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WorksheetsBIOCA P1
Total questions: 67
Worksheet time: 34mins
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1.
¿Cuál describe mejor a un cofactor enzimático?
a)
Una proteína auxiliar que se une permanentemente al sitio activo de la enzima.
b)
Un compuesto no proteico que puede ser un ion metálico (por ejemplo Mg, Fe o Zn) o una molécula orgánica compleja.
c)
Un sustrato alternativo que la enzima usa únicamente cuando el sustrato principal está ausente.
d)
Un tipo de cosustrato que siempre regresa a su forma original tras la reacción.
2.
¿Cuál de los siguientes compuestos puede funcionar como cofactor?
a)
Una molécula orgánica pequeña que permanece unida permanentemente a la enzima.
b)
Un ión metálico como Zn, un coenzima o una proteína chaperona.
c)
Un ion metálico (Mg, Fe o Zn) o una molécula orgánica compleja (coenzima).
d)
Solo moléculas proteicas que actúan como inhibidores alostéricos.
3.
¿Qué caracteriza a las coenzimas?
a)
Son moléculas orgánicas pequeñas que siempre forman parte del grupo prostético de la enzima.
b)
Son iones inorgánicos que regulan la velocidad de la reacción sin unirse jamás a la enzima.
c)
Son moléculas orgánicas pequeñas que pueden unirse transitoriamente o permanentemente a la enzima para facilitar la reacción.
d)
Son fragmentos peptídicos derivados de la degradación de la propia enzima que actúan solo como cosustratos.
4.
¿Qué ocurre cuando una coenzima se asocia transitoriamente con una enzima?
a)
Actúa como grupo prostético y regresa siempre a su forma original después de la reacción.
b)
Funciona como cosustrato, se une solo momentáneamente y luego se disocia en forma alterada.
c)
Se une de manera irreversible y nunca recupera su forma inicial.
d)
Solo modifica el sitio activo sin formar un complejo estable, y no cambia de forma.
5.
¿Qué le sucede a una coenzima cuando actúa como grupo prostético?
a)
Se une transitoriamente y se libera siempre en forma alterada.
b)
Se enlaza permanentemente a la enzima y, tras la reacción, regresa a su forma original.
c)
No llega a unirse directamente, sino que ejerce su función desde la membrana celular.
d)
Solo participa si falta el cosustrato principal y nunca vuelve a su forma original.
6.
¿Cuál es la estructura general de un aminoácido estándar?
a)
Carbono α unido a un grupo amino primario (–NH₂), un grupo carboxilo (–COOH), un átomo de hidrógeno y un grupo R.
b)
Carbono α unido a un grupo amino secundario y un grupo carboxilo, con dos grupos R idénticos.
c)
Carbono central con dos grupos carboxilo y un grupo R.
d)
Carbono α con grupo amino y dos grupos R distintos.
7.
La prolina se distingue de otros aminoácidos estándar porque:
a)
Su grupo amino es secundario y forma un anillo con su propio grupo R, impidiendo la rotación alrededor del carbono-α.
b)
Su grupo carboxilo forma un anillo con el carbono-α, limitando la rotación.
c)
Carece de H unido al carbono-α, lo que aumenta la flexibilidad polipeptídica.
d)
Contiene cadena lateral cargada que forma enlaces iónicos internos.
8.
Los aminoácidos no estándar resultan de:
a)
Modificaciones postraduccionales que ocurren después de la síntesis de la proteína.
b)
Incorporación de anillos aromáticos en ribosomas durante la traducción.
c)
Mutaciones genéticas que alteran la lectura del ARNm.
d)
Unión reversible con iones metálicos tras la traducción.
9.
A pH 7, cada aminoácido actúa como anfótero porque:
a)
El grupo carboxilo existe en forma de base conjugada (–COO⁻) y el grupo amino en forma de ácido conjugado (–NH₃⁺).
b)
Ambos grupos (–COOH y –NH₂) están completamente protonados.
c)
Ambos grupos (–COO⁻ y –NH₂) están desprotonados.
d)
Solo el grupo R determina la carga.
10.
El término “zwitterion” hace referencia a:
a)
Molecula neutra que lleva igual número de cargas positivas (–NH₃⁺) y negativas (–COO⁻).
b)
Aminoácido con carga neta positiva porque ambos grupos están protonados.
c)
Isoforma óptica que desvía la luz en sentido opuesto a uno dextrógiro.
d)
Aminoácido modificado químicamente por unión a metal.
11.
Entre estereoisómeros y enantiómeros, se afirma que:
a)
Los enantiómeros no pueden superponerse y desvían la luz polarizada en direcciones opuestas; químicamente son iguales excepto por su rotación óptica.
b)
Los estereoisómeros solo difieren en enlaces peptídicos.
c)
Un aminoácido levógiro desvía la luz polarizada en el mismo sentido que uno dextrógiro.
d)
Un isómero óptico es un aminoácido no estándar con grupo amino secundario.
12.
Las bases de Schiff en proteínas se generan cuando:
a)
Un grupo amino reacciona de forma reversible con un grupo carbonilo cercano.
b)
Dos grupos amino de distintas cadenas se unen irreversiblemente.
c)
Un residuo de prolina forma un enlace con glicina.
d)
Un grupo carboxilo se une a un ion metálico.
13.
El pH al cual un aminoácido carece de carga neta se denomina:
a)
Punto isoeléctrico.
b)
Punto crítico alcalino.
c)
pH fisiológico.
d)
pH de disolución.
14.
¿Qué es un enlace peptídico?
a)
Enlace amida entre el nitrógeno del grupo α-amino de un aminoácido y el carbono del grupo α-carboxilo de otro (C–N).
b)
Enlace iónico entre el grupo amino y el grupo R de otro aminoácido.
c)
Puente disulfuro entre dos residuos de cisteína.
d)
Enlace de hidrógeno entre dos cadenas laterales polares.
15.
Al formarse un polipéptido, cada aminoácido unido por enlace peptídico pasa a llamarse:
a)
Residuo de aminoácido.
b)
Zwitterion.
c)
Protómero.
d)
Isoforma.
16.
¿Cuál es la función principal de la vasopresina (9 aa) y dónde se sintetiza?
a)
Regula el equilibrio hídrico estimulando la reabsorción de agua en los riñones; se sintetiza en el hipotálamo.
b)
Estimula la excreción de sodio y se produce en las aurículas cardíacas.
c)
Inhibe la secreción de leche y relaja el útero; se produce en la glándula pituitaria anterior.
d)
Se une al grupo prostético hemo para transportar O₂; se sintetiza en hígado.
17.
El factor natriurético auricular ejerce su efecto al:
a)
Incrementar la excreción renal de Na⁺, reduciendo el volumen sanguíneo.
b)
Aumentar la reabsorción de agua en los túbulos renales.
c)
Estimular la secreción de aldosterona para retener sodio.
d)
Bloquear la enzima prolil hidroxilasa del colágeno.
18.
La oxitocina (9 aa) se encarga de:
a)
Estimular la contracción uterina y la secreción de leche por las glándulas mamarias.
b)
Regular la excreción de sodio y aumentar la presión arterial.
c)
Inhibir la reabsorción de agua en el riñón.
d)
Formar parte del grupo prostético hemo en tejidos.
19.
¿Qué caracteriza a una proteína simple?
a)
Contiene solo aminoácidos sin componente no proteico (por ejemplo, queratina o albúmina).
b)
Incluye un grupo prostético no proteico en su estructura.
c)
Se denomina holoproteína cuando carece de su grupo prostético.
d)
Forma obligatoriamente fibras insolubles en agua.
20.
Una proteína conjugada se define como:
a)
Una proteína simple combinada con un componente no proteico (grupo prostético), por ejemplo, glucoproteína o lipoproteína.
b)
Una proteína que con su grupo prostético se denomina apoproteína.
c)
Una proteína que carece de cadenas polipeptídicas y solo contiene lípidos.
d)
Una proteína fibrosa sin ejemplos en plasma.
21.
¿Cuál es la diferencia principal entre proteínas globulares y fibrosas?
a)
Las globulares tienen forma compacta y esférica, son solubles en agua y cumplen función metabólica o reguladora; las fibrosas son largas, insolubles y dan soporte mecánico.
b)
Las globulares son largas, insolubles y dan soporte mecánico; las fibrosas son esféricas, solubles y de función reguladora.
c)
Las globulares carecen de grupo prostético; las fibrosas siempre lo incluyen.
d)
Las globulares solo existen en la matriz extracelular; las fibrosas solo en el citosol.
22.
Las proteínas fibrosas se caracterizan por:
a)
Tener una estructura larga en forma de filamento, ser insolubles en agua y cumplir función estructural.
b)
Ser compactas, esféricas, solubles en agua y de función metabólica.
c)
Poseer siempre grupo prostético hemo.
d)
Unirse irreversiblemente a iones metálicos.
23.
¿Qué define a la estructura primaria de una proteína?
a)
La secuencia lineal de aminoácidos dictada por la información genética.
b)
El plegamiento tridimensional final de una sola cadena.
c)
La asociación de varias cadenas polipeptídicas en una unidad funcional.
d)
El patrón repetitivo de hélice α y lámina β.
24.
La estructura secundaria de una proteína consiste en:
a)
Patrones repetitivos de hélice α y lámina β estabilizados por puentes de hidrógeno en la columna vertebral del polipéptido.
b)
La conformación tridimensional única de una cadena plegada.
c)
La secuencia de aminoácidos tras modificaciones postraduccionales.
d)
El ensamblaje de varias subunidades polipeptídicas.
25.
¿Qué corresponde a la estructura terciaria de una proteína globular?
a)
La conformación tridimensional única que adopta la proteína al plegarse en su forma nativa, incluyendo hélices α, láminas β y dominios.
b)
La unión de varias cadenas polipeptídicas para formar un ensamblaje funcional.
c)
La secuencia lineal de aminoácidos.
d)
El patrón repetitivo exclusivo de lámina β.
26.
¿Qué son los dominios en proteínas globulares grandes (>200 aa)?
a)
Regiones estructurales formadas solo por hélices α (dominios α) o solo por láminas β antiparalelas (dominios β); pueden repetirse en serie.
b)
Residuos de glucosa unidos a la proteína.
c)
Regiones sin función que se eliminan posteriormente.
d)
Elementos del ARN que codifican la proteína.
27.
Una proteína modular o de mosaico, como la fibronectina, se caracteriza por:
a)
Contener copias duplicadas o imperfectas de uno o más dominios que se unen en serie (por ejemplo, tres dominios repetitivos).
b)
Carecer de repeticiones de dominios y tener únicamente dominios únicos.
c)
Ser completamente fibrosa sin hélices α.
d)
No presentar dominios en su secuencia primaria.
28.
El puente disulfuro en proteínas es:
a)
Un enlace covalente –S–S– entre dos residuos de cisteína que estabiliza la estructura terciaria o cuaternaria.
b)
Un enlace amida entre dos aminoácidos adyacentes.
c)
Una unión iónica entre residuos cargados.
d)
Una interacción hidrofóbica entre cadenas laterales.
29.
¿Qué describe la estructura cuaternaria de una proteína?
a)
La unión y arreglo espacial de varias cadenas polipeptídicas (subunidades), sostenida por interacciones no covalentes e incluso puentes disulfuro.
b)
Plegamiento de una sola cadena proteica.
c)
La disposición lineal de aminoácidos en la proteína recién sintetizada.
d)
El patrón repetitivo de hélice α y lámina β en una cadena polipeptídica.
30.
Las isoformas proteicas se definen como:
a)
Proteínas que realizan la misma función biológica pero tienen estructuras primarias diferentes (secuencias de aminoácidos distintas).
b)
Subunidades de una misma proteína que se asocian para formar un oligómero.
c)
Proteínas idénticas que solo varían en su grupo prostético.
d)
Hebras de ARN que codifican diferentes proteínas.
31.
¿Cuál es la función clave de HSP70 durante la síntesis proteica?
a)
Unir regiones hidrófobas de polipéptidos extendidos, evitando su plegamiento prematuro hasta completar la síntesis.
b)
Hidroxilar residuos de prolina en el colágeno.
c)
Formar puentes disulfuro entre cisteínas recién sintetizadas.
d)
Actuar como inhibidor alostérico de enzimas lisil hidroxilasa.
32.
Las enfermedades por priones, como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, se deben a:
a)
Una proteína priónica mal plegada que actúa como agente causal de encefalopatías espongiformes transmisibles.
b)
Carencia de vitamina C que impide la formación de colágeno.
c)
Mutaciones en el gene de hemoglobina que provocan anemia hemolítica.
d)
Defecto en el ensamblaje de subunidades de mioglobina.
33.
El colágeno se estructura como:
a)
Tres hélices α levógiras enrolladas entre sí para formar una hélice dextrógira, es rico en prolina y glicina.
b)
Tres láminas β antiparalelas con enlaces fosfodiéster.
c)
Un polímero de espidroína con alto contenido en glicina y alanina.
d)
Un ensamblaje de cuatro subunidades tipo globular.
34.
En el colágeno, la prolina facilita la conformación helicoidal porque:
a)
Su estructura anular causa torceduras en la cadena que estabilizan la hélice.
b)
Se convierte en lisina para formar enlaces cruzados.
c)
Carece de hidrógeno en el carbono α, lo que aumenta la flexibilidad.
d)
Es hidroxilada irreversiblemente en ausencia de vitamina C.
35.
La glicina en el colágeno se encuentra en cada tercera posición para:
a)
Permitir el empaquetamiento estrecho de las tres hélices.
b)
Formar enlaces de hidrógeno con el hierro del hemo.
c)
Actuar como coenzima durante la síntesis proteica.
d)
Unirse a prolina para formar un dímero estable.
36.
Sin vitamina C, las enzimas prolil hidroxilasa y lisil hidroxilasa no funcionan, por lo que:
a)
No se hidroxilan residuos de prolina y lisina en el colágeno, impidiendo la estabilidad de la hélice triple.
b)
No se sintetiza elastina en el tejido conjuntivo.
c)
Se libera más colágeno tipo III en la sangre.
d)
Se forma una hélice α anormal en proteínas globulares.
37.
El síndrome de Ehlers-Danlos clásico se produce por defectos en:
a)
Colágeno tipo V, ocasionando extensibilidad y fragilidad de la piel e hipermovilidad articular.
b)
Colágeno tipo I, causando fragilidad ósea.
c)
Colágeno tipo III, con alto riesgo de rotura arterial.
d)
Elastina, provocando rigidez arterial.
38.
En la forma vascular de Ehlers-Danlos, el colágeno afectado es:
a)
Tipo III, lo que puede causar rotura arterial potencialmente letal.
b)
Tipo I, generando fragilidad ósea.
c)
Tipo IV, provocando amiloidosis.
d)
Tipo V, produciendo hipermovilidad articular únicamente.
39.
La osteogénesis imperfecta se caracteriza por:
a)
Huesos frágiles; en más del 80 % de los casos hay mutaciones en genes que codifican las cadenas α₁ o α₂ del colágeno tipo I.
b)
Ausencia de colágeno tipo III en piel y vasos sanguíneos.
c)
Deficiencia de vitamina C que impide formación de puentes disulfuro.
d)
Exceso de prolina que endurece las articulaciones.
40.
La elastina es una proteína fibrosa del tejido conjuntivo con propiedades similares al caucho; su precursor es:
a)
Tropoelastina (~700 aa).
b)
Precolágeno.
c)
Mioglobina desnaturalizada.
d)
Espidroína de araña.
41.
La fibroína de seda está formada principalmente por:
a)
Espidroína 1 y 2, con residuo mayoritario de glicina (42 %) y alanina (25 %).
b)
Prolina (50 %) y lisina (20 %).
c)
Glicina (10 %) y cisteína (40 %).
d)
Alanina (60 %) y fenilalanina (5 %).
42.
¿Qué define a una hemoproteína globular?
a)
Proteínas especializadas que contienen un grupo prostético hemo (protoporfirina IX + Fe²⁺) que une O₂ de forma reversible.
b)
Proteínas fibrosas que degradan peróxidos con Fe³⁺.
c)
Hormonas péptidas que regulan la excreción de sodio.
d)
Cualquier proteína que transporta CO₂.
43.
La mioglobina es:
a)
Proteína globular de estructura terciaria en músculo cardíaco y esquelético; contiene 1 hemo y se une con muy alta afinidad a 1 molécula de O₂.
b)
Proteína cuaternaria de 4 subunidades en eritrocitos.
c)
Fibrosa con triple hélice en tejido conjuntivo.
d)
Hélice α que transporta CO₂ en sangre.
44.
La hemoglobina se describe como:
a)
Proteína globular de estructura cuaternaria, con 4 subunidades (2 α + 2 β), presente en eritrocitos y transporta O₂ de pulmones a tejidos.
b)
Proteína monomérica de músculo que acelera la difusión de CO₂.
c)
Hormona péptida que regula la presión arterial.
d)
Fibrosa e insoluble que brinda soporte mecánico en tendones.
45.
La anemia de células falciformes (HbS) se origina porque:
a)
Se reemplaza un residuo de glutamato por valina en la cadena β (βS), causando anemia hemolítica crónica bajo herencia autosómica recesiva.
b)
Se sustituye lisina por glutamato, aumentando afinidad por O₂.
c)
El colágeno tipo III se acumula en eritrocitos.
d)
Se extrae excesivamente el grupo hemo de la hemoglobina.
46.
En la hemoglobina C (HbC), la mutación consiste en:
a)
Reemplazo de glutamato por lisina en la cadena β.
b)
Reemplazo de glutamato por valina en la cadena β.
c)
Sustitución de prolina por glicina en la cadena α.
d)
Conversión de lisina a glutamato en la cadena α.
47.
¿Qué es una enzima?
a)
Un catalizador proteico que aumenta la velocidad de la reacción química sin alterarse permanentemente.
b)
ARN que actúa como chaperona para plegar proteínas.
c)
Ion metálico que forma enlaces covalentes con el sustrato.
d)
Molécula pequeña (p. ej., NADH) que se consumen como cosustrato.
48.
En el sitio activo de una enzima, el sustrato se une:
a)
De manera no covalente para formar un complejo enzima-sustrato (ES), facilitando su transformación en producto.
b)
Covalentemente e irreversible para formar un enlace permanente.
c)
Solo si existe un cofactor metálico presente en el centro alostérico.
d)
Después de que el cosustrato lo modifique químicamente.
49.
La eficiencia catalítica típica de las enzimas se sitúa en el rango de:
a)
10³ a 10⁸ reacciones por molécula de enzima por segundo.
b)
10⁻³ a 10⁰ reacciones/enzima·s.
c)
10¹ a 10³ reacciones/enzima·s.
d)
10⁸ a 10¹² reacciones/enzima·s.
50.
Un catalizador es algo que:
a)
Aumenta la velocidad de la reacción sin alterarse permanentemente y disminuye la energía de activación necesaria.
b)
Reduce la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación.
c)
Se consume en cada ciclo catalítico para dar energía a los reactivos.
d)
Debe ser un compuesto inorgánico como Mg²⁺.
51.
El centro alostérico de una enzima es:
a)
Un sitio distinto al sitio activo donde se unen ligandos llamados efectores alostéricos para modular la actividad.
b)
Parte integrante del sitio activo donde se une el sustrato.
c)
Región de la enzima que siempre forma un puente disulfuro.
d)
El sitio catalítico que acelera la reacción.
52.
Una enzima nativa se caracteriza por:
a)
Estar presente continuamente en la célula, independiente de inductores específicos.
b)
Ser sintetizada solo en respuesta a un inductor particular.
c)
Requerir la unión irreversible de un grupo prostético para activarse.
d)
Formar complejos covalentes con inhibidores irreversibles.
53.
Una enzima inducible se diferencia de una nativa en que:
a)
Su síntesis aumenta en respuesta a un inductor específico, mientras que la nativa está presente de forma constante.
b)
Está siempre presente; la nativa solo aparece tras un estímulo.
c)
Carece de sitio activo y funciona solo tras agregados coloidales.
d)
Solo actúa a pH alcalino.
54.
El sitio de anclaje y el sitio catalítico de una enzima se refieren respectivamente a:
a)
Aminoácidos que fijan el sustrato en su posición; cadenas laterales que aceleran la catálisis participando en la reacción.
b)
Zonas no estructuradas de la proteína; hidrógenos estabilizadores de hélice α.
c)
Regiones del ARN que codifican la enzima; enzimas modulares.
d)
Grupos prostéticos; enlaces peptídicos.
55.
El modelo “llave y cerradura” (Fischer, 1890) asume que:
a)
El sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias preformadas, de modo que el sustrato encaja exactamente en el sitio activo sin cambio conformacional.
b)
La enzima sufre un cambio conformacional para ajustarse al sustrato.
c)
Solo aplica a enzimas alostéricas.
d)
Requiere siempre un cosustrato para formar el complejo ES.
56.
El modelo de “ajuste inducido” (Koshland) propone que:
a)
El sitio activo no está completamente preformado; la unión del sustrato induce un cambio conformacional en la enzima para un encaje más preciso.
b)
El sitio activo y el sustrato siempre están rígidos y preformados.
c)
El sustrato nunca modifica la forma de la enzima.
d)
Solo ocurre si hay un inhibidor presente.
57.
El mecanismo general de acción enzimática se resume en:
a)
E + S ⇌ ES → E + P, donde la enzima se regenera tras formar el producto.
b)
E + S → ES irreversible → E + P, sin regeneración enzimática.
c)
E + S → E–S covalente → P, sin liberar la enzima.
d)
E + S → EI → ES → P.
58.
Al incrementar la temperatura, la velocidad de reacción enzimática:
a)
Aumenta hasta un óptimo, luego la enzima se desnaturaliza y la velocidad disminuye.
b)
Disminuye siempre porque la enzima se vuelve rígida.
c)
No cambia, pues solo el pH influye.
d)
Se invierte, generando inhibición irreversible.
59.
En la cinética de Michaelis-Menten, la gráfica de Vo (velocidad inicial) contra [S] es:
a)
Hiperbólica, semejante a la curva de saturación de la mioglobina.
b)
Sigmoidea, como la de una enzima alostérica.
c)
Lineal sin saturación.
d)
Descendente tras alcanzar Vmax.
60.
Una enzima alostérica muestra una curva de velocidad vs. [S] que es:
a)
Sigmoidea (S-shaped), debido a cooperatividad en la unión del sustrato (similar a la de la Hb).
b)
Hiperbólica como Michaelis-Menten.
c)
Lineal indefinida, sin pico.
d)
Descendente abrupta tras saturación.
61.
El número de recambio (kcat) de una enzima se define como:
a)
La cantidad de moléculas de sustrato transformadas en producto por cada molécula de enzima por segundo, cuando la enzima está saturada de sustrato.
b)
El valor de [S] necesario para alcanzar Vmax/2.
c)
El producto de Km por Vmax.
d)
La velocidad inicial Vo en condiciones estándar.
62.
Al duplicar [S] cuando [S] ≪ Km, la velocidad inicial Vo:
a)
Aproximadamente se duplica, ya que Vo ∝ [S] en esa región.
b)
Se mantiene constante hasta llegar exactamente a Km.
c)
Se reduce a la mitad.
d)
Aumenta diez veces.
63.
La Vmax en cinética enzimática se define como:
a)
La velocidad máxima cuando la enzima está completamente saturada de sustrato.
b)
La concentración de sustrato que da Vo = Vmax/2.
c)
El número de moléculas de sustrato que se unen por segundo a la enzima.
d)
La velocidad de reacción a pH 7.0 exactamente.
64.
¿Qué caracteriza a un inhibidor competitivo?
a)
Se une reversiblemente a la enzima libre en el sitio activo (formando EI), aumenta Km y no cambia Vmax; su efecto se revierte añadiendo más sustrato.
b)
Se une solo al complejo ES, formando ESI, y tanto Km como Vmax disminuyen.
c)
Se une a un sitio diferente al activo (tanto en E como en ES), disminuyendo Vmax y manteniendo Km igual.
d)
Forma un enlace covalente irreversible con la enzima.
65.
Un inhibidor “acompentitivo” se une:
a)
Solo al complejo ES, formando ESI; tanto Km como Vmax disminuyen y la inhibición no se revierte con más sustrato.
b)
Solo a la enzima libre (E), aumentando Km.
c)
Tanto a E como a ES en un sitio distinto al activo, manteniendo Km inalterado y disminuyendo Vmax.
d)
Irreversiblemente al sitio activo.
66.
Un inhibidor no competitivo puro se une:
a)
Tanto a la enzima libre (E) como al complejo ES en un sitio diferente al activo, disminuyendo Vmax y manteniendo Km sin cambios.
b)
Solo a la enzima libre (E), desplazando al sustrato.
c)
Solo al complejo ES, aumentando Km.
d)
Formando un enlace covalente en todos los casos.
67.
La inhibición irreversible se caracteriza porque:
a)
El inhibidor se une covalentemente al sitio activo, bloqueando permanentemente la actividad enzimática.
b)
Se une reversiblemente a un sitio alostérico, reduciendo Vmax.
c)
Solo se une al complejo ES y disminuye Km.
d)
Puede revertirse añadiendo mucho sustrato.
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