wayground logo

Free Printable Worksheets

Font size

S
M
L
XL
Worksheets

Белки и азотистый обмен — тестовые вопросы

Total questions: 109

Worksheet time: 55mins

Name
Class
Date
1.

Полноценные пищевые белки — это:

a)

яичный альбумин

b)

коллаген

c)

зеин (из кукурузы)

d)

нет правильного ответа

e)

глотеин

2.

Если студент примет с пищей 100 г белка и с мочой выделится 14 г азота, это будет наблюдаться.

a)

Положительный азотистый баланс

b)

Отрицательный азотистый баланс

c)

Азотистый баланс

d)

Нет правильного ответа

e)

Средний азотистый баланс

3.

Количество белка в сыворотке крови человека в норме, г/л.

a)

65–80

b)

3,33–5,55

c)

150–300

d)

60–100

e)

50–80

4.

Качественным белком считается: 1) молочный казеиноген; 2) яичный альбумин; 3) рыбья икра; 4) коллаген; 5) пшеничный глиадин; 6) кукурузный зеин.

a)

1,2,3

b)

4,5,6

c)

1,5,6

d)

2,5,6

e)

1,4,6

5.

К необменным компонентам пищи относятся: 1) метионин; 2) полиненасыщенные жирные кислоты; 3) углеводы; 4) витамины; 5) аланин; 6) глицин.

a)

1,2,4

b)

3,4,5

c)

4,5,6

d)

1,5,6

e)

2,4,5

6.

Сложные белки считаются: 1) лютропин; 2) фоллитропин; 3) мелатонин; 4) соматотропин; 5) тиреотропин.

a)

1,2,5

b)

3,4,5

c)

4,5

d)

1,3,4

e)

1,3,5

7.

Снижение функции белка — это: 1) защитный путь слюнных желез; 2) солевой раствор мочевой кислоты; 3) раствор холестерина; 4) встреча мочевины.

a)

1,2

b)

3,4

c)

1,3,4

d)

3,4

e)

2,4

8.

Изоэлектрической точкой белка считается уровень pH белка, равный:

a)

электронейтральный

b)

теряет родную форму

c)

движется к аноду в электрическом поле

d)

движется к катоду в электрическом поле

e)

первоначально не изменяется в электрическом поле, затем движется к катоду

9.

Воздействие хлористого водорода и высокой температуры на белок вызывает: 1) гидролиз; 2) абсорбцию; 3) диализ; 4) денатурацию.

a)

1,4

b)

1,2

c)

1,3

d)

2,3

e)

3,4

10.

Среднее количество азота в белке, %.

a)

16

b)

25

c)

60

d)

6,25

e)

20

11.

Наблюдается отрицательный азотистый баланс:

a)

онкологические заболевания и голод

b)

в детстве

c)

в период выздоровления (при выздоровлении от болезни)

d)

во время беременности

e)

после еды

12.

Положительный азотистый баланс наблюдается в следующих случаях: 1) при онкологических заболеваниях; 2) при голодании; 3) в детском возрасте; 4) в период выздоровления (при выздоровлении от болезни); 5) при беременности.

a)

3,4,5

b)

1,2

c)

1,23

d)

1,3,5

e)

2,3,4

13.

Выбирайте простые белки: 1) альбумины; 2) протамины; 3) гистоны; 4) интерфероны; 5) казеиноген.

a)

1,2,3

b)

2,4,5

c)

1,3,5

d)

3,4,5

e)

5,4

14.

Количество белка в сыворотке крови в норме.

a)

1,5–2,3

b)

0,6–1,0

c)

3,33–5,55

d)

0,5–1,2

e)

3,5–5,5

15.

Это тот, который старается не осаждать молекулу белка в растворе: 1) электрический заряд; 2) высокомолекулярная масса; 3) гидратная оболочка; 4) оптическая активность; 5) крупноразмерные части.

a)

1,3

b)

1,4

c)

1,5

d)

2,4

e)

4,5

16.

Какая связь разрывается при денатурации белка? 1) водородная связь; 2) гидрофобная связь; 3) ионная связь; 4) дисульфидная связь; 5) пептидная связь.

a)

1,2,3,4

b)

3,4

c)

2,3,5

d)

Все ответы верны

e)

Нет правильного ответа

17.

Положительно заряженные белки:

a)

Албумины

b)

Глобулины

c)

Глютелины

d)

Гистоны

e)

Протамины

18.

Не вызывает денатурацию белков:

a)

Концентрированная азотная кислота

b)

Сульфат меди

c)

1% белковый раствор

d)

Щёлочи

e)

Сульфат аммония

19.

Насыщенность белками определяют:

a)

С наличием необменных аминокислот

b)

С наличием одной необменной аминокислоты

c)

При наличии циклической аминокислоты

d)

При отсутствии циклических аминокислот

e)

При наличии всех взаимозаменяемых аминокислот

20.

Синтез какого белка соединительной ткани нарушается при цинге:

a)

кератин

b)

авидин

c)

коллаген

d)

альбумин

e)

миоглобин

21.

Альбумины считаются полноценными белками, потому что они:

a)

обладают выраженной транспортной функцией

b)

содержат только одну аминокислоту

c)

не растворимы в воде и плазме

d)

не участвуют в переносе веществ

22.

К патологическим компонентам мочи не относятся.

a)

аминокислота

b)

билирубин

c)

кетоновое тело

d)

белок

23.

Функции белков крови.

a)

Структура, защита, транспорт, дыхание

b)

Поддержание онкотического давления, свертываемости крови, питания

c)

Транспорт, гомеостатический, поддержка

d)

Транспортные и каталитические

24.

Фракционирование белков органическими растворителями зависит от того, какие свойства белков учитываются.

a)

к молекулярной массе

b)

амфотерный характер

c)

увлажнение

d)

к воссоединению

25.

Эндопептидазы гидролизуют.

a)

белки до аминокислот

b)

белки в пептиды

c)

триацилглицерин в глицерин и жирные кислоты

d)

крахмал в мальтозу

26.

Назовите три аминокислоты, участвующие в синтезе креатина.

a)

глицин

b)

аргинин

c)

метионин

27.

Наиболее распространенные аминокислоты в составе оксида коллагена.

a)

глицин

b)

пролин

c)

гидроксипролин

28.

Назовите три основных пути использования аминокислот, всасываемых из кишечника.

a)

синтезируются строительные белки

b)

деградация до конечного продукта

c)

синтезируются биологически активные вещества

29.

Назовите три аминокислоты, участвующие в синтезе пуринового ядра.

a)

аспарагиновая кислота

b)

глутамат

c)

глицин

30.

Назовите три фермента, относящиеся к протеиназам желудочного сока.

a)

пепсин

b)

ренин

c)

гастриксин

31.

Покажите 3 различия между пепсиногеном и пепсином по строению и активности.

a)

молекулярная масса 40 400 Д

b)

не активен

c)

активный фермент

32.

Назовите три отличия пепсина от других протеолитических ферментов.

a)

стабилен в сильнокислой среде

b)

оптимальный рН 1,0–2,0

c)

имеет высокую изоэлектрическую точку

33.

Назовите 3 протеолитических фермента, образующихся в поджелудочной железе и активирующихся в кишечнике.

a)

трипсин

b)

химотрипсин

c)

эластаза

34.

Укажите 4 характеристики белковой молекулы.

a)

высокомолекулярное соединение

b)

состоит из аминокислот

c)

органическое соединение

d)

азотфиксирующее соединение

35.

Назовите 5 незаменимых аминокислот, входящих в состав белков.

a)

валин

b)

метионин

c)

триптофан

d)

фенилаланин

e)

треонин

36.

Назовите 5 ароматических аминокислот, входящих в состав белков.

a)

тирозин

b)

фенилаланин

c)

триптофан

d)

гистидин

e)

пролин

37.

Основное место начала переваривания белков.

a)

желудок

b)

полость рта

c)

тонкий кишечник

38.

Фермент, активируемый энтерокиназой.

a)

трипсиноген

b)

пепсиноген

c)

химотрипсин

39.

Наибольшая активность трипсина наблюдается при pH.

a)

7,5–8,5

b)

1,5–2,5

c)

3,5–4

40.

Переваривание белков завершается

a)

На щеточной кайме энтероцитов

b)

В желудке

c)

В поджелудочной железе

d)

В печени

41.

Субстрат действия химотрипсина

a)

Ароматические аминокислоты внутри цепи

b)

Концевые аминокислоты

c)

Полисахариды

d)

Нуклеотиды

42.

Причина неактивности ферментов поджелудочной железы в протоках

a)

Секретируются в форме зимогенов

b)

Низкое давление

c)

Высокий уровень сахара

d)

Присутствие инсулина

43.

Преимущество зимогенной формы ферментов

a)

Предотвращает аутоферментолиз железы

b)

Увеличивает кислотность

c)

Ускоряет пищеварение

d)

Ингибирует микрофлору

44.

Протеолитические ферменты поджелудочной железы

a)

Трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза

b)

Амилаза, лактаза, целлюлаза

c)

Липаза, эстераза, фосфолипаза

45.

Гормоны, регулирующие секрецию ферментов для переваривания белков

a)

Гастрин

b)

Холецистокинин

c)

Инсулин

46.

Белки, способствующие усвоению пептидов в кишечнике

a)

Пептидные переносчики

b)

Трансмембранные белки

47.

Этапы, в которых активно происходит расщепление белков

a)

Желудок

b)

Тонкий кишечник

48.

Пепсин гидролизует

a)

Белки

b)

Коллаген

49.

Ферменты, секретируемые поджелудочной железой в неактивной форме

a)

Трипсиноген

b)

Химотрипсиноген

50.

Ферменты, секретируемые кишечным эпителием

a)

Аминопептидаза

b)

Дипептидаза

51.

Белки, перевариваемые преимущественно в желудке

a)

Коллаген

b)

Казеин

52.

Функции трипсина

a)

Активизация других зимогенов

b)

Гидролиз белков

53.

Реакция на поступление белков в желудок

a)

Выделение гастрина

b)

Секреция пепсиногена

54.

Механизмы инактивации пепсина в тонком кишечнике

a)

Щелочная среда

b)

Отсутствие HCl

55.

Какой из перечисленных ферментов может участвовать в реакциях дезаминирования?

a)

Глутаматдегидрогеназа

b)

Тирозиназа

56.

Назовите 2 аминокислоты, незаменимым человеку?

a)

Аланин

b)

Фенилаланин

57.

Какие 2 аминокислоты имеют положительный заряд в радикальной части?

a)

Лизин

b)

Аргинин

58.

Укажите 3 представителей желчных кислот, содержащих глицин.

a)

Гликохолат

b)

Гликодеоксихолат

c)

Гликохенодезоксихолат

59.

Трансаминирование – реакция межмолекулярного транспорта:

a)

Аминогруппа

b)

Тиогруппы

60.

Укажите 3 группы гормонов, состоящих из аминокислот.

a)

катехоламины

b)

кальцитонин

c)

соматостатин

61.

Назовите 3 вещества, относящиеся к группе катехоламинов.

a)

адреналин

b)

дофамин

c)

норадреналин

62.

Назовите три основных физиологических эффекта катехоламинов.

a)

сужает вены

b)

расширяет сосуды

c)

повышает кровяное давление

63.

Представители биогенных аминов, образующихся из изомеров триптофана и диоксифенилаланина под действием декарбоксилазы ароматических аминокислот. Выберите все верные варианты (ровно три).

a)

Тирамин

b)

Триптамин

c)

Гистамин

d)

Доамин

e)

Серотонин

64.

Назовите три способа нейтрализации биогенных аминов. Выберите все верные варианты (ровно три).

a)

Путем конъюгации в печени

b)

Путь гидроксилирования

c)

Дезаминирование

d)

Путем трансаминирования

e)

Путем метилирования

65.

Витаминоподобное вещество, участвующее в окислительном декарбоксилировании альфа‑кетокислот:

a)

Липоевая кислота

b)

Убихинон

c)

Инозитол

d)

Холин

e)

Витамин F

66.

Четыре основных типа декарбоксилирования аминокислот в живых тканях. Выберите все верные варианты.

a)

альфа‑декарбоксилирование

b)

омега‑декарбоксилирование

c)

бета‑декарбоксилирование

d)

декарбоксилирование, связанное с трансаминированием

e)

декарбоксилирование, связанное с конденсацией 2 молекул

67.

Основной путь дезаминирования аминокислот в организме человека:

a)

обратимое дезаминирование

b)

трансдезаминирование

c)

межмолекулярное дезаминирование

d)

гидролитическое дезаминирование

e)

окислительное дезаминирование

68.

Ключевой фермент прямого дезаминирования аминокислот:

a)

L‑оксидаза

b)

D‑оксидаза

c)

Моноаминооксидаза

d)

Трансаминаза

e)

Глутаматдегидрогеназа

69.

Ключевым ферментом непрямого дезаминирования является кофермент:

a)

НАД

b)

Липоевая кислота

c)

ФАД

d)

ФМН

e)

Убихинон

70.

Аминокислоты образуются в результате трансаминирования:

a)

Альдегидный спирт

b)

Желчные кислоты

c)

Гидроксикислоты

d)

Биогенные амины

e)

Альфа‑кетокислоты

71.

Получается в результате переаминирования аминокислот:

a)

CO2 и N2O

b)

Аминокислота и кетокислота

c)

Кислород и вода

d)

Аммиак

e)

кетокислота и оксикислота

72.

Кетокислота, занимающая центральное место при непрямом дезаминировании:

a)

Ацетоацетат

b)

Пируват

c)

Альфа‑кетоглутарат

d)

Альфа‑кетобутират

e)

Оксалоацетат

73.

При инфаркте миокарда наблюдается следующая активация трансаминаз:

a)

Валин‑аминотрансфераза

b)

Аспартатаминотрансфераза

c)

Аланинаминотрансфераза

d)

Гистидин аминотрансфераза

e)

Серинаминотрансфераза

74.

Кетогенная аминокислота:

a)

Лизин

b)

Тирозин

c)

Лейцин

d)

Фенилаланин

e)

Триптофан

75.

Глутаматдегидрогеназа находится в:

a)

В митохондриальном матриксе

b)

Во внутренней мембране митохондрий

c)

Во внешней мембране митохондрий

d)

Мембрана находится в пространстве между

e)

В цитозоле

76.

Получается в результате декарбоксилирования аминокислот:

a)

Альдегидный спирт

b)

Биогенные амины

c)

Жирные кислоты

d)

Кетоновые тела

e)

Альфа‑кетокислоты

77.

Кофермент декарбоксилазы:

a)

Биотин

b)

Пиридоксальфосфат

c)

Никотинамид

d)

Тиамина пирофосфат

e)

Рибофлавин

78.

Повышает секреторную активность желудка:

a)

Триптамин

b)

Гамма‑аминомасляная кислота

c)

Тирамин

d)

Гистамин

e)

Серотонин

79.

Метод нейтрализации аммиака:

a)

Образование солей аммония

b)

Производство глутамина

c)

Образование аспарагина

d)

Синтез мочи

e)

Обратимое дезаминирование

80.

Основной орган, вырабатывающий мочевину в организме:

a)

Печень

b)

Почка

c)

Кишечный эпителий

d)

Мышцы

e)

Селезенка

81.

Уровень мочевины в крови (ммоль/л):

a)

15–20

b)

2.49–8.33

c)

45–60

d)

10,5–20,5

e)

30–40

82.

Количество АТФ, необходимое для синтеза одной молекулы мочевины:

a)

1

b)

2

c)

3

d)

4

e)

0

83.

Биогенный амин участвует в контроле артериального давления, температуры тела, функции дыхания, клубочковой фильтрации:

a)

тирамин

b)

триптамин

c)

гистамин

d)

гамма‑аминомасляная кислота

e)

серотонин

84.

Свободный аммиак не выделяется в организме:

a)

обмен аминокислот

b)

расщепление биогенных аминов

c)

деградация пуриновых оснований

d)

расщепление пиримидиновых оснований

e)

реакция трансаминирования

85.

Обезвреживание аммиака не включает:

a)

образование солей аммония

b)

производство глютамина

c)

синтез мочевины

d)

трансаминирование

e)

синтез мочевой кислоты

86.

В орнитиновом цикле он образуется из метаболита в цикле мочевины.

a)

Аргинин

b)

орнитин

c)

аспартат

d)

глутамат

e)

глицин

87.

Последовательность, которая последовательно производится в орнитиновом цикле:

a)

карбамоилфосфат, орнитин, цитруллин, аргининосукцинат, аргинин

b)

карбамоилфосфат, цитруллин, орнитин, аргининосукцинат, аргинин

c)

аргинин, карбамоилфосфат, орнитин, цитруллин, аргининосукцинат

d)

орнитин, карбамоилфосфат, цитруллин, аргининосукцинат, аргинин

e)

карбамоилфосфат, орнитин, цитруллин, аргинин, аргининосукцинат

88.

Два фермента, не относящихся к ферментам орнитинового цикла:

a)

аспарагиназа

b)

орнитинкарбамоилтрансфераза

c)

аргининосукцинатсинтетаза

d)

фумараза

89.

Биогенные амины — 2 пути нейтрализации:

a)

метилирование

b)

Конъюгация в печени

c)

гидроксилирование

d)

декарбоксилирование

90.

Кофактор всех трансаминаз:

a)

Пиридоксальфосфат (ПФ)

b)

Витамин B6

c)

биотин

d)

тиамин

91.

Основные акцепторы аминогрупп при трансаминировании:

a)

α-Кетоглутарат

b)

Пировиноградная кислота

c)

Цитрат

d)

Сукцинат

92.

Реакции, ведущие к удалению аминогруппы:

a)

Окислительное дезаминирование

b)

Трансаминирование с последующей дезаминацией

c)

гидроксилирование

d)

карбоксилирование

93.

Фермент окислительного дезаминирования:

a)

Глутаматдегидрогеназа

b)

Аминооксидаза

c)

Аспартатаминотрансфераза

d)

Цитохромоксидаза

94.

Продукт окислительного дезаминирования глутамата:

a)

Аммиак

b)

α-Кетоглутарат

c)

Фумарат

d)

Лактат

95.

Связывание аммиака в нетоксичную форму:

a)

Синтез глутамина

b)

Синтез мочевины

c)

гликолиз

d)

транскрипция

96.

Кофермент для реакции образования глутамата:

a)

НАДФН

b)

Пиридоксальфосфат

c)

биотин

d)

ФАД

97.

Фермент, катализирующий синтез мочевины:

a)

Аргиназа

b)

Орнитинтранскарбамоиллаза

c)

Лактатдегидрогеназа

d)

Цитохромредуктаза

98.

Первичный донор азота в орнитиновом цикле:

a)

Глутамат

b)

Аспартат

c)

Глицин

d)

Гистидин

99.

Органеллы, участвующие в синтезе мочевины:

a)

Митохондрии

b)

Цитозоль

c)

Лизосомы

d)

Аппарат Гольджи

100.

Реакции с потерей аминогруппы:

a)

Дезаминирование

b)

Дезамидирование

c)

Фосфорилирование

d)

Гидролиз

101.

Продукт дезаминирования аспартата:

a)

Щавелевоуксусная кислота

b)

Аммиак

c)

Мочевина

d)

Пируват

102.

Варианты дезаминирования:

a)

Окислительное

b)

Неокислительное

c)

Радикальное

d)

Альдольное

103.

Функция аланинового цикла:

a)

Транспорт аммиака из мышц в печень

b)

Поставщик углерода для глюконеогенеза

c)

Синтез мочевины в мышцах

d)

Утилизация холестерина

104.

Фермент обратной трансаминирования:

a)

Аспартатаминотрансфераза

b)

АЛТ (аланинаминотрансфераза)

c)

Лактатдегидрогеназа

d)

Пируваткарбоксилаза

105.

Аминотрансферазы локализуются:

a)

В цитозоле

b)

В митохондриях

c)

На плазматической мембране

d)

В ядре

106.

Путь утилизации гомоцистеина:

a)

Метилирование с образованием метионина

b)

Транссульфурация в цистеин

c)

гидролиз до глюкозы

d)

превращение в аргинин

107.

Биологическая роль аспартатаминотрансферазы:

a)

Образование щавелевоуксусной кислоты

b)

Участие в ЦТК

c)

Окисление жирных кислот

d)

Фосфорилирование белков

108.

Кофермент гистидиндекарбоксилазы:

a)

Пиридоксальфосфат

b)

Витамин B6

c)

НАДФ

d)

биотин

109.

Возможные конечные продукты метаболизма аминокислот:

a)

Мочевина

b)

Кетоновые тела

Similar Resources on Wayground

ГОС-1100

113 questions

ГОС-1100

quiz

Worksheet

•

University

ООТ_модуль

107 questions

ООТ_модуль

quiz

Worksheet

•

KG - University

Ортопед

110 questions

Ортопед

quiz

Worksheet

•

University

Вопросы по Helycobacter pylori

104 questions

Вопросы по Helycobacter pylori

quiz

Worksheet

•

University

Экзаменационные вопросы по гигиене

110 questions

Экзаменационные вопросы по гигиене

quiz

Worksheet

•

University

Зоология позвоночных 3

112 questions

Зоология позвоночных 3

quiz

Worksheet

•

University

Антисептиктер туралы тест

108 questions

Антисептиктер туралы тест

quiz

Worksheet

•

University

ГОС-800

106 questions

ГОС-800

quiz

Worksheet

•

University