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WorksheetsProteínas
Total questions: 25
Worksheet time: 15mins
Se distinguen por su cadena lateral que le proporciona sus características particulares.
Proteínas
Aminoácidos
Carbohidratos
La unión de los enlaces de cada aminoácido se establece entre:
El grupo carboxilo + el grupo amino
El grupo sulfuro + el grupo carboxilo
El grupo amino + el grupo sulfuro
Es la secuencia de una cadena de amino ácidos.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre Hélices alfa y hojas plegadas.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Es una proteína que consiste en más de una cadena de aminoácidos.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
El polipéptido da una vuelta completa que consta de 3.6 aminoácidos, y sus cadenas laterales R quedan orientadas de forma perpendicular hacia el exterior del eje central.
α-Hélice
ß-Hélice
k-Hélice
El polipéptido adopta una conformación en zigzag extendida, permitiendo la unión de moléculas alineadas paralela o antiparalelamente, produciendo láminas plegadas unidas transversalmente por puentes de hidrógeno intermoleculares.
α-Hélice
ß-Hélice
k-Hélice
Son responsables del enlace peptídico, de menor longitud y los de mayor energía.
Puentes salinos o iónicos
Enlaces covalentes
Puentes de hidrógeno
Fuerzas Van der Waals
También llamadas interacciones electrostáticas, se crean por atracción coulómbica entre grupos cargados con signo opuesto, y son las uniones polares más fuertes que existen.
Puentes salinos o iónicos
Enlaces covalentes
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Se establecen por la inducción de un momento dipolo entre grupos eléctricamente apolares.
Puentes iónicos
Enlaces covalentes
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Se consideran uniones débiles, desempeñan un papel primordial en la conformación 3D de una proteína por su abundancia.
Enlaces covalentes
Puentes iónicos
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
La desnaturalización trae como consecuencia pérdidas en la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no en la primaria.
Verdadero
Falso
La desnaturalización consiste por ciertas condiciones físicas y químicas llamadas:
Los factores desnaturalizantes de las proteínas son:
Temperatura, pH, disolventes inorgánicos y detergentes
Temperatura, pH, disolventes orgánicos y detergentes.
Temperatura, disolventes orgánicos y detergentes.
Los alimentos deshidratados son menos resistentes a procesos térmicos.
Verdadero
Falso
A mayor temperatura, menor fijación de agua por las proteínas.
Verdadero
Falso
Promueven asociación proteínas – proteínas y disminuyen la solubilidad.
Interacciones iónicas
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones hidrofilicas
Promueven asociación proteínas – agua y aumentan la solubilidad.
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones iónicas
Interacciones hidrofilicas
Las alteraciones químicas de los polipéptidos, catalizadas térmicamente, son muy variadas y no dependen básicamente de la susceptibilidad de los diferentes aminoácidos.
Verdadero
Falso
Se refiere a cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas características de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto
Propiedad estructural
Propiedad morfológica
Propiedad funcional
Son proteínas globulares, que catalizan reacciones químicas en los seres vivos acelerando reacciones bioquímicas importantes.
Aminoácidos
Polímeros
Enzimas
El modelo de la llave-herradura sugiere que las estructuras de las enzimas son flexibles, por lo cual cambian su conformación estructural por la interacción con el sustrato.
Verdadero
Falso
El aumento de temperatura controlada a la enzima puede:
Optimizar la velocidad de reacción
Desnaturalizar la proteína
Reduce la energía del estado en transición
Permiten la unión de 2 moléculas simultáneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico, con la liberación de la energía necesaria para la unión de dichas moléculas.
Liasas
Isomerasas
Ligasas
