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Lección sin título

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University

Practice Problem

Hard

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Samuel Villegas

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43 Slides • 0 Questions

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BIOQUÍMICA I

Dra. Marlene López

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HEMOGLOBINA Y COAGULACIÓN

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El átomo de Hierro

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5

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Hierro

Se lo reconoce como un mineral esencial, el cuerpo
humano tiene dos formas principales: el hierro funcional
en la hemoglobina, mioglobina, enzimas y el hierro de
almacenamiento

en

la

ferritina,

hemosiderina,

transferrina. La mayoría de hierro del cuerpo se recupera
y reutiliza. Los adultos varones presentan alrededor de
3,6 g de hierro corporal total y las mujeres de 2,4 g. Se
excreta fundamentalmente por la bilis

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Hierro

Clasificación

El hierro de la dieta se clasifica en hierro hemínico que es
de origen animal y se encuentra en la hemoglobina,
mioglobina y suponen un 5 a 10%, y

Hierro no hemínico que es de origen vegetal, solo un 5%
aproximadamente

debe

separarse

de

las

fuentes

vegetales por digestión para tener una forma soluble y ser
absorbido por los enterocitos.

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Hierro

Metabolismo

El hierro hemínico se absorbe en el borde en cepillo de
los enterocitos, pero entra por formación de una vesícula
alrededor del hem mientras que el no hemínico ingresa
por difusión facilitada por medio del transportador de
metales divalente 1 (DMT1), los iones que se absorben
se combinan con apoferritina para formar ferritina, que se
mueven hasta la membrana basolateral para su salida por
transporte activo. La ferritina es un depósito y un
transportador del hierro hasta los tejidos que lo requieran.

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Hierro

9

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Hierro

VARONES

MUJERES

Tipo de hierro

mg

%

mg

%

FUNCIONAL

Hemoglobina

2300

64

1700

73

Mioglobina

320

9

180

8

Enzimas

hemínicas

80

2

60

3

Enzimas

no

hemínicas

100

3

80

3+

ALMACENAMIENTO

Ferritina

540

15

200

9

Hemosiderina

230

6

100

4

Transferrina

5

<1

4

<1

TOTAL

3575

100

2314

100

10

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Hierro

Ingesta recomendada

Niños lactantes y niños pequeños:

7-11 mg/día

Niños mayores y adolescentes:

8-15 mg/día

Adultos: 8-18 mg/día

Mujeres embarazadas: 27 mg/día.

Mujeres lactantes: 9-10 mg/día.

Fuente

Hígado,

riñón,

carne

magra y carne de aves,
yema

de

huevo,

legumbres,

panes

enriquecidos,

cereales,

vino,

granos

enteros,

gambas,

ostras,

frutos

secos y verduras foliáceas

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Hierro

Función

Participan en las reacciones de oxidación y reducción.

Participan en la función de eritrocitos, mioglobina, y es componente de los

citocromos que participan en procesos de respiración celular y generación de

ATP.

Interviene en el sistema inmunológico, y en el rendimiento cognitivo

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MOLÉCULA

FUNCIÓN

PROTEÍNAS METABÓLICAS

Proteínas hemínicas

Hemoglobina

Transporte de oxígeno

Mioglobina

Transporte y almacenamiento de oxígeno

Enzimas hemínicas

Citocromos

Transporte de energía

Citocromo P-450

Degradación oxidativa de fármacos

Catalasa

Conversión de peóxido de hidrógeno en oxígeno

y agua.

Enzimas no hemínicas

Proteínas de hierro-azufre y metaloproteínas

Metabolismo oxidativo

Enzimas dependientes de hierro

Triptófano pirrolasa

Oxidación del triptófano

PROTEÍNAS DE TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO

Transferrina

Transporte de hierro y otros minerales

Ferritina

Almacenamiento

Hemosiderina

Almacenamiento

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Hierro

Deficiencia

El

déficit

de

hierro

puede

deberse

a

hemorragia o enfermedades digestivas, una

dieta pobre en hierro, folatos y vitamina C.

Esto da lugar a anemia hipocrómica y

microcítica en fase finale, esta se puede

corregir aportando hierro en forma de sulfato

ferroso o gluconato ferroso.

Riesgo de nacimiento de niños prematuros.

Reducción de la capacidad intelectual y

capacidad física.

Disminución de las defensas contra

organismos patógenos

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Hierro

Exceso

Niveles

elevados

de

hierro

pueden

deberse

a

hemocromatosis

hereditaria

donde existe un incremento en
la absorción de hierro o por una
transfusión de sangre.

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Síntesis del HEM

El grupo hem actúa como grupo prostético de diversas
proteínas que intervienen en los procesos relacionados
con:
El transporte, almacenamiento, respiración mitocondrial, en
la destrucción de peróxidos, en el mecanismo oxidativo.

También el hemo actúa como grupo prostético de enzimas
que intervienen en la señalización celular.

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Síntesis del HEM

Con excepción de los hematíes las células sintetizan el
grupo hemo, aunque se produce especialmente en los
hepatocitos y eritroblastos, el primer paso y los tres
últimos de la síntesis del grupo hem se dan en la
mitocondria, los pasos intermedios se dan en el
citoplasma

17

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19

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Hemoglobina

Un suministro eficiente de oxígeno hacia los
tejidos los protege contra episodios de anoxia.
Este suministro está dado principalmente por el
Hem

y

las

proteínas

homólogas

de

la

hemoglobina y mioglobina, esta última es una
proteína monomérica del músculo rojo que
almacena oxígeno el cual es usado en privación
del mismo

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Hemoglobina

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Las globinas

22

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Las globinas

Constituyen

una

familia

de

proteínas

muy

extendida, se encuentran en eucariotas de todas
las clases hasta en algunas bacterias. Algunas
intervienen en el transporte o almacenamiento de
oxígeno, otras tienen la función de sensores de
oxígeno. En los seres humanos y otros mamíferos
existen al menos unas cuatro clases de globinas.

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Las globinas

La mioglobina que facilita
la difusión de oxígeno en
el

tejido

muscular,

la

hemoglobina responsable
del transporte de oxígeno
en

la

circulación,

la

neuroglobina se expresa
en neuronas ayudando a
proteger al cerebro en
casos de hipoxia y la
citoglobina se encuentra
en algunos tejidos, pero
aún

se

desconoce

su

función.

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Las globinas - mioglobina

Es un polipéptido simple de unos

153 aminoácidos con una molécula
de hem. Está formada por ocho
segmentos de hélice α marcados de
la A hasta la H y están conectados
por

giros,

un

78%

de

los

aminoácidos que forman parte de la
mioglobina se presentan en forma
de hélices α. La mioglobina es
sensible a cambios pequeños en la
concentración de oxígeno disuelto
por lo tanto puede actuar como una
proteína de almacenamiento de
oxígeno en el tejido muscular.

25

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26

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27

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El oxígeno es transportado por la
hemoglobina

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Hemoglobina y transporte de oxígeno

29

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30

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Hemoglobina: transporta CO2 e H

31

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Hemoglobina: transporta CO2 e H

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Hemoglobina: transporta CO2 e H

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Hemoglobina: afinidad por el O2

34

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Hemoglobina: afinidad por el O2

35

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Alteraciones de la hemoglobina y transporte de
oxígeno a los tejidos

36

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Metahemoglobina

37

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Sulfohemoglobina

Esta condición es rara, no
puede transportar oxígeno,
ocurre

cuando

se

incorpora

átomos

de

azufre a la molécula de
hemoglobina

dando

un

color verde o azul a la
sangre, puede presentarse
en

pacientes

que

consumen

ciertos

medicamentos

como

el

sumatriptán.

38

media
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Hemoglobina S

39

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Hemoglobina glicosilada

Si la glucosa entra en los

hematíes

se

produce

glucosilación del grupo ε-amino
de residuos lisina y los amino
terminales de la hemoglobina,
alrededor del 5% se encuentra
la hemoglobina glucosilada la
cual

es

proporcional

a

la

concentración de glucosa en
sangre, esta nos ayuda en el
manejo de la diabetes mellitus
ya que refleja la concentración
media de glucosa en sangre

40

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Mioglobinuria

Puede

aparecer

mioglobina libre a partir de
las

fibras

musculares

dañadas

principalmente

por aplastamiento masivo
lo cual puede teñir la orina
de color rojo oscuro, en
caso de un infarto se
puede detectar mioglobina
en plasma.

41

media
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Talasemias

Están

determinadas

genéticamente,

donde una o más cadenas α o β de la
hemoglobina

no

se

encuentran

formadas completamente, se presentan
de manera parcial o en el peor de los
casos no se forma totalmente la cadena,
se

han

encontrado

más

de

750

mutaciones de las cuales solo tres son
las más comunes, es posible que se
afecte la cadena α (talasemia α) o la
cadena β (talasemia β), en el caso de
que exista la ausencia total de la
síntesis de la cadena α los bebés nacen
muertos o mueren poco después. El
paciente

puede

presentar

una

eritropoyesis

ineficaz,

hemólisis

y

diversos grados de anemia

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Alteraciones en la difusión de oxígeno

La difusión de oxígeno se

puede

reducir

por

obstrucción de las vías

aéreas, por alteración en

la membrana alveolar o

por un desequilibrio entre

ventilación

y

perfusión

sanguínea.

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Alteraciones en la difusión de oxígeno

Un menor flujo de aire
puede ser ocasionado por
la obstrucción de las vías
aéreas

en

caso

de

bronquitis o asma. Una
disminución

de

la

superficie de intercambio
como

en

el

caso

de

enfisema o en la alteración
de la permeabilidad de la
membrana alveolar puede
ocasionar un menor flujo
de aire.

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BIOQUÍMICA I

Dra. Marlene López

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