BIO- Metabolismo

BIO- Metabolismo

1. Introducción al metabolismo

• El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas en una célula u organismo, que conducen a la transformación de unas biomoléculas en otras.

• La ruta metabólica son las varias reacciones químicas en medio acuoso, el producto de la reacción es el sustrato o reactivo de la siguiente, las sustancias que intervienen son los metabolitos y las conexiones entre las diferentes vías son los metabolitos intermediarios.

• Las enzimas son proteínas que se encargan de aumentar las velocidad de las reacciones químicas en el metabolismo, hay unas pocas ribozimas.

Tipos de metabolismo:

• Catabolismo: rutas metabólicas que liberan energía descomponiendo moléculas complejas en más simples, la energía se libera en calor o se almacena en ATP.

• Anabolismo: rutas metabólicas en las que se consume energía para constituir moléculas complejas a partir de simples.

• Rutas anfibólicas: rutas metabólicas que participan tanto en el catabolismo como en el anabolismo.

• Organismos autótrofos: utilizan como fuente de carbono el CO₂, si utilizan luz son fotoautótrofos, y si reacciones químicas son quimioautótrofos.

• Organismos heterótrofos: utilizan como fuente de carbono biomoléculas orgánicas. Si utilizan luz son fotoheterótrofos y si reacciones químicas, son quimioheterótrofos.

Energía y reacciones biológicas

• Reacciones exergónicas: liberan energía, si la liberan en forma de calor son exotérmicas.

• Reacciones endergónicas: necesitan energía, si la consumen en forma de calor, son endotérmicas.

• Las reacciones endergónicas utilizan la energía que en las reacciones exergónicas se almacena ATP.

• Reacciones Redox: muy importantes en el metabolismo, en ellas, las sustancias se oxidan y otras se reducen mediante la transferencia de electrones entre ambas.

• Oxidación: las sustancias pierden electrones.

• Reducción: las sustancias ganan electrones.

Las enzimas como biocatalizadoras

Las enzimas son catalizadores biológicos ya que aumentan la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo sin verse afectada en dicha reacción, se unen al sustrato durante la reacción y pueden volver a catalizarla de muchas veces. Cada tipo de enzima cataliza de una manera especíifica.

Los Isozimas son un grupo de enzimas que catalizan en la misma reacción.

Mecanismo de la acción enzimática

Para que se produzca una reacción química, los reactivos deben ganar a energía de activación, al ganarla, pasan a un estado activado que se transforma en los productos. Las enzimas se unen a los sustratos y la Ea se reduce, por lo tanto aumenta la velocidad de la reacción química. Cada enzima se une a un sustrato para formar el complejo enzima-sustrato, esta unión se produce en el centro activo. Para facilitar la unión, la enzima cambia su forma y se ajusta al sustrato, cuando este se transforma en producto, la enzima se separa de él y se puede unir a otro sustrato.

Naturaleza química de las enzimas

• Las enzimas activas pueden ser una proteína (o ARN) o estar formadas por la unión de una proteína y una molécula (holoenzimas o heteroproteínas).

• Las holoenzimas tienen 2 componentes: la apoenzima/enzima que es la parte protéica y el cofactor que es la parte no proteica, puede ser inorgánico (un catión metálico) u orgánico, como un grupo prostético o una coenzima.

• Las coenzimas son moléculas orgánicas como las vitaminas y derivados del NAD⁺, NADP⁺, FAD, la Coenzima A y la Coenzima Q.

Poropiedades de las enzimas:

• Solubilidad: son solubles en agua gracias a su estructura terciaria globular.

• Capacidad de recuperación: se recuperan después de la reacción, necesarias en pequeñas cantidades.

• Medio de acción óptimo: cada enzima necesita una temperatura y pH adecuados.

• Especificidad: cada enzima es específica en una reacción del metabolismo.

Cinética enzimática de Michelis-Menten

Al aumentar la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de la reacción, esta velocidad tiene un máximo, y cada enzima tiene una constante e Michelis Menten K_M, es la concentración del sustrato necesaria parra que se alcanze la mitad de la velocidad máxima de la reacción.

Factores en la actividad enzimática

• Temperatura: si aumenta la temperatura, la enzima se desnaturaliza y deja de ser activa.

• pH: si aumenta o disminuye el pH, la enzima se desnaturaliza y deja de ser activa.

• Inhibidores enzimáticos: son sustancias químicas que reducen o impiden la actividad enzimática. Puede ser inhibición irreversible, es decir, se unen al centro activo con enlaces covalentes y la enzima deja de funcionar; o reversible, se unen con enlaces simples, se pueden separar y la enzima volver a funcionar: pueden ser competitivos (se unen al centro activo, si la concentración del sustrato aumenta, se alcanza la v máxima de la reacción), no competitivos (se unen la enzima en un lugar distinto del centro activo, si aumenta la c del sustrato, no se alcanza la v máxima), acompetitivos (se unen al complejo enzima-sustrato) o por retroalimentación (pueden ser competitivos, no competitivos o acompetitivos.)

Enzimas alostéricas

Regulan la velocidad de la ruta metabólica, catalizan la reacción mas lenta, además, tienen un centro alostérico al que se puede unir un valor enzimático. Generalmente, el activador es el propio sustrato y el inhibidor es el producto de la reacción o de la última reacción de la ruta metabólica.

Las vitaminas

• Son compuestos orgánicos que deben aportarse por la dieta, y necesarias en cantidades muy pequeñas. Actúan como coenzimas o componentes de coenzimas.

• Vitaminas liposolubles: Vitaminas A, D, E y K

• Vitaminas hidrosolubles: Vitamina C y el Complejo vitamínico B.