaire
Elles sont codées par le génome
Elles remplissent presque toutes les fonctions cellulaire
Si elle sont mal repliées, elles sont directement détruites
A propos de la structure des protéines :
La séquence linéaire des AA forme la structure primaire
La structure tertiaire correspond aux structures 3D comme les feuillets beta
Faux ! c'est la définition de la structure secondaire
La structure quaternaire se forme à partir d'un monomère
A propos de la structure secondaire :
La protéine se replie spontanément ou par des protéines chaperonnes
Les hélices alpha tournent à droite et ont 10 AA en moyenne
Une fibre capillaire est formée par le "superenroulement" des hélices alpha
La proline est le seul AA permettant le changement de direction dans un coude bêta
Au sujet des hélices de collagène :
Elles sont formées d'une répétition Gly-X-Y ave de la proline ou hydroxyproline
1 hélice tourne à droite
3 hélices tournent à droite
Non 3 hélices tournent à gauche !
A propos de la structure tertiaire :
Elles se stabilise grace à des liaisons extracaténaires
Les liaisons peuvent être faibles comme les liaisons covalentes
Les liaisons peuvent être des ponts disulfures comme dans l'insuline
Les liaisons entre plusieurs sous-unités en font partie
Concernant la fonction biologique des protéines :
Les AA formant une fonction sont toujours contigus
Chaque domaine protéique porte une fonction biologique non spécifique
Le docking en pharmacologie permet de modéliser des molécules
Le domaine "accepteur de ligand" est extracellulaire
A propos des feuillets bêta :
Les brins sont toujours parallèles entre eux
Les feuillets bêta sont favorisés en présence de petits AA hydrophobes
Les brins bêta sont connectés par des liaisons covalentes (en moyenne 6 brins par feuillet)
La soie est constituée de plusieurs feuillets bêta
Concernant les structures supersecondaires :
Le motif bêta-alpha-bêta en est un exemple
L'épingle à cheveux est aussi un exemple de strcuture supersecondaire
Le motif clé grecque est un exemple
Le motif clé de sol est un exemple
Parmi ces fonctions, lesquels correspondent aux fonctions des protéines :
Fonction de support
Fonction contractile
Fonction de transport
Fonction de récepteur
Le cytosquelette :
Correspond à la "charpente" de la cellule
Les microtubules permettent le transport de protéines dans la cellule
Pas du tout, ils servent à moduler la forme de la cellule
Les filaments intermédiaires sont rigides et s'occupent de la résistance de la cellule
A propos de la fonction de support des protéines :
La kératine est un empilement de feuillets bêta
L'élastine se retrouve surtout dans la matrice extracellulaire
Les collagénoses sont caractérisées par une atteinte ciblée et ponctuelle des ligaments
Le lupus erythémateux disséminé est une maladie auto-immune
Au sujet de la contractilité musculaire :
Les têtes de myosine pivotent puis les filaments d'actine sont tirés vers le centre du sarcomère pendant la phase de glissement
L'ATP est facultatif lors de la contractilité musculaire
Idem pour le Ca2+
Les cardiomypathies hypertrophiques sont dues à une hypocontractibilité (mutation de la myosine)
L'albumine :
A pour fonction d'être un récepteur
C'est la protéine la plus abondante dans la circulation sanguine
Elle est composée de nombreuses hélices alpha
Elle est impliquée dans le transport d'hormones spécifiques
La globine :
L'hémoglobine est un monomère
L'hémoglobine permet la liaison de 4 molécules de dioxygène et a une faible affinité pour l'O2
La myoglobine a une forte affinité pour l'O2
La myoglobine permet l'adaptation aux besoins musculaires
Concernant les maladies de l'hémoglobine :
Les porphyries correspondent à un défaut de synthèse de la globine
L'ictère est symptôme chez les patients atteints de thalassémie
La drépanocytose est dur à une mutation de la chaine B de la globine créant des globules rouges en faucille
La transmission de la drépanocytose se fait sur un mode autosomique dominant
A propos des canaux et transporteurs :
Ils permettent les échanges à travers les membranes
Les porines sont des tonneaux bêta permettant la diffusion active de grandes molécules hydrophiles
Les canaux voltage-dépendants permettent le maintien du potentiel de membrane
Ils nécessitent toujours un ligand
A propos des récepteurs :
Les récepteurs couplés à la protéine G permettent l'activation d'un second messager
Les récepteurs nucléaires sont situés sur la membrane plasmique
C'est l'interaction ligand/récepteurs qui permet l'activation du récepteur. Il y ensuite des signaux intracellulaires puis transduction d'un signal extracellualire
Les récepteurs couplés à la protéine G nécessitent l'hydrolyse du GTP
Les récepteurs à tyrosine kinase (RTK) :
Sont activés par fixation du ligand et ont une activité tyrosine kinase
Le récepteur à insuline est un RTK
Leur suractivation est fréquente dans de nombreux cancers
Les mutations activatrices d'EGFR (un RTK) sont retrouvées dans les cancers du poumon
Les récepteurs nucléaires :
Le ligand diffuse à travers la membrane car il est hydrophile
Le ligand s'associe au récepteur nucléaire puis à l'ADN
Les hormones stéroides et leurs récepteurs sont capable de transcrire un gène cible
Un récepteur nucléaire possède un DBD et un LBD pour se lier respectivement à l'ADN et au ligand
