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WorksheetsCuestionario sobre Regulación Enzimática
Total questions: 97
Worksheet time: 2hrs 37mins
¿Qué término clave está relacionado con la velocidad de las reacciones químicas?
Sustrato
Energía de activación
Sitio activo
Concentración
¿Qué palabra clave está relacionada con el lugar donde se une el sustrato en una enzima?
Sitio activo
Activadores
Inhibidores
Concentración
¿Qué término clave está relacionado con la regulación de las enzimas mediante activadores e inhibidores?
Catálisis
Activadores
Velocidad
Energía de activación
¿Qué son las enzimas?
Sustancias que ralentizan las reacciones químicas.
Polímeros formados por aminoácidos que catalizan reacciones químicas.
Moléculas que inhiben la actividad celular.
Proteínas que destruyen otras moléculas.
¿Cuál es una de las funciones principales de las enzimas en el cuerpo humano?
Bloquear la actividad celular.
Acelerar las reacciones químicas.
Regular la temperatura corporal.
Reducir la síntesis de proteínas.
¿Qué factores pueden afectar la actividad de las enzimas según el texto?
La cantidad de oxígeno en el cuerpo.
El pH, la temperatura, los cofactores y los inhibidores.
La presión arterial y el ritmo cardíaco.
La cantidad de proteínas en la dieta.
¿Qué proceso permite que ciertos medicamentos, como la aspirina, alivien el dolor?
La regulación química.
La inhibición enzimática.
La síntesis de proteínas.
La digestión celular.
¿Qué significa que las enzimas actúen como catalizadores?
Que destruyen moléculas en el organismo.
Que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso.
Que bloquean la actividad de otras proteínas.
Que reducen la velocidad de las reacciones químicas.
¿Qué intenta hacer el cuerpo cuando se altera el equilibrio normal de los procesos químicos?
Detener todas las reacciones químicas.
Regresar a un estado de equilibrio mediante una regulación química.
Aumentar la temperatura corporal.
Reducir la actividad enzimática.
¿Cuál es una de las propiedades más características de las enzimas como catalizadores?
Alteran el punto de equilibrio de las reacciones.
Influyen en la velocidad de las reacciones sin consumirse.
Se consumen durante la reacción.
No regresan a su estado original después de la reacción.
¿Qué parte específica de la enzima interactúa con el sustrato?
Sitios activos.
Puentes de hidrógeno.
Fuerzas de Van der Waals.
Interacciones covalentes.
¿Qué tipo de interacciones químicas se generan entre los aminoácidos en el sitio activo de la enzima?
Interacciones covalentes y no covalentes.
Solo interacciones covalentes.
Solo interacciones electrostáticas.
Interacciones de Van der Waals únicamente.
¿Qué ocurre con las moléculas de sustrato al finalizar la reacción catalizada por la enzima?
Se convierten en productos y permanecen en el sitio activo.
Pierden afinidad por los sitios activos y son liberadas como productos.
Se transforman en enzimas.
Regresan a su estado original como sustrato.
¿Cuántas moléculas de sustrato puede transformar una sola molécula de enzima por minuto, según Rivera et al., 2014?
Entre 1,000 y 10,000.
Entre 10,000 y 1 millón.
Entre 100 y 1,000.
Más de 1 millón.
¿Qué tipo de enzima cataliza reacciones de óxido-reducción, es decir, transferencia de electrones entre sustratos?
Oxidorreductasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
¿Cuál es un ejemplo de una enzima que cataliza la transferencia de grupos de una molécula a otra?
Catalasa
Glucógeno sintasa
Amilasa
Aldolasa
¿Qué tipo de enzima cataliza la ruptura de enlaces por la adición de agua?
Hidrolasas
Liasas
Ligasas
Isomerasas
¿Qué enzima descompone el almidón de los alimentos en azúcares más simples?
Catalasa
Amilasa
Fosfoglucosa isomerasa
ADN ligasa
¿Qué tipo de enzima cataliza reacciones en las que se elimina agua (H₂O), dióxido de carbono (CO₂) o amoníaco (NH₃) para formar dobles enlaces o añadir grupos a estos?
Liasas
Hidrolasas
Ligasas
Oxidorreductasas
¿Qué enzima es clave en la glucólisis y ayuda a obtener energía a partir de la glucosa?
Aldolasa
Glucógeno sintasa
Catalasa
ADN ligasa
¿Qué tipo de enzima cataliza reacciones en las que un isómero se transforma en otro?
Isomerasas
Liasas
Hidrolasas
Ligasas
¿Qué enzima convierte la glucosa 6-fosfato en fructosa 6-fosfato?
Fosfoglucosa isomerasa
Amilasa
Aldolasa
Catalasa
¿Qué tipo de enzima cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato?
Ligasas
Hidrolasas
Oxidorreductasas
Isomerasas
¿Qué enzima une fragmentos de ADN durante la replicación y reparación del ADN?
ADN ligasa
Fosfoglucosa isomerasa
Glucógeno sintasa
Catalasa
¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones químicas dentro de la célula?
Aumentar la energía de activación de las reacciones químicas.
Disminuir la energía de activación de las reacciones químicas.
Detener las reacciones químicas en la célula.
Generar energía para las reacciones químicas.
¿Qué ocurre cuando la energía de activación de una reacción química es menor?
La reacción es menos probable y más lenta.
La reacción es más probable y ocurre más rápidamente.
La reacción se detiene por completo.
La reacción necesita más energía inicial para comenzar.
¿Qué sucede con los enlaces de los sustratos cuando interactúan con las enzimas?
Los enlaces se fortalecen y se vuelven más rígidos.
Los enlaces se debilitan y se facilita la formación de nuevos enlaces.
Los enlaces se rompen completamente.
Los enlaces no se ven afectados por las enzimas.
¿Qué tipo de reacciones químicas tienen una mayor velocidad debido a la acción de las enzimas?
Reacciones con alta energía de activación.
Reacciones catalizadas por enzimas.
Reacciones que no requieren energía inicial.
Reacciones que ocurren espontáneamente.
¿Qué tipo de energía se libera al estabilizarse el complejo enzima-sustrato?
Energía térmica
Energía libre
Energía cinética
Energía potencial
¿Cuál es la función principal de la energía de fijación en las enzimas?
Aumentar la energía de activación de las reacciones
Disminuir la energía de activación de las reacciones
Generar energía térmica para las reacciones
Detener las reacciones químicas
¿Qué enzima presente en la saliva descompone los almidones en azúcares más simples?
Lipasa
Amilasa
Proteasa
Maltasa
¿Qué ocurre si masticas un trozo de pan durante mucho tiempo?
El pan se vuelve más salado
El pan se descompone en proteínas
El pan comienza a tener un sabor dulce
El pan se endurece
¿Qué equilibrio logran las enzimas al utilizar la energía de fijación?
Entre la energía térmica y la energía cinética
Entre la energía de activación y la energía libre
Entre la energía de activación necesaria y la reacción rápida
Entre la energía potencial y la energía cinética
¿Qué tipo de regulación enzimática afecta la actividad de las enzimas mediante la fijación o transformación del sustrato?
Regulación sobre la concentración de la enzima
Regulación a nivel de transcripción
Regulación a nivel de traducción
Regulación por degradación de proteínas
¿Qué ocurre durante la regulación a nivel de transcripción en la inducción enzimática?
Se inhibe la producción de enzimas en la célula
Se estimula la producción de una enzima específica en respuesta a un sustrato
Se acelera la degradación de proteínas enzimáticas
Se traduce el ARNm en una proteína funcional
¿Cuál es el efecto de la represión enzimática en la regulación a nivel de transcripción?
Incrementa la síntesis de proteínas enzimáticas
Disminuye la producción de una enzima al inhibir la expresión del gen correspondiente
Aumenta la actividad de genes que codifican para enzimas específicas
Estimula la presencia de sustratos en la célula
¿Qué mecanismo regula la síntesis de proteínas a partir del ARNm para una producción rápida y específica de enzimas?
Regulación sobre la concentración de la enzima
Regulación a nivel de transcripción
Regulación a nivel de traducción
Regulación por fijación del sustrato
Según Carbonero Zalduegui (1975), ¿qué tipo de regulación afecta la eficiencia con la que el ARNm se traduce en una proteína funcional?
Regulación a nivel de transcripción
Regulación a nivel de traducción
Regulación sobre la concentración de la enzima
Regulación por degradación de proteínas
¿Qué se entiende por "regulación a nivel de completación del enzima funcional"?
Es el proceso de eliminación de enzimas dañadas o innecesarias.
Es el proceso que asegura que una enzima sintetizada se convierta en funcional y activa.
Es el mecanismo que regula la síntesis de proteínas en el núcleo celular.
Es el proceso de transporte de enzimas hacia el exterior de la célula.
¿Cuál es el objetivo principal de la retroalimentación negativa en el control alostérico?
Aumentar la concentración de producto final para inhibir la síntesis de proteínas.
Mantener una concentración adecuada de producto final para regular la síntesis de proteínas.
Reducir la actividad de todas las enzimas en la célula.
Facilitar la unión del sustrato al centro activo de la enzima.
¿Qué son los efectores alostéricos en el control alostérico?
Moléculas que activan permanentemente las enzimas.
Moléculas que inhiben o facilitan la acción catalítica de las enzimas.
Centros activos de las enzimas que se unen al sustrato.
Proteínas que transportan enzimas hacia el núcleo celular.
¿Qué ocurre en la regulación a nivel de degradación de la proteína enzimática?
Se asegura que las enzimas se plieguen correctamente.
Se eliminan enzimas que no son necesarias o están dañadas.
Se sintetizan nuevas enzimas para reemplazar las antiguas.
Se transportan enzimas hacia los centros alostéricos.
¿Cuál de los siguientes mecanismos regula la actividad de las enzimas?
Transporte celular y síntesis de proteínas.
Control alostérico y modificación covalente de las enzimas.
Eliminación de sustratos y transporte de enzimas.
Regulación genética y síntesis de lípidos.
¿Qué nombre reciben las enzimas que pueden adoptar dos conformaciones diferentes, denominadas R (relajada) y T (tensa)?
Enzimas covalentes
Enzimas alostéricas
Enzimas catalíticas
Enzimas activadoras
¿Qué ocurre con la actividad enzimática cuando se altera la estructura tridimensional de una enzima mediante modificación covalente?
La actividad enzimática siempre aumenta.
La actividad enzimática siempre disminuye.
La actividad enzimática puede aumentar, disminuir o cambiar completamente.
La actividad enzimática no se ve afectada.
¿Qué tipo de enlaces están involucrados en la modificación covalente de las enzimas?
Enlaces iónicos
Enlaces covalentes
Enlaces de hidrógeno
Enlaces metálicos
¿Qué conformación de las enzimas alostéricas se asocia con un estado más activo?
Tensa (T)
Relajada (R)
Inactiva
Covalente
¿Qué inicia el proceso de modificación covalente en las enzimas?
La unión de un inhibidor alostérico.
La catálisis de la adición o eliminación de un grupo químico por una enzima específica.
La activación de un centro activo.
La interacción con un sustrato.
¿Qué es la fosforilación en el contexto de la regulación enzimática?
La eliminación de un grupo fosfato de una enzima.
La adición de un grupo fosfato (PO₄³⁻) a una enzima.
La síntesis de ADN en las células.
La respuesta de las células de la retina a la luz.
¿Cuál es el efecto de la desfosforilación en una enzima?
Activa o desactiva una enzima dependiendo de la ubicación del grupo fosfato.
Promueve la captación de glucosa por las células.
Inhibe la función de los neurotransmisores.
Estimula la acción de las hormonas.
¿Cuál de las siguientes opciones es un ejemplo de modificación covalente de enzimas en la célula?
La síntesis de ADN y muerte celular.
La regulación de la temperatura corporal.
La producción de energía en las mitocondrias.
La digestión de proteínas en el estómago.
¿Por qué es importante la modificación covalente de las enzimas para la regulación celular?
Porque permite a las células responder rápidamente a cambios en su entorno y mantener su equilibrio.
Porque estimula la producción de energía en las mitocondrias.
Porque inhibe la acción de las hormonas en el cuerpo.
Porque regula la temperatura corporal.
¿Cómo la insulina afecta la fosforilación de las enzimas?
Estimula la fosforilación de una enzima que promueve la captación de glucosa por las células.
Inhibe la fosforilación de las enzimas relacionadas con la síntesis de ADN.
Promueve la desfosforilación de las enzimas en el sistema inmunitario.
Activa la respuesta de las células de la retina a la luz.
¿Qué analiza la cinética enzimática?
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y la especificidad de cada enzima.
La estructura molecular de las enzimas.
La interacción entre enzimas y cofactores.
La temperatura óptima para las reacciones químicas.
¿Qué representa la velocidad de reacción (V) en la fórmula V = k [S1][S2]?
La cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
La cantidad de sustrato que ha reaccionado por unidad de tiempo.
La constante de velocidad de la reacción.
La concentración de los reactivos iniciales.
¿Qué ocurre con la velocidad de acumulación del producto conforme avanza la reacción?
Aumenta debido a la mayor concentración de sustrato.
Disminuye porque se consume el sustrato de la reacción.
Permanece constante durante toda la reacción.
Se duplica al alcanzar la concentración máxima de sustrato.
¿Cómo se denominan las reacciones en las que la velocidad de reacción es independiente de la concentración de los reactantes?
Reacciones de primer orden.
Reacciones de segundo orden.
Reacciones de orden cero.
Reacciones catalíticas.
¿Qué caracteriza a una reacción de segundo orden?
La velocidad de reacción es independiente de la concentración de los reactantes.
La velocidad de reacción aumenta proporcionalmente a la concentración de un solo reactante.
La velocidad de reacción se duplica al duplicar la concentración de uno o ambos reactantes.
La velocidad de reacción disminuye con el tiempo.
¿Qué efecto tiene la concentración inicial del sustrato (S0) sobre la velocidad inicial de la reacción?
No tiene ningún efecto.
Aumenta la velocidad inicial de la reacción.
Disminuye la velocidad inicial de la reacción.
La velocidad inicial permanece constante.
¿Qué ocurre con la velocidad de reacción en una reacción de orden cero (n = 0)?
La velocidad de reacción es constante e independiente de la concentración del reactante A.
La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración del reactante A.
La velocidad de reacción es proporcional al cuadrado de la concentración del reactante A.
La velocidad de reacción disminuye con el tiempo.
¿Qué describe el modelo cinético de Michaelis-Menten?
La relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato cuando la enzima está saturada.
La relación entre la velocidad de reacción y la temperatura.
La relación entre la velocidad de reacción y el pH.
La relación entre la velocidad de reacción y la presión.
¿Qué representa el parámetro "Km" en el modelo cinético de Michaelis-Menten?
La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
La velocidad máxima de la reacción.
La cantidad de enzima presente en la reacción.
La constante de equilibrio de la reacción.
¿Qué unidad se utiliza para medir la actividad enzimática y equivale a 1 mol de sustrato transformado por segundo?
Katal (kat).
Mol.
Unidad internacional (U).
Milimol por segundo.
¿Cómo se relaciona 1 katal con la unidad internacional (U)?
1 katal equivale a 60 x 10⁶ U.
1 katal equivale a 10 x 10⁶ U.
1 katal equivale a 100 x 10⁶ U.
1 katal equivale a 1 x 10⁶ U.
¿Qué ocurre cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato?
La velocidad de reacción alcanza su velocidad máxima.
La velocidad de reacción disminuye.
La enzima se desactiva.
La concentración de sustrato disminuye.
¿Cuál es la fórmula que representa la relación entre la velocidad inicial (V₀) y la concentración de sustrato (S)?
V₀ = Vmax / Km
V₀ = Vmax [S] / (Km + [S])
V₀ = Km [S] / Vmax
V₀ = [S] / (Km + Vmax)
¿Qué indica la constante de Michaelis (Km) en la cinética enzimática?
La velocidad máxima de la reacción.
La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
La cantidad de enzima presente en la reacción.
La temperatura óptima para la reacción.
¿Cuál de los siguientes factores NO influye en la cinética enzimática?
Temperatura.
pH.
Fuerza iónica.
Color del sustrato.
¿Qué ocurre con la velocidad de reacción enzimática cuando la temperatura aumenta en 10°C dentro de un rango tolerable?
Se reduce a la mitad.
Se mantiene constante.
Se duplica.
Se detiene por completo.
¿Qué sucede si la temperatura supera el rango tolerable para una enzima (normalmente entre 30°C y 40°C)?
La enzima se vuelve más eficiente.
La enzima pierde su capacidad catalizadora.
La velocidad de reacción se triplica.
La enzima se congela.
¿Qué representa la curva en la figura "Relación de la velocidad de reacción vs efecto de la temperatura"?
La relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción.
La relación entre la temperatura y la velocidad de reacción, mostrando un punto de velocidad máxima.
La relación entre el pH y la velocidad de reacción.
La relación entre la fuerza iónica y la velocidad de reacción.
¿Qué efecto tiene el pH en la actividad enzimática?
No tiene ningún efecto en la actividad enzimática.
Afecta la ionización de los aminoácidos en el sitio activo.
Solo afecta la temperatura de la enzima.
Incrementa la concentración de sustrato.
¿Cuál es el pH óptimo para la mayoría de las enzimas?
Aproximadamente 7.
Aproximadamente 5.
Aproximadamente 9.
Aproximadamente 3.
¿Qué sucede cuando se alcanza la velocidad máxima en una reacción enzimática?
La velocidad sigue aumentando indefinidamente.
Un aumento adicional en la concentración de sustrato no tiene efecto sobre la velocidad.
La enzima se desactiva completamente.
La velocidad disminuye rápidamente.
¿Qué ocurre con las enzimas a bajas concentraciones de sustrato?
Las enzimas permanecen libres y no se alcanza la velocidad máxima de acción catalítica.
Las enzimas se activan más rápidamente.
Las enzimas se descomponen.
Las enzimas alcanzan su velocidad máxima.
¿Qué tipo de grupos funcionales presentes en los aminoácidos afectan la afinidad de la enzima por el sustrato?
Carboxilos (-COOH), aminos (-NH2), tioles (-SH).
Hidrógenos (-H), oxígenos (-O), nitrógenos (-N).
Fosfatos (-PO4), sulfuros (-S), carbonos (-C).
Metilos (-CH3), etilos (-C2H5), propilos (-C3H7).
¿Qué efecto tiene un aumento en la concentración de la enzima en la velocidad de reacción, si hay suficiente sustrato disponible?
Disminuye la velocidad de reacción.
Incrementa la velocidad de reacción hasta un límite.
No afecta la velocidad de reacción.
La velocidad de reacción se detiene por completo.
¿Cuál es el papel de los metales pesados como mercurio, plata y plomo en la acción enzimática?
Actúan como activadores, aumentando la velocidad de reacción.
Inhiben la acción enzimática y ralentizan la velocidad de reacción.
No tienen ningún efecto en la acción enzimática.
Mejoran la estabilidad de las enzimas en presencia de agua.
¿Qué factores afectan la actividad enzimática según la cinemática enzimática?
Solo la temperatura y el pH.
La concentración de enzima, sustrato, temperatura y pH.
Solo la concentración de enzima y sustrato.
La afinidad por el sustrato y la presencia de agua.
¿Qué ocurre con la eficacia de una enzima fuera de su rango óptimo de pH y temperatura?
La eficacia aumenta y la enzima se activa más rápido.
La eficacia disminuye y la enzima se desnaturaliza.
La eficacia permanece constante.
La enzima se vuelve más estable.
¿Qué metales actúan como activadores, aumentando la velocidad de reacción enzimática?
Mercurio, plata y plomo.
Calcio, magnesio, sodio, potasio, manganeso, hierro y zinc.
Solo calcio y magnesio.
Solo hierro y zinc.
¿Qué son los inhibidores enzimáticos?
Sustancias que aceleran la actividad catalítica de las enzimas.
Sustancias que impiden que las enzimas realicen su actividad catalítica.
Sustancias que eliminan las enzimas del organismo.
Sustancias que aumentan la producción de prostaglandinas.
¿Cuál es un ejemplo de un inhibidor enzimático mencionado en el texto?
Ibuprofeno.
Paracetamol.
Aspirina.
Penicilina.
¿Cuáles son los dos tipos principales de inhibición enzimática?
Competitiva y no competitiva.
Reversible e irreversible.
Covalente y no covalente.
Activa y pasiva.
¿Qué caracteriza a la inhibición reversible?
El inhibidor se une a la enzima mediante enlaces covalentes.
El inhibidor se une a la enzima mediante enlaces no covalentes.
El inhibidor destruye la enzima completamente.
El inhibidor no afecta la actividad de la enzima.
¿Qué ocurre en la inhibición competitiva?
El inhibidor se une permanentemente a la enzima.
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
El inhibidor no afecta la concentración del sustrato.
El inhibidor aumenta la actividad de la enzima.
¿Qué sucede si se incrementa la concentración de sustrato en presencia de un inhibidor competitivo?
El inhibidor se une más fuertemente a la enzima.
El inhibidor es desplazado por el sustrato.
La enzima se desactiva completamente.
La reacción química se detiene por completo.
¿Qué característica define al inhibidor no competitivo en su interacción con la enzima?
Se une al sitio activo de la enzima.
No afecta la velocidad máxima de la reacción.
No interfiere con la unión entre enzima y sustrato.
Solo se une al complejo enzima-sustrato.
¿Cómo afecta el inhibidor no competitivo la velocidad máxima de una reacción enzimática?
La aumenta significativamente.
La reduce.
No la afecta.
La elimina por completo.
¿En qué punto de la enzima actúa el inhibidor acompetitivo?
En el sitio activo.
En un punto distinto al centro activo.
En el complejo enzima-producto.
En el sustrato directamente.
¿Qué condición debe cumplirse para que el inhibidor acompetitivo reaccione con la enzima?
La enzima debe estar libre.
La enzima debe estar unida al sustrato.
La enzima debe estar en su forma inactiva.
La enzima debe estar unida al inhibidor.
¿Qué ocurre cuando un inhibidor irreversible se une a una enzima mediante enlaces covalentes permanentes?
La enzima aumenta su actividad catalítica.
La enzima se desactiva temporalmente.
La enzima no puede realizar su actividad catalítica.
La enzima se convierte en un activador.
¿Cuál es la función principal de un activador o cofactor en una reacción enzimática?
Inhibir la actividad de las enzimas.
Incrementar la actividad de las enzimas.
Reducir la velocidad de la reacción.
Descomponer las proteínas.
¿Qué tipo de activación enzimática ocurre en ausencia de un activador, aunque a una velocidad menor?
Activación esencial.
Activación no esencial.
Activación reversible.
Activación irreversible.
¿Qué tipo de iones metálicos pueden formar parte del sitio activo de una enzima y ejercer actividad catalítica?
Mg²⁺, Mn²⁺, K⁺, Ca²⁺, Na⁺, Fe²⁺.
Cl⁻, Br⁻, I⁻, F⁻.
H⁺, OH⁻, CO₃²⁻.
Ag⁺, Au⁺, Pt⁺.
¿Qué característica tienen las coenzimas en comparación con los iones metálicos?
Son sustancias inorgánicas.
Son sustancias orgánicas de naturaleza no proteica.
Funcionan como inhibidores de enzimas.
No tienen relación con las vitaminas.
¿Qué función pueden cumplir las coenzimas en una reacción enzimática?
Actuar como transportadores de grupos funcionales, átomos o electrones.
Inhibir la actividad catalítica de la enzima.
Reducir la eficacia de la enzima.
Descomponer el sustrato.
