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Total questions: 134
Worksheet time: 1hrs 7mins
1. ¿Cuál de las siguientes funciones NO está asociada directamente con las proteínas en la célula?
Transporte de moléculas
Transporte de moléculas
Transporte de moléculas
Señalización celular
1. ¿Qué característica define a los L-aminoácidos en los organismos vivos?
a) Son solubles en lípidos
a) Tienen el grupo amino a la derecha del carbono alfa
a) Tienen el grupo amino a la derecha del carbono alfa
a) No forman enlaces peptídicos
Qué tipo de enlace une a los aminoácidos en una proteína?
Enlace iónico
Enlace disulfuro
Enlace peptídico
Enlace de hidrógeno
Cuál es el producto de la unión de dos aminoácidos?
Un nucleótido
Un dipéptido
Un polisacárido
Un triglicérido
Qué estructura de la proteína está determinada por la secuencia de aminoácidos?
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Primaria
Cuál de los siguientes aminoácidos tiene una cadena lateral con carga positiva a pH fisiológico?
Glutamato
Lisina
Serina
Ácido aspártico
¿Qué propiedad confiere la cadena lateral del aminoácido fenilalanina?
Polaridad
Aromaticidad
Carga negativa
Capacidad de formar puentes de hidrógeno
¿Cuál de los siguientes aminoácidos puede formar enlaces disulfuro?
Alanina
Cisteína
Prolina
Glutamina
¿Qué tipo de interacción estabiliza la estructura terciaria de las proteínas?
Enlaces peptídicos
Interacciones entre cadenas laterales
Enlaces fosfodiéster
Enlaces glucosídicos
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es polar pero no cargado?
Glutamato
Arginina
Serina
Histidina
¿Qué aminoácido es precursor de neurotransmisores como la dopamina?
Tirosina
Valina
Leucina
Treonina
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es considerado no esencial?
Histidina
Leucina
Glutamina
Valina
¿Qué aminoácido tiene una estructura cíclica que limita la flexibilidad de las proteínas?
Prolina
Alanina
Glicina
Metionina
¿Cuál de los siguientes aminoácidos es el más pequeño y flexible?
Glicina
Valina
Isoleucina
Fenilalanina
¿Qué aminoácido puede actuar como tampón en el rango fisiológico de pH?
Histidina
Serina
Alanina
Glutamato
¿Qué propiedad de los aminoácidos permite la formación de estructuras secundarias como hélices alfa?
Capacidad de formar enlaces peptídicos
Interacciones hidrofóbicas
Formación de puentes de hidrógeno entre grupos amida
Presencia de grupos aromáticos
¿Cuál es la función principal de las proteínas estructurales como el colágeno?
Transporte de oxígeno
Defensa inmunológica
Soporte mecánico
Catálisis de reacciones
¿Qué tipo de proteína es la hemoglobina?
Enzimática
Hormonal
Transportadora
Contráctil
¿Qué característica permite a las proteínas reconocer moléculas específicas?
Su estructura cuaternaria
La secuencia de ADN
La complementariedad estructural
La presencia de enlaces peptídicos
¿Qué ocurre si se altera la secuencia de aminoácidos de una proteína?
No hay efecto
Se forma una proteína más estable
Puede cambiar su función o estructura
Se convierte en un carbohidrato
¿Cuál es el principio básico de la precipitación selectiva en la purificación de proteínas?
Separación por carga eléctrica
Uso de gradientes de pH
Alteración de la solubilidad con sales
Separación por tamaño molecular
¿Qué tipo de cromatografía separa proteínas según su tamaño?
Cromatografía de afinidad
Cromatografía de intercambio iónico
Cromatografía de exclusión por tamaño
Cromatografía en capa fina
¿Cuál es el objetivo principal de la diálisis en la purificación de proteínas?
Separar proteínas por carga
Eliminar pequeñas moléculas y sales
Concentrar proteínas
Cambiar el pH de la solución
¿Qué propiedad de las proteínas se utiliza en la electroforesis para su separación?
Solubilidad
Peso molecular
Actividad enzimática
Capacidad de unión a ligandos
¿Cuál de los siguientes niveles estructurales de las proteínas implica la interacción entre múltiples cadenas polipeptídicas?
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
¿Qué proteína estructural es rica en cisteína y forma enlaces disulfuro para dar rigidez?
Colágeno
Fibroína
Queratina
Actina
¿Cuál es la función principal de la hemoglobina?
Catálisis de reacciones
Transporte de oxígeno
Defensa inmunológica
Regulación hormonal
Qué proceso celular está relacionado con la degradación de proteínas envejecidas?
Transcripción
Traducción
Proteólisis
Fosforilación
¿Qué característica define al sitio activo de una enzima?
Su tamaño
Su carga neta
Su capacidad de unir sustratos y catalizar reacciones
Su localización en la célula
¿Qué tipo de interacción permite la formación del complejo enzima-sustrato?
Enlace covalente permanente
Interacciones reversibles como puentes de hidrógeno
Reacciones redox
si
¿Qué criterio se utiliza en la nomenclatura de enzimas?
Su peso molecular
El tipo de reacción que catalizan
Su origen celular
Su estructura secundaria
¿Qué función tienen las coenzimas en la actividad enzimática?
Inhibir la enzima
Proteger el sustrato
Actuar como transportadores de grupos químicos
Cambiar la estructura de la enzima
¿Qué representa la constante Km en la cinética de Michaelis-Menten?
La velocidad máxima de la reacción
La concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de Vmax
La cantidad de enzima presente
El número de sitios activos
¿Qué ocurre con la velocidad de reacción cuando se alcanza la saturación enzimática?
Disminuye
Se mantiene constante
Aumenta indefinidamente
Se vuelve cero
¿Cuál es el efecto de un inhibidor competitivo sobre Km y Vmax?
Aumenta Km, Vmax no cambia
Disminuye Km y Vmax
No afecta Km ni Vmax
Disminuye Km, Vmax aumenta
¿Qué caracteriza a la inhibición no competitiva?
El inhibidor se une al sitio activo
El inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato
El inhibidor se une a otro sitio y reduce Vmax
El inhibidor aumenta la afinidad por el sustrato
¿Qué tipo de inhibición ocurre cuando el inhibidor se une exclusivamente al complejo enzima-sustrato?
Competitiva
No competitiva
Acompetitiva
Irreversible
¿Qué caracteriza a un inhibidor irreversible?
Se une débilmente al sitio activo
Se disocia fácilmente
Forma enlaces covalentes con la enzima
No afecta la actividad enzimática
1. ¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?
No tiene efecto
Puede alterar la ionización de grupos catalíticos
Aumenta siempre la actividad
Solo afecta enzimas extracelulares
¿Qué ocurre con la actividad enzimática cuando la temperatura supera el óptimo?
Aumenta indefinidamente
Se mantiene constante
Disminuye por desnaturalización
No se ve afectada
¿Qué describe el modelo de ajuste inducido?
El sustrato encaja perfectamente en la enzima
La enzima cambia de forma al unirse al sustrato
La enzima se une irreversiblemente al sustrato
La enzima no cambia su forma
¿Qué significa cooperatividad enzimática?
La enzima coopera con otras enzimas
La unión de un sustrato facilita la unión de otros
La enzima se inhibe por el sustrato
La enzima se activa por el producto
¿Qué describe mejor el modelo 'llave-cerradura' de la especificidad enzimática?
La enzima cambia su forma para adaptarse a un sustrato específico.
La enzima y el sustrato tienen estructuras tridimensionales complementarias y rígidas.
La enzima puede unirse a una amplia variedad de sustratos similares.
La unión entre la enzima y el sustrato es débil y reversible
Una enzima de la clase oxidorreductasa cataliza una reacción en la que el sustrato es:
Descompuesto en moléculas más pequeñas.
Transferido de un grupo funcional a otro.
Modificado en un isómero.
Oxidado o reducido.
¿Qué papel juega una coenzima en una reacción enzimática?
Actúa como un catalizador principal en ausencia de la apoenzima.
Es una molécula inorgánica que se une al sitio activo de la enzima.
Se une temporalmente a la enzima para transferir grupos químicos.
Aumenta la velocidad de la reacción alterando el equilibrio de la misma.
Según el modelo de Michaelis-Menten, ¿qué representa la V max?
La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la máxima.
La velocidad de reacción cuando la concentración de enzima es máxima.
La velocidad máxima de reacción cuando la enzima está completamente saturada con sustrato.
La constante de disociación del complejo enzima-sustrato.
La inhibición enzimática en la que el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo y altera la conformación de la enzima, se conoce como:
Inhibición competitiva.
Inhibición no competitiva.
Inhibición irreversible.
Inhibición mixta.
¿Cómo afecta un aumento de la temperatura a la actividad enzimática, más allá de la temperatura óptima?
Aumenta la velocidad de la reacción hasta que se alcanza un nuevo equilibrio.
Causa la desnaturalización de la enzima y una disminución drástica de su actividad.
No tiene ningún efecto, ya que la velocidad de reacción solo depende de la concentración de sustrato.
Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato, aumentando la velocidad.
En el contexto de la regulación alostérica, ¿qué se entiende por 'cooperatividad positiva'?
La unión de un sustrato a un sitio activo disminuye la afinidad de otros sitios activos por el sustrato.
La unión de un efector negativo a un sitio alostérico aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.
La unión de un sustrato a un sitio activo de la enzima aumenta la afinidad de los sitios restantes por el sustrato.
La velocidad de reacción se mantiene constante a medida que aumenta la concentración de sustrato.
La enzima Aspartato transcarbamilasa (ATCasa) es un ejemplo clásico de regulación alostérica. ¿Qué papel juega el CTP en la regulación de esta enzima?
Actúa como un efector alostérico positivo, aumentando la actividad de la ATCasa.
Se une al sitio activo de la ATCasa para inhibir la reacción.
Actúa como un efector alostérico negativo, disminuyendo la actividad de la ATCasa.
No tiene efecto en la ATCasa, ya que es un producto final de una vía metabólica diferente.
¿Cuál es la función principal del complejo enzima-sustrato (ES)?
Reducir la energía libre de los productos de la reacción.
Incrementar la energía de activación para la reacción.
Garantizar que la reacción química progrese en una sola dirección.
Facilitar la transformación del sustrato en producto al estabilizar el estado de transición.
En la inhibición competitiva, el inhibidor se parece estructuralmente a:
El producto final de la reacción.
El sitio activo de la enzima.
El sustrato natural de la enzima.
Una coenzima necesaria para la reacción.
¿Qué tipo de nomenclatura de enzimas se usa para describir las enzimas que catalizan
la rotura de enlaces químicos mediante la adición de agua?
Ligasas.
Isomerasas.
Hidrolasas.
Liasas.
¿Qué es una enzima de escape en el contexto de la regulación enzimática?
Una enzima que se libera de una organela celular para catalizar reacciones en el citosol.
Una enzima que no puede ser regulada por inhibidores alostéricos.
Una enzima que no es específica y puede catalizar múltiples sustratos.
Una enzima cuya actividad es dependiente de un cofactor inorgánico.
Los grupos catalíticos en el sitio activo de una enzima son responsables de:
Proporcionar la estructura general de la enzima.
La unión irreversible con el sustrato.
Participar directamente en el mecanismo de reacción para convertir el sustrato en producto.
Regular la temperatura óptima de la enzima.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une al complejo ES o a la enzima libre, ¿y qué efecto tiene sobre los parámetros cinéticos KM y Vmax?
Aumenta KM y disminuye Vmax.
Disminuye KM y aumenta Vmax.
Aumenta KM y Vmax se mantiene sin cambios.
KM se mantiene sin cambios y disminuye Vmax.
El efecto del pH en la actividad enzimática se debe principalmente a su influencia en:
La concentración de sustrato disponible en la solución.
El grado de ionización de los grupos amino y carboxilo en el sitio activo de la enzima.
La energía de activación de la reacción no catalizada.
La cantidad de producto final generado por la reacción.
Enzimas de la clase 'transferasas' catalizan la transferencia de:
Electrones de una molécula a otra.
Agua para romper un enlace.
Grupos funcionales de una molécula a otra.
Una molécula entre isómeros.
¿Qué concepto describe la unión de una molécula de sustrato al sitio activo de una enzima y el cambio conformacional que le permite adaptarse con mayor precisión, como un guante a la mano?
El modelo de 'llave-cerradura'.
El modelo de ajuste inducido.
La cooperatividad.
La regulación alostérica.
1. Una de las características clave de la enzima alostérica aspartato transcarbamilasa (ATCasa) es que muestra:
Cinética de Michaelis-Menten.
Inhibición irreversible.
Inhibición competitiva.
Cinética sigmoidea.
¿Qué describe mejor el sitio activo de una enzima?
Una gran parte de la enzima que le da su estabilidad estructural.
La región de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis.
El lugar donde los productos de la reacción se unen para inhibir la enzima.
El lugar donde una coenzima se une a la enzima.
En el modelo secuencial de cooperatividad, ¿qué sucede cuando una subunidad de una enzima se une a una molécula de sustrato?
Todas las subunidades restantes cambian de conformación simultáneamente.
La unión del sustrato no tiene efecto en la conformación de otras subunidades.
Solo la subunidad unida cambia su conformación, lo que induce un cambio en las subunidades adyacentes de manera secuencial
La enzima se disocia en sus subunidades individuales.
¿Cómo afecta un aumento de la temperatura a la velocidad de la reacción enzimática a temperaturas por debajo de la óptima?
Disminuye la velocidad de la reacción porque la energía cinética de las moléculas se reduce.
Aumenta la velocidad de la reacción debido al aumento de la energía cinética de las moléculas.
No tiene ningún efecto en la velocidad de la reacción, ya que la temperatura no es un factor limitante.
Aumenta la velocidad de reacción pero disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.
¿Qué tipo de inhibidor se une a la enzima libre o al complejo enzima-sustrato, pero con diferente afinidad por cada uno?
Inhibidor competitivo.
Inhibidor no competitivo.
Inhibidor mixto.
Inhibidor irreversible.
En la inhibición competitiva, ¿cómo se puede superar la inhibición?
Aumentando la concentración del inhibidor.
Disminuyendo la temperatura de la reacción.
Aumentando la concentración de la enzima.
Aumentando la concentración del sustrato.
Una de las siguientes no es una clase principal de enzimas según la nomenclatura de la Comisión de Enzimas (EC):
Ligasas.
Carboxilasas
Hidrolasas.
Oxidorreductasas
¿Qué efecto tiene un pH que es significativamente menor o mayor que el pH óptimo sobre la estructura de una enzima?
Aumenta la estabilidad de la estructura terciaria de la enzima.
No tiene efecto sobre la estructura, solo sobre la velocidad de la reacción.
Causa la desnaturalización de la enzima por disrupción de los enlaces iónicos y de hidrógeno.
Causa la formación de nuevos enlaces covalentes en el sitio activo.
¿Qué es una holoenzima?
Una enzima que solo consta de una cadena polipeptídica.
Una enzima completa y catalíticamente activa, compuesta por una apoenzima y su cofactor (coenzima).
El cofactor de una enzima que está permanentemente unido.
La parte proteica de la enzima, sin el cofactor.
¿Cuál es un ejemplo de un 'cofactor' inorgánico?
NADH.
ATP.
Un ion de magnesio (Mg+2).
Una vitamina del grupo B.
En el contexto de la regulación alostérica, ¿qué se entiende por 'cooperatividad negativa'?
La unión de un sustrato a un sitio activo no afecta a los otros sitios activos.
La unión de un sustrato a un sitio activo aumenta la afinidad de otros sitios por el sustrato.
La unión de un sustrato a un sitio activo disminuye la afinidad de otros sitios por el sustrato.
La velocidad de reacción disminuye a medida que aumenta la concentración de sustrato.
¿Cuál de los siguientes no es un modelo para describir la cooperatividad en la cinética enzimática?
Modelo de Monod-Wyman-Changeux (MWC).
Modelo secuencial de Koshland.
Modelo de 'llave-cerradura'.
Modelo de concertación.
Un sustrato que se une a una enzima con una alta especificidad se caracteriza por:
Una baja afinidad de unión a la enzima.
La capacidad de unirse a múltiples enzimas diferentes.
Una estructura tridimensional que encaja con precisión en el sitio activo de la enzima.
Una rápida disociación del complejo enzima-sustrato.
¿Cuál de los siguientes describe mejor una 'enzima de escape'?
Una enzima que es resistente a los cambios de pH.
Una enzima que se mantiene activa a pesar de la presencia de un inhibidor.
Una enzima que cataliza una reacción muy rápidamente.
Una enzima que no requiere un cofactor para su actividad.
En el contexto de la cooperatividad, la forma sigmoide de la curva de velocidad de reacción de una enzima alostérica indica:
Una afinidad de la enzima por el sustrato que es constante.
Que la enzima sigue la cinética de Michaelis-Menten.
Que la unión de un sustrato a una subunidad afecta la afinidad de las otras subunidades.
Que la enzima está saturada con sustrato incluso a bajas concentraciones.
¿Cuál de las siguientes vitaminas es liposoluble?
Vitamina B6
Vitamina D
Vitamina C
Vitamina B12
¿Qué vitamina hidrosoluble es conocida como niacina?
Vitamina B3
Vitamina B2
Vitamina B5
Vitamina C
¿Cuál de las siguientes NO es una vitamina liposoluble?
Vitamina K
Vitamina A
Vitamina C
Vitamina E
El ácido fólico corresponde a:
Vitamina B9
Vitamina B7
Vitamina B5
Vitamina B1
¿Qué vitamina liposoluble interviene en la salud ocular y visión nocturna?
Vitamina A
Vitamina D
Vitamina E
Vitamina K
¿Qué vitamina hidrosoluble es también llamada biotina?
Vitamina B5
Vitamina B7
Vitamina B6
Vitamina C
¿Cuál de estas vitaminas pertenece al complejo B?
Vitamina D
Vitamina B12
Vitamina E
Vitamina K
¿Qué vitamina liposoluble es conocida como filoquinona?
Vitamina K
Vitamina D
Vitamina E
Vitamina A
Las vitaminas liposolubles son químicamente:
Polares
Apolares
Iónicas
Ácidas
¿Cuál vitamina hidrosoluble tiene un anillo de indol en su estructura?
Vitamina B6
Vitamina B3
Vitamina B12
Vitamina B2
La vitamina C es químicamente:
Un alcohol
Un ácido
Una amina
Un éster
La vitamina E pertenece químicamente a los:
Carotenoides
Tocoferoles
Quinonas
Flavonoides
La vitamina D es estructuralmente derivada de:
Colesterol
Glucosa
Aminoácidos
Ácidos grasos
El ácido pantoténico es parte de la coenzima:
FAD
NAD⁺
Coenzima A
TPP
La vitamina K contiene en su estructura:
Un anillo cumarínico
Un anillo naftoquinona
Un anillo imidazol
Un anillo indol
Función principal de la vitamina D:
Activar plaquetas
Regular absorción de calcio
Oxidar glúcidos
Sintetizar proteínas estructurales
La deficiencia de vitamina A provoca:
Escorbuto
Raquitismo
Ceguera nocturna
Beriberi
La vitamina E actúa principalmente como:
Anticoagulante
Antioxidante
Coenzima del metabolismo proteico
Hormona esteroide
La vitamina C es esencial para:
Hidroxilar prolina y lisina en colágeno
Activar plaquetas
Formar melanina
Reducir colesterol
La vitamina B1 (tiamina) es esencial para:
Reacciones de carboxilación
Descarboxilación oxidativa de alfa-cetoácidos
Beta-oxidación
Transporte de oxígeno
Deficiencia de vitamina K se traduce en:
Fragilidad ósea
Problemas de coagulación
Hipertensión
Fotofobia
La vitamina B12 es crucial para:
Síntesis de hemoglobina
Conversión de homocisteína a metionina
Síntesis de glucógeno
Transporte de ácidos grasos
La deficiencia de vitamina D en adultos provoca:
Escorbuto
Raquitismo
Osteomalacia
Pelagra
La vitamina B6 es coenzima en:
Transaminaciones
Beta-oxidación
Fotosíntesis
Coagulación
La pelagra es causada por falta de:
Vitamina B3
Vitamina B2
Vitamina B6
Vitamina C
La vitamina E protege frente a:
Estrés oxidativo
Raquitismo
Anemia perniciosa
Escorbuto
La vitamina C favorece la absorción de:
Calcio
Hierro
Sodio
Potasio
La deficiencia de vitamina B1 provoca:
Beriberi
Escorbuto
Anemia perniciosa
Osteomalacia
La vitamina B9 es fundamental en:
Síntesis de ácidos nucleicos
Metabolismo lipídico
Gluconeogénesis
Glucólisis
· ¿Cuál es la principal función del metabolismo en los organismos vivos?
o Producir energía exclusivamente
o Sintetizar proteínas
o Mantener la homeostasis celular
metabólicos
· ¿Qué tipo de reacciones predominan en el catabolismo?
o Endergónicas
o Exergónicas
o Isotérmicas
o Neutras
· ¿Qué tipo de reacciones predominan en el anabolismo?
o Exergónicas
o Endergónicas
o Espontáneas
o Redox
· ¿Cuál es el principal portador de energía en las células?
o NADH
o FAD
o ATP
o GTP
· ¿Qué molécula actúa como intermediario energético entre reacciones catabólicas y anabólicas?
o Glucosa
o ATP
o Piruvato
o NAD+
· ¿Qué característica distingue a las rutas metabólicas reguladas?
o Son irreversibles
o Ocurren en el citoplasma
o No requieren enzimas
o No generan energía
· ¿Qué característica distingue a las rutas metabólicas reguladas?
o Son irreversibles
o Ocurren en el citoplasma
o No requieren enzimas
o No generan energía
· ¿Qué enzima regula la glucólisis en condiciones normales?
o Hexocinasa
o Fosfofructocinasa-1
o Piruvato quinasa
o Glucógeno sintasa
· ¿Cuál es el principal mecanismo de regulación de enzimas alostéricas?
o Modificación covalente
o Unión de coenzimas
o Unión de efectores
o Degradación proteica
· ¿Qué efecto tiene el ATP sobre la fosfofructocinasa-1?
o Activación
o Inhibición
o No tiene efecto
o Se convierte en ADP
· ¿Qué tipo de regulación implica la modificación covalente de enzimas?
o Alostérica
o Genética
o Fosforilación
o Competitiva
· ¿Qué hormona activa la vía glucogenolítica en el hígado?
o Insulina
Cortisol
o Glucagón
Tiroxina
· ¿Qué enzima es regulada por insulina en la síntesis de glucógeno?
o Glucógeno fosforilasa
o Glucógeno sintasa
o Hexocinasa
o Fosfoglucomutasa
· ¿Cuál es el destino principal del piruvato en condiciones aeróbicas?
o Conversión a lactato
o Conversión a etanol
o Entrada al ciclo de Krebs
o Conversión a glucosa
· ¿Qué compuesto inicia el ciclo de Krebs?
o Piruvato
o Citrato
o Acetil-CoA
o Oxalacetato
· ¿Qué molécula se produce en mayor cantidad en el ciclo de Krebs?
o ATP
o NADH
o FADH2
CO2
· ¿Qué vía metabólica convierte glucosa en piruvato?
o Glucogenólisis
o Glucólisis
o Ciclo de Krebs
o Gluconeogénesis
· ¿Qué enzima convierte piruvato en acetil-CoA?
o Piruvato quinasa
o Lactato deshidrogenasa
o Piruvato deshidrogenasa
o Citrato sintasa
· ¿Qué coenzima es esencial para la descarboxilación del piruvato?
o NAD+
o FAD
o Tiamina pirofosfato (TPP)
o Biotina
· ¿Dónde ocurre principalmente la glucólisis?
o Mitocondria
o Citoplasma
o Núcleo
o Retículo endoplasmático
· ¿En qué compartimento celular se lleva a cabo el ciclo de Krebs?
o Citoplasma
o Núcleo
o Mitocondria
o Retículo endoplasmático
· ¿Qué órgano es clave en la regulación de la glucosa sanguínea?
o Riñón
o Páncreas
o Hígado
o Intestino
· Qué tejido utiliza principalmente ácidos grasos como fuente energética en reposo?
o Cerebro
o Músculo esquelético
o Hígado
o Tejido adiposo
· ¿Qué vía metabólica está activa en el músculo durante el ejercicio intenso?
o Gluconeogénesis
o Glucogenólisis
o Lipólisis
o Ciclo de Krebs
· ¿Qué función cumple el hígado en el metabolismo de aminoácidos?
Almacenamiento
o Oxidación completa
o Transaminación y desaminación
o Producción de lactato
· ¿Qué proceso genera la mayor cantidad de ATP por molécula de glucosa?
o Glucólisis
o Ciclo de Krebs
o Cadena respiratoria
o Fermentación
· ¿Qué complejo de la cadena respiratoria transfiere electrones desde NADH?
o Complejo I
o Complejo II
o Complejo III
o Complejo IV
· ¿Qué molécula actúa como aceptor final de electrones en la cadena respiratoria?
o NAD+
o FAD
o Oxígeno
o Agua
· ¿Qué inhibidor bloquea el complejo IV de la cadena respiratoria?
o Rotenona
o Antimicina A
o Cianuro
o Oligomicina
· ¿Qué proceso acopla la síntesis de ATP con el transporte de electrones?
o Glucólisis
o Fermentación
o Fosforilación oxidativa
o Ciclo de Krebso
· ¿Qué enzima cataliza la síntesis de ATP en la mitocondria?
o ATPasa
o ATP sintasa
o NADH deshidrogenasa
o Citrato sintasa
