Font size
WorksheetsNgân hàng câu trắc nghiệm – Chương 2: Protein
Total questions: 89
Worksheet time: 45mins
Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein là
Monosaccharide
Amino acid
Acid béo
Nucleotide
Liên kết nối các amino acid trong protein là
Liên kết glycosid
Liên kết este
Liên kết peptide
Liên kết phosphodieste
Phần lớn amino acid trong protein tự nhiên thuộc dạng
D-α-amino acid
L-α-amino acid
DL-racemic
β-amino acid
1 g protein cung cấp xấp xỉ bao nhiêu kcal?
2
4
7
9
Enzyme là ví dụ về chức năng nào của protein?
Vận chuyển
Xúc tác
Dự trữ
Bảo vệ
Kháng thể là protein có chức năng
Vận động
Xúc tác
Bảo vệ
Dự trữ
Protein cấu trúc gliadin và glutenin đặc trưng của
Gạo
Bắp
Lúa mì
Khoai tây
Phản ứng tạo màu nâu và hương bánh mì giữa đường khử và amino acid là
Caramel hóa
Maillard
Oxy hóa lipid
Trùng ngưng
Whey protein là protein thu được từ
Máu
Sữa
Trứng
Cá
Casein thuộc nhóm protein của
Sữa
Lòng trắng trứng
Thịt
Malt
Nguồn thực vật giàu protein quan trọng nhất là
Họ đậu (đậu tương)
Họ hành
Họ cà
Họ cải
SCP (single-cell protein) là protein thu từ
Thịt đỏ
Ngũ cốc
Vi sinh vật
Sữa
Glutathione là
Dipeptide
Tripeptide
Polysaccharide
Oligopeptide >10 aa
Phản ứng Biuret dùng để phát hiện
Liên kết glycosid
Liên kết peptide (≥2)
Nhóm –SH
Nhóm carbonyl
Phản ứng ninhydrin với α-amino acid cho màu
Đỏ cam
Xanh tím
Vàng chanh (với mọi aa)
Không màu
Ở pH trung tính, amino acid chủ yếu tồn tại ở dạng
Không ion
Cation
Anion
Ion lưỡng cực (zwitterion)
pH tại đó amino acid không di chuyển trong điện trường gọi là
pKa
pH tối ưu
pI (đẳng điện)
pH trung tính
Liên kết S–S giữa hai cysteine tạo thành
Methionine
Cystine
Homocysteine
Serine
Protein bị biến tính khi
Phá cấu trúc bậc 1
Thay đổi bậc 2/3/4
Thêm amino acid mới
Tổng hợp de novo
Myoglobin là ví dụ điển hình của cấu trúc bậc
1
2
3 (hình cầu)
4
Hemoglobin có cấu trúc bậc
2
3
4 (nhiều tiểu đơn vị)
1
Proline là amino acid đặc biệt vì
Không có nhóm R
Không có C* bất đối
Vòng imino, làm “gãy” xoắn α
Mang nhóm –SH
Amino acid thơm hấp thụ mạnh UV ở khoảng
200–220 nm
240–280 nm
300–320 nm
350–380 nm
Nhóm amino acid không thay thế (người lớn) KHÔNG bao gồm
Val, Leu, Ile
Thr, Met, Lys
Phe, Trp
Gly, Ala
Đưa pH về gần pI giúp
Tăng độ tan tối đa
Dễ kết tủa/đẳng điện
Phân cắt peptide
Tăng hoạt tính enzyme
Gel protein trong giò lụa, kamaboko chủ yếu do
Tính bột hồ hóa
Protein cơ thịt/cá biến tính–tập hợp
Đường saccharose
Chất béo kết tinh
Bọt bia bền một phần nhờ
CO₂ tinh khiết
Protein hòa tan của malt
Độ cồn cao
Áp suất chai
Prolamin là protein tan tốt trong
Nước
Dung dịch muối loãng
Ethanol 70–80%
Kiềm mạnh
Glutelin tan chủ yếu trong
Nước
Cồn
Kiềm/acid loãng
Dầu
Albumin bị kết tủa khi
Thêm muối bão hòa cao
Hạ nhiệt độ
Thêm đường
Pha loãng
Sản phẩm phụ giàu gluten của công nghệ tinh bột từ
Bắp
Lúa mì
Khoai tây
Bổ sung amino acid để tăng giá trị sinh học: gạo/bột mì thường tăng cường:
Met
Lys, Thr
Trp
Val
Đậu nành thường thiếu amino acid nào:
Lys
Met
Thr
Trp
Enzyme protease thủy phân protein ở:
Miệng
Dạ dày/ruột
Gan
Phổi
Liên kết hydro là liên kết:
Cộng hóa trị mạnh
Ion rất bền
Yếu nhưng rất nhiều trong protein
Kim loại–protein
Tính nhũ hóa của protein hữu ích nhất cho:
Tạo tính thể đường
Ổn định hệ dầu/nước
Tăng vị ngọt
Tăng màu xanh
Khi biến tính, protein thường:
Tăng độ tan
Giảm giữ nước, mất hoạt tính
Tăng hoạt tính miễn dịch
Bền nhiệt hơn
Nhóm ngoại hem (porphyrin chứa Fe) thuộc loại:
Glycoprotein
Lipoprotein
Chromoprotein
Metalloprotein riêng lẻ
Insulin gồm:
1 chuỗi
2 chuỗi polypeptide nối bằng cầu S–S
3 chuỗi
4 chuỗi
Điểm khác biệt chính giữa protein concentrate và protein isolate:
Nguồn nguyên liệu
Mức độ tinh sạch/hàm lượng protein
Pha màu
Nhiệt độ sấy
Ở pH 1, dạng chủ yếu của α-amino acid là:
R–CH(NH2)–COO−
R–CH(NH3+)–COOH
R–CH(NH2)–COOH
R–CH(NH3+)–COO−
Ở pH 11, dạng chủ yếu là:
Zwitterion
Cation
Anion R–CH(NH2)–COO−
Không ion
Amino acid nào không có carbon bất đối:
Glycine
Alanine
Valine
Serine
Nhóm amino acid acid tích điện âm ở pH sinh lý:
Aspartate, Glutamate
Lysine, Arginine
Serine, Threonine
Phenylalanine, Tyrosine
Muối natri của acid glutamic còn gọi là:
Glycine
MSG (mì chính)
Cystine
Taurine
Điểm hấp thụ UV chính của protein tại 280 nm chủ yếu do:
Lys, Arg
Ser, Thr
Trp, Tyr (và Phe yếu)
Gly, Ala
Dạng xoắn α có mỗi vòng chứa khoảng:
2,8 aa
3,6 aa
4,5 aa
5,2 aa
Khoảng cách bước xoắn (pitch) của xoắn α xấp xỉ:
0,34 nm
0,54 nm
1,0 nm
2,0 nm
Liên kết muối (ion) hình thành giữa:
–NH3+ và –COO−
–SH và –SH
–OH và –OH
–CH3 và –CH3
Biến tính thuận nghịch thường xảy ra khi:
Cầu disulfide bị phá hủy
Chỉ đứt liên kết hydro/ion yếu
Thủy phân peptide
Oxy hóa methionine
Trong công nghệ tách protein, kết tủa đẳng điện dựa trên:
Đưa pH về pI làm giảm độ tan
Tăng lực ion làm tăng độ tan
Hạ nhiệt độ cực thấp
Tăng ethanol
Phản ứng Edman dùng để:
Xác định C-tận cùng
Xác định N-tận cùng tuần tự
Định lượng tổng nitrogen
Phát hiện –SH
Phản ứng Sanger (FDNB) đặc trưng:
Tạo DNP–aa màu vàng ở N-tận
Tạo màu xanh tím ở 570 nm
Thủy phân hoàn toàn peptide
Định lượng UV 280 nm
Đặc tính kỵ nước của chuỗi bên R góp phần mạnh vào:
Bậc 1
Bậc 2
Bậc 3 (gấp cuộn)
Bậc 4
Tăng bền gel protein thịt cá có thể nhờ:
Thêm đường
Làm lạnh sau gia nhiệt (tăng H-bond)
Giảm muối về 0
Tăng pH xa pI
Trong các nhóm sau, nhóm nào tan trong ethanol 70–80%:
Albumin
Globulin
Prolamin
Glutelin
Glycoprotein có phần đường thường gắn với:
–OH của Ser/Thr hoặc –NH2 của Asn
–SH của Cys
–COOH của Asp/Glu
Vòng thơm của Phe
Lipoprotein có vai trò chính trong:
Vận chuyển lipid trong dịch thể
Dẫn truyền xung thần kinh
Co cơ
Tạo vị ngọt
Biến tính do cơ học có thể gặp khi:
Sấy đông khô
Khuấy đánh bông lòng trắng
Trộn với đường
Đông lạnh nhanh
Ở pH 5–6,5, MSG làm tăng:
Vị đắng
Vị chua
Vị umami (thịt/rau)
Vị ngọt
Ưu tiên nào đúng về protein isolate so với concentrate:
Nhiều tạp hơn
Hàm lượng protein cao hơn
Khó tiêu hơn
Không dùng được trong thực phẩm
Tăng độ bền bọt của protein thường cần:
Hoàn toàn kỵ nước
Cân bằng ưa/kỵ nước để hấp phụ bề mặt
Chỉ ưa nước mạnh
Chỉ kỵ nước mạnh
Ổn định nhũ tương bởi protein chủ yếu nhờ:
Giảm pH
Hấp phụ giao diện và tạo lớp màng
Tăng độ nhớt pha liên tục
Tạo tinh thể
Khi đưa pH về pl, hiện tượng nào dễ xảy ra nhất với protein sữa:
Tăng độ tan
Kết tủa casein
Thủy phân lactose
Tăng bọt
Bổ sung methionine thường cải thiện protein của:
Đậu nành/đậu phộng
Gạo
Sữa
Cá
Nguyên tắc siêu lọc trong tách protein dựa trên:
Điện tích
Kích thước/phân tử khối
Độ phân cực
Ẩm độ
Trong bánh mì, giữ khí chủ yếu nhờ:
Tinh bột hồ hóa
Mạng gluten (gliadin+glutenin)
Pectin
Cellulose
Sự cố định mùi vào protein có thể thông qua:
Liên kết hydro, tương tác kỵ nước, ion, đồng hóa trị
Chỉ liên kết hydro
Chỉ kỵ nước
Chỉ đồng hóa trị
SCP cần tinh sạch acid nucleic vì:
Tạo vị đắng
Hàm lượng acid nucleic cao
Gây màu xanh
Làm mất protein
Chỉ ra phát biểu đúng về xoắn α:
Tất cả amino acid đều thuận lợi như nhau
Proline thường phá vỡ xoắn do cấu trúc vòng imino
Bước xoắn ~0,34 nm
Mỗi vòng 4,0 aa
Trong cấu trúc β-sheet, liên kết hydro được hình thành giữa:
Các chuỗi bên R lân cận
Nhóm –NH và –CO– của các mạch polypeptide kề nhau
Cầu disulfide song song
Ion kim loại
Ảnh hưởng của muối trung tính (salting in/out) đến protein:
Ở nồng độ thấp tăng tan, nồng độ cao gây kết tủa
Luôn luôn tăng tan
Luôn luôn kết tủa
Không ảnh hưởng
Sắp xếp mức năng lượng liên kết (tăng dần):
Van der Waals < H-bond < ion < S–S
H-bond < Van der Waals < ion < S–S
Ion < Van der Waals < H-bond < S–S
Van der Waals < ion < H-bond < S–S
Khi khử cầu disulfide của một enzyme nhưng không cắt peptide, hệ quả thường là:
Mất bậc 1
Thay đổi bậc 3 → mất/giảm hoạt tính
Tăng ổn định nhiệt
Không đổi
Ở cùng pH=7, amino acid nào có pl thấp nhất:
Lys
Arg
Asp
His
Để tăng bền gel surimi, biện pháp phù hợp nhất:
Nâng pH xa pl và thêm muối phù hợp
Thêm dầu nhiều
Tăng đường
Thêm acid mạnh ngay từ đầu
Sự hấp phụ protein ở bề mặt giọt dầu trong nhũ tương chủ yếu do:
Diện tích cùng dấu
Tính lưỡng ưa (amphiphilic) của protein
Khối lượng phân tử nhỏ
Tan trong dầu
Lựa chọn ghép đôi phù hợp để bổ sung amino acid thiết yếu:
Gạo + bắp
Trứng (35%) + khoai tây (65%)
Lúa mì + lúa mạch
Đậu nành + đậu phộng (thiếu cùng Met)
Ở 280 nm, thay đổi hấp thụ khi protein bị oxy hóa Trp/Tyr thường:
Không đổi
Giảm/mất đỉnh
Tăng mạnh vĩnh viễn
Chuyển sang 350 nm
Về phân đoạn protein hạt hòa thảo, phát biểu đúng:
Prolamin tập trung ở lớp aleurone
Globulin chiếm 60–80% ở hạt họ đậu
Glutelin tan trong ethanol
Albumin chỉ có ở động vật
Trong FDNB/Sanger, bước xử lý kiềm nhằm:
Thủy phân peptide
Tạo dẫn xuất DNP tại N-tận
Loại nhóm –SH
Tạo màu xanh tím
Glycoprotein màng có phần đường hướng ra:
Mặt ngoài màng sinh chất
Mặt trong bào tương
Nhân
Ty thể
Lipoprotein huyết tương có các phân lớp theo tỷ trọng; chức năng HDL là:
Vận chuyển TAG từ ruột
Mang cholesterol từ mô ngoại về gan
Đưa cholesterol đến mô
Vận chuyển acid béo tự do
Peptide kháng sinh có thể chứa:
Chỉ L-aa
Cả D- và L-amino acid
Chỉ D-aa
Không có aa
TRH có đặc điểm cấu trúc:
2 aa, không biến đổi đầu mút
3 aa, đầu N là pyroglutamate, đầu C amid hóa
9 aa, không cầu S–S
29 aa, tăng đường máu
Khi đưa protein về pl rồi thêm ethanol 70%, hiện tượng khả dĩ:
Tan hoàn toàn
Kết tủa mạnh hơn
Không đổi
Tăng hoạt tính enzyme
Siêu lọc kết hợp đẳng điện thường cho hiệu quả cao vì:
Đồng thời giảm kích thước và tăng điện tích
Ở pl, protein kết tụ → màng giữ lại tốt hơn
Ở pl, protein tan tốt → dễ qua màng
Không liên quan
Cố định mùi aldehyde vào protein có thể thông qua:
Liên kết imine/Schiff base với –NH2
Chỉ Van der Waals
Chỉ liên kết H
Không thể
SCP từ nấm men/vi khuẩn cần giảm acid nucleic vì:
Nguy cơ tăng acid uric ở người
Tạo vị ngọt quá mức
Gây dục
Không tiêu hóa được protein
