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WorksheetsCuestionario Bioquímica en orden
Total questions: 104
Worksheet time: 3hrs 36mins
¿Qué ocurre con la energía libre (ΔG) de una reacción catalizada por una enzima?
Aumenta, porque la enzima añade energía al sistema.
Disminuye, ya que la función de las enzimas es disminuir esta energía para aumentar la velocidad de la reacción.
Se mantiene constante, las enzimas no alteran el ΔG de la reacción.
Se vuelve negativa siempre, porque todas las reacciones son exergónicas.
La glucólisis es una vía anaerobia que convierte una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato, generando ATP y NADH.
Verdadero
Falso
En las reacciones endergónicas, se libera energía que puede ser utilizada por la célula.
Verdadero
Falso
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el ATP es correcta?
El ATP almacena su energía en los enlaces glucosídicos.
La hidrólisis de ATP es un proceso endergónico.
El ATP actúa como un donador de grupos fosfato en reacciones acopladas.
El ATP se almacena en grandes cantidades dentro de la célula para usarse cuando sea necesario.
¿Cuál es la principal molécula que almacena y transporta energía en las células?
ADN
Glucosa
ATP
ARN
¿Qué tipo de reacción permite el almacenamiento de energía en enlaces químicos?
Redox
Endergónica
Exergónica
Descomposición
“Las moléculas de agua en estado sólido forman en promedio cuatro puentes de hidrógeno cada una, gracias a la disposición tetraédrica de sus enlaces.”
Verdadero
Falso
El agua no participa directamente en las reacciones de hidrólisis que ocurren en el metabolismo de macromoléculas.
Verdadero
Falso
¿Cuál de las siguientes afirmaciones explica por qué el agua tiene un punto de ebullición más alto que otras moléculas de tamaño similar?
Porque sus átomos de hidrógeno forman enlaces covalentes dobles.
Porque tiene interacciones iónicas fuertes con otras moléculas.
Porque puede formar una red extensa de enlaces de hidrógeno entre moléculas.
Porque su estructura no permite la formación de interacciones débiles.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describen correctas la naturaleza química del agua?
El agua es una molécula polar
El agua es una molécula apolar
El agua es una sustancia iónica
Todas son correctas
La capacidad del agua para disolver compuestos polares se debe a su elevada constante dieléctrica y su capacidad para formar enlaces de hidrógeno.
Verdadero
Falso
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el papel del agua en reacciones bioquímicas es incorrecta?
El agua puede actuar como nucleófilo en muchas reacciones enzimáticas.
El agua participa en reacciones de hidrólisis, donde rompe enlaces covalentes.
El agua es químicamente inerte y no participa directamente en reacciones biológicas.
La formación de puentes de hidrógeno con agua puede estabilizar estructuras macromoleculares.
¿Qué ocurre si el pH de la sangre desciende por debajo de 7.35?
Se produce alcalosis
No ocurre ningún efecto
Se produce acidosis
Se activa el sistema inmune
Según la ecuación de Henderson-Hasselbach, ¿qué ocurrirá con el pH de un sistema buffer de ácido acético/acetato si se añade más acetato (A⁻)?
El pH disminuirá
El pH aumentará
El pH permanecerá igual
El sistema dejará de funcionar como buffer
¿Qué propiedad permite que una solución tampón resista cambios bruscos de pH al agregarse pequeñas cantidades de ácido o base?
Su alta concentración de agua
La presencia de iones metálicos
La combinación de un ácido débil y su base conjugada
El bajo peso molecular de sus solutos
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor una sustancia anfótera?
Una sustancia que solo acepta protones.
Una sustancia que solo dona protones.
Una sustancia que puede actuar como ácido o como base.
Una sustancia que no reacciones con protones ni hidroxilos.
Respecto al punto isoeléctrico (pI) de los aminoácidos, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
En el punto isoeléctrico, el aminoácido tiene carga neta positiva.
En el punto isoeléctrico, el aminoácido no tiene carga neta y no migra en un campo eléctrico.
Todos los aminoácidos tienen el mismo punto isoeléctrico, cercano a pH 7.
El punto isoeléctrico se determina sumando los valores de pKa de todos los aminoácidos esenciales.
¿Qué sucede con el pH de una solución si la concentración de iones H+ aumenta?
Aumenta
Se mantiene constante
Disminuye
Se vuelve neutro
Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos, según su polaridad y carga de los grupos R (En pH de 7).
Verdadero
Falso
¿Cuál de los siguientes grupos funcionales están presentes en todos los aminoácidos estándar?
Grupo fosfato y grupo amina
Grupo carboxilo y grupo amina
Grupo hidroxilo y grupo carbonilo
Grupo metilo y grupo sulfhidrilo.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos es correcta?
Todos los aminoácidos son quirales y tienen el mismo grupo R.
El grupo R de los aminoácidos determina sus propiedades químicas.
Solo los aminoácidos con grupos aromáticos son solubles en agua.
Los aminoácidos no presentan comportamiento ácido-base
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es básico?
Serina
Alanina
Tirosina
Lisina
¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene un grupo R que puede formar puentes disulfuro?
Glutamato
Cisteína
Lisina
Prolina
¿Cuáles de los siguientes son los aminoácidos azufrados?
Glicina y metionina
Aspartato y triptófano
Metionina y cisteína
Isoleucina y tirosina
¿Cuál no es un aminoácido alifático apolar?
Glicina
Alanina
Valina
Aspartato
¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos en una proteína?
Enlace peptídico
Enlace iónico
Enlace glucosídico
Fuerza de aminoácido
¿Qué nivel de estructura de una proteína está determinado por la secuencia de aminoácidos?
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
¿Como se llama la parte no aminoacídica de una proteína conjugada?
Oligomérica
Grupo prostético
Glucoproteína
Protómero
¿Cuál de las siguientes es una proteína globular?
Queratina
Colágeno
Hemoglobina
Elastina
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la desnaturalización proteica es correcta?
Implica la ruptura de enlaces peptídicos.
Es siempre irreversible.
Afecta principalmente las estructuras secundarias, terciaria y/o cuaternaria.
No afecta la función de la proteína.
¿Cómo se llama el monómero de las proteínas?
Monosacárido
Nucleótido
Aminoácido
Ácido graso
¿Qué son las proteínas?
Polímeros formados por nucleótidos
Polímeros formados por aminoácidos
Moléculas compuestas por monosacáridos
Lípidos con función estructural
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el plegamiento proteico es correcta?
El plegamiento ocurre siempre de forma espontánea, sin requerir ayuda adicional.
Las proteínas intrínsecamente desordenadas presentan un núcleo hidrofóbico bien definido.
Las chaperonas como Hsp70 y las chaperoninas pueden asistir el correcto plegamiento de proteínas recién sintetizadas.
La única fuerza estabilizadora del plegamiento proteico es el enlace disulfuro.
¿Cuál de los siguientes enlaces o interacciones es más importante para mantener la estructura terciaria de una proteína?
Enlaces peptídicos
Puentes disulfuro
Interacciones hidrofóbicas
Todas las anteriores
¿Qué tipo de proteína contiene frecuentemente varios tipos de estructura secundaria y forma esférica?
Fibrosa
Globular
Helicoidal
Lineal
¿La estructura secundaria alfa-hélice se caracteriza por formar puentes de hidrógeno y girar alrededor de un centro imaginario?
Verdadero
Falso
¿Cuál de las siguientes estructuras es caracterizada por patrones repetitivos de hélices alfa y láminas beta?
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
¿Qué fuerza estabilizadora impulsa principalmente el colapso hidrofóbico durante el plegamiento proteico?
Enlaces disulfuro
Interacciones iónicas
Exclusión de grupos apolares del agua
Puentes de hidrógeno entre carbonilos
¿Qué estructura se forma cuando una proteína está compuesta por más de una cadena polipeptídica?
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
¿Qué significa que una proteína esté “denaturalizada”?
Ha perdido su estructura y función debido a cambios físicos o químicos
Está formada por una sola cadena polipeptídica
Ha sido sintetizada en el ribosoma
Contiene enlaces peptídicos rotos permanentemente
¿Cuál de los siguientes eventos ocurre cuando la hemoglobina capta su primera molécula de oxígeno?
La hemoglobina permanece en estado T, con baja afinidad por más oxígeno.
La mioglobina aumenta su cooperatividad y libera oxígeno.
El estado conformacional de la hemoglobina cambia de T a R, aumentando su afinidad por oxígeno.
El grupo hemo se oxida de Fe²⁺ a Fe³⁺, aumentando la afinidad por CO₂.
¿Cuál no es una función de las proteínas?
Catálisis enzimática
Transporte de oxígeno
Almacenamiento de energía a largo plazo
Sostén estructural
¿Cuál es la función de la Histidina proximal en la Hemoglobina/Mioglobina?
Apoyo en la unión con Fe
Estabilización con O2
Interacciones iónicas
Clave en el cambio conformacional
¿La interacción homotrópica se da cuando el ligando y el modulador son el mismo?
Falso
Verdadero
¿Cuál de las siguientes funciones no es desempeñada por las proteínas de un organismo?
Catalizar reacciones
Almacenar información genética
Transporte de moléculas
Defensa inmunológica
¿Cuál de las siguientes proteínas tiene mayor afinidad por el oxígeno?
Hemoglobina
Mioglobina
Albumina
Colágeno
¿Cuál de las siguientes es una proteína con función estructural?
Hemoglobina
Colágeno
Insulina
Amilasa
¿Cuál de los siguientes mecanismos catalíticos implica la formación de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato?
Catálisis ácido-base
Catálisis por iones metálicos
Catálisis por proximidad y orientación
Catálisis covalente
¿Las enzimas alteran el equilibrio químico de las reacciones químicas?
Verdadero
Falso
¿Cuál de los siguientes enunciados sobre las enzimas es falso?
Pueden aumentar las velocidades de reaccion en un factor entre 10^5 y 10^17
Todas son proteínas
Disminuyen la energía de activación
Forman complejos con el sustrato
¿Una holoenzima se refiere a la enzima completa y catalíticamente activa junto a sus coenzimas?
Verdadero
Falso
¿La energía de fijación liberada por la interacción enzima – sustrato, es la principal fuente de energía utilizada por las enzimas para disminuir la energía de activación de las reacciones?
Verdadero
Falso
¿Qué factor no afecta ni causa variaciones en la actividad enzimática?
Temperatura
pH
Energía libre de Gibbs (ΔG)
Concentración del sustrato
¿Todas las enzimas son proteínas y funcionan de manera óptima en cualquier rango de pH?
Verdadero
Falso
¿Qué es un zimógeno?
Una enzima activa que requiere un cofactor para funcionar
Una forma inactiva de una enzima que requiere modificación para activarse
Una enzima que funciona en condiciones extremas de pH
Un inhibidor enzimático reversible
¿La velocidad de la reacción enzimática aumenta indefinidamente al aumentar la concentración del sustrato?
Verdadero
Falso
¿Los Km que se acercan más a 0, muestran que la enzima es más a fin al sustrato?
Verdadero
Falso
¿Según la cinética enzimática qué es Km?
La Km es la concentración de enzima necesaria para alcanzar la velocidad máxima de reacción
La Km representa la velocidad a la que la enzima cataliza la reacción en presencia de exceso de sustrato.
La Km es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es ½ de la velocidad máxima.
La Km indica la cantidad de producto formado por unidad de tiempo cuando la enzima está saturada.
¿Cuáles de estas son fases de una reacción enzimática?
Estado inicial
Estado estacionario
Estado transitorio
Estado final
¿Qué factor no afecta la velocidad de una reacción enzimática?
La temperatura
Concentración del sustrato
Cantidad de agua presente en el entorno
El pH
¿Qué describe la constante Vmax en la cinética de Michaelis-Menten?
La velocidad a la mitad de la saturación
La concentración de enzima
La velocidad máxima cuando la enzima está saturada de sustrato
La cantidad de sustrato transformado en un minuto
¿Qué ocurre si se incrementa la concentración de sustrato en presencia de un inhibidor competitivo?
Disminuye la Vmax
Aumenta la afinidad de la enzima
El inhibidor se vuelve irreversible
Se puede alcanzar la Vmax desplazando al inhibidor
¿Cuál de los siguientes factores afecta directamente la velocidad de una reacción enzimática?
Presión atmosférica
Temperatura y pH
Longitud de onda de la luz
Conductividad eléctrica del medio
¿Qué ocurre con la velocidad de una reacción enzimática cuando la concentración de sustrato se incrementa mucho más allá de la Km?
Disminuye rápidamente
Se mantiene constante y alcanza una velocidad máxima
Disminuye lentamente
Aumenta infinitamente
¿Qué representa el gráfico de Lineweaver-Burk en el estudio de la cinética enzimática?
Una representación logarítmica de la concentración de sustrato.
Una gráfica que muestra la actividad de la enzima a diferentes temperaturas.
La transformación de la ecuación de Michaelis-Menten a una forma lineal para facilitar el cálculo de Km y Vmax.
Un modelo para evaluar la estabilidad térmica de una enzima.
¿Cuál es el tipo de regulación enzimática en la cual una molécula se une a un sitio diferente del activo y cambia la actividad de la enzima?
Inhibición competitiva
Regulación covalente irreversible
Regulación covalente reversible
Regulación alostérica
¿Cómo se clasifica la regulación reversible de enzimas?
Competitiva, Acompetitiva y Mixta
Covalente, Alostérica, Mixta
Acompetitiva, Covalente y Mixta
Competitiva, Acompetitva y Alostérica
¿Cuál es la importancia de la regulación enzimática para los seres vivos?
La regulación logra que las enzimas siempre trabajen a su velocidad máxima sin interrupciones.
Para permitir que las reacciones químicas ocurran solo en presencia de luz.
Para evitar que las enzimas se degraden después de cada reacción.
Para controlar la velocidad de las reacciones metabólicas según las necesidades celulares.
¿Qué caracteriza a una enzima alostérica?
Tiene un único sitio activo
Se inhibe irreversiblemente
Posee sitios distintos para sustrato y efectores
Solo actúa en presencia de cofactores metálicos
¿Cuál de los siguientes mecanismos regula la actividad enzimática a través de la retroalimentación negativa?
Activación irreversible
Inhibición competitiva
El producto final inhibe una enzima inicial
Fosforilación de residuos no polares
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la fosforilación de enzimas es correcta?
Siempre inactiva la enzima
Solo ocurre en el núcleo celular
Es un tipo de modificación covalente reversible
Solo se da en bacterias
¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de regulación alostérica de una enzima?
Unión de un inhibidor irreversible al sitio activo
Unión de un cofactor metálico esencial
Unión de una molécula reguladora a un sitio distinto del activo, modificando la actividad
Cambios de temperatura que alteran la estructura de la enzima
¿Qué pasa cuando hay mucho producto en una ruta metabólica?
Se acelera la reacción.
El producto se convierte en enzima.
El producto puede frenar la actividad de la primera enzima.
El producto se elimina automáticamente.
¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de regulación alostérica de una enzima?
Inhibición competitiva por un análogo estructural
Activación por fosforilación
Unión de un efector a un sitio distinto al sitio activo
Cambios en la concentración de sustrato
El escorbuto es una enfermedad ocasionada por la deficiencia de:
Vitamina D
Vitamina B12
Vitamina A
Vitamina C
¿Cuál de las siguientes vitaminas es esencial para la formación de glóbulos rojos?
Vitamina B12
Vitamina A
Vitamina C
Vitamina K
¿Qué vitamina hidrosoluble actúa como coenzima en el metabolismo de los aminoácidos?
Vitamina B6
Vitamina C
Vitamina B1
Vitamina B12
¿Cuál de las siguientes vitaminas hidrosolubles es importante para la síntesis de ácidos nucleicos?
Vitamina C
Vitamina B9 (ácido fólico)
Vitamina B2
Vitamina B3
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las vitaminas hidrosolubles es correcta?
Se almacenan extensamente en tejidos grasos
Generalmente se excretan por la orina
Se absorben junto con lípidos en el intestino
Su toxicidad es común
¿Cuál de las Siguientes vitaminas NO es liposoluble?
Vitamina A
Vitamina C
Vitamina D
Vitamina E
La deficiencia de vitamina K puede causar:
Ceguera nocturna
Escorbuto
Anemia Perniciosa
Problemas de coagulación
¿Por qué un exceso de vitaminas liposolubles puede ser perjudicial?
Porque se eliminan rápidamente del cuerpo
Porque interfieren con la absorción de minerales
Porque se almacenan en el cuerpo y pueden causar toxicidad
Porque causan deshidratación
Un paciente llega al consultorio con problemas de visión nocturna, piel seca y suceptibilidad a las infecciones. ¿De qué vitamina tiene déficit el paciente?
Vitamina K
Vitamina E
Vitamina A
Vitamina D
¿Cuál es la principal función de la vitamina B12 (cobalamina) en el cuerpo humano?
Síntesis de colágeno
Transferencia de grupos metilo y metabolismo del folato
Metabolismo de lípidos
Regulación de la presión arterial
¿Qué característica es propia de las vitaminas hidrosolubles?
Se almacenan en el tejido adiposo
Se eliminan fácilmente por la orina
No tienen coenzimas asociadas
Son insolubles en medios acuosos
¿Cuál de las siguientes es una vitamina liposoluble?
Vitamina C
Vitamina B6
Vitamina K
Vitamina B12
¿Por qué no se almacena la glucosa en su forma monomérica?
Porque la glucosa libre no puede atravesar la membrana celular.
Porque la glucosa libre es más estable y no necesita almacenamiento.
Porque la glucosa monomérica no puede ser metabolizada directamente.
Porque su almacenamiento en forma libre provocaría una alta presión osmótica en la célula.
La Sacarosa es un disacárido formado por un enlace glucosídico entre:
Dos Glucosas
Dos Fructosas
Una Glucosa y una Fructosa
Una Glucosa y una Galactosa
¿Cuál de los siguientes es un monosacárido?
Sacarosa
Maltosa
Glucosa
Almidón
Todos los monosacáridos son ópticamente activos excepto:
Glucosa
Fructuosa
Galactosa
Dihidroxiacetona
¿Cuál de los siguientes no es un azúcar reductor?
Glucosa
Maltosa
Lactosa
Sacarosa
En condiciones fisiológicas ¿Qué permite que la D-glucosa se encuentre mayormente de forma ciclica y no de forma lineal?
Su grupo carboxilo se encuentra oxidado y no puede reaccionar con grupos hidroxilo
La interacción ente el grupo carbonilo y el grupo amino estabiliza la cadena lineal
Se forma un hemiacetal ente C1-C5 lo que genera una estructura cíclica más estable
Los grupos hidroxilo terminales se ionizan y así favorecen la forma lineal
¿Cómo cambia la solubilidad cuando las cadenas de hidrocarburos en los ácidos grasos son más largas?
La solubilidad aumenta porque hay más enlaces covalentes en la cadena.
La solubilidad disminuye porque la parte hidrofóbica de la molécula se hace más dominante.
La solubilidad aumenta debido a la mayor masa molecular.
La solubilidad no cambia, ya que los ácidos grasos son siempre insolubles en agua.
¿Qué característica distingue a los ácidos grasos insaturados de los saturados?
Poseen uno o más dobles enlaces de carbono.
Están compuestos de anillos fusionados.
Tienen enlaces simples entre todos sus átomos de carbono
¿Porque los ácidos grasos insaturados disminuyen el punto de fusión de los lipidos de la membrana?
Forman enlaces con hidrogeno ente las cadenas lo que estabiliza la bicapa
Introducen dobles enlaces lo que reduce la cantidad de interrascciones hidrofóbicas ente las cadenas
Se enlazan con el colesterol para aumentar la fluidez de la membrana
¿Cuál de los siguientes lípidos es una fuente principal de almacenamiento de energía en el cuerpo humano?
Fosfolípidos
Colesterol
Triacilglicéridos
Esfingolípidos
¿Cuál es la principal función de los lípidos en el cuerpo humano?
Transporte de oxígeno
Almacenamiento de energía
Producción de glóbulos rojos
Síntesis de proteínas
¿Cuál de los siguientes compuestos NO es un lípido?
Fosfatidilcolina
Cortisol
Albumina
Colesterol
¿Qué tipo de inhibición se caracteriza por disminuir la velocidad máxima (Vmax) sin alterar Km?
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición acompetitiva
Inhibición irreversible
La mayoría de las vitaminas hidrosolubles no se almacenan en grandes cantidades en el cuerpo, por lo tanto requieren ingesta continua.
Falso
Verdadero
¿Qué vitamina liposoluble se necesita para la síntesis de factores de coagulación?
Vitamina A
Vitamina D
Vitamina E
Vitamina K
En una acidosis ¿Qué compuesto se favorece en la reacción de regulación de pH de la sangre para mantener el equilibrio ácido-base?
Hemoglobina y bicarbonato
Hemoglobina y fosfatos
Hemoglobina, bicarbonato y fosfatos están en el torrente sanguíneo
Fosfatos y bicarbonato
Las encefalopatías espongiformes transmitibles (TSE’s) a pesar de que son enfermedades infecciosas, son transmitidas por una proteína que transmite su mal plegamiento a otras proteínas. A estas proteínas se les llama:
Lipoproteínas
Priones
Globinas
Estructurales
Sobre los 20 aminoácidos estándar, podemos afirmar que:
Todos son ópticamente activos
Todos presentan únicamente un punto de cambio de carga o pK
Los humanos no obtenemos todos los aminoácidos por síntesis endógena
En el cuerpo humano, se metabolizan solamente los D-aminoácidos
