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WorksheetsBiocatálisis P1
Total questions: 86
Worksheet time: 51mins
La producción de alcohol en la historia de los bioprocesos involucra...
Obtención del mosto para hacer vino
Fermentación alcohólica
Fermentación láctica
Monjes franciscanos fermentaron malta en barricas sin inoculación
Los azúcares se convierten en _______ y por la ausencia de _______ después se convierte en ______, esto es el proceso de fermentación de la ________
piruvato
oxígeno
etanol
cerveza
glicerato
nutrientes
ácido acético
glucosa
oxalacetato
carbono
etanol
leche
Para la elaboración de _____, la enzima ______ del estómago de ______ coagula proteínas de la leche (______), esto es la fermentación ______
queso
renina
cabras
caseína
láctica
lácteos
bromelina
ovejas
renina
alcohólica
En un _________ se llevan a cabo procesos aerobios/anaerobios, y en un __________ se llevan a cabo procesos anaerobios
biorreactor
fermentador
fermentador
biorreactor
bioproceso
fermentador
fermentador
bioproceso
Es un dispositivo/sistema empleado para mantener activamente un ambiente biológico donde se involucran MO y sustratos, bajo condiciones controladas
Bioproceso
Biorreactor
Fermentador
Se refiere al uso de organismos vivos o sus partes (estructuras subcelulares o moléculas) para la producción de bienes y servicios
Bioproceso
Biorreactor
Biocatálisis
Fermentación
Se refiere al fenómeno de "hervido-burbujeo" provocado por la liberación de CO2 en la fase acuosa bajo el catabolismo anaeróbico en el medio
Fermentación
Bioproceso
Biorreactor
Glucólisis
En la glucólisis: si el piruvato va en vía anaerobia pasa al ciclo de Krebs, pero si es vía aerobia produce lactato o etanol
VERDADERO
FALSO
El metabolito _________ es el que está asociado al crecimiento, y el metabolito _________ no se asocia al crecimiento
primario
secundario
secundario
primario
Son características de los biorreactores
Diseño cilíndrico (más fácil de limpiar y seguridad)
Cuadrados de acero inoxidable
Mantienen condiciones ambientales en un mismo estado
Mantienen las células de un cultivo distribuidas uniformemente
Previenen sedimentación y floculación
Es el proceso de utilización de células o enzimas para catalizar reacciones/transformaciones que conducen a la obtención de compuestos de interés para satisfacer necesidades humanas
Bioproceso
Biocatálisis
Fermentación
Biorreactor
Son aplicaciones de la biocatálisis
Sector sanitario-farmacéutico
Sector medioambiental
Sector agroalimentario
Procesos industriales
Biocatalizador y enzima no son lo mismo
VERDADERO
FALSO
Los biocatalizadores son sustancias que reducen la cantidad de energía de _______ necesaria para que se pueda producir una _______ ______ en un ser vivo, _________ la velocidad de reacción
activación,
reacción química,
acelerando
producción,
molécula nueva
disminuyendo
gibbs
reacción química
disminuyendo
Selecciona el orden correcto de un bioproceso
1. Reactivo
2. Proceso biocatalizado
3. Producto
1. Proceso biocatalizado
2. Producto
3. Reactivo
1. Proceso biocatalizado
2. Reactivo
3. Producto
1. Reactivo
2. Producto
3. Proceso biocatalizado
Son etapas para el escalado industrial de un bioproceso
Inmovilización
Selección
Purificación
Caracterización de la enzima
Son algunos de los elementos de un bioproceso típico
Cristalizador
Secado
Liofilización
Destilación
Fermentador
En el diseño de un bioproceso, la fase de _________ se encarga de estudiar al MO/célula, y la fase de _________ hace el análisis económico y de operaciones
up-stream
down-stream
down-stream
up-stream
Son características de un catalizador:
Disminuyen la energía de activación para que aumente la velocidad de las reacciones
Enzimas activas y selectivas
Su selectividad los hace costosos
Temperatura y presión altas
Demanda de nutrientes biológicos, mantenimiento óptimo
Son características de un bioproceso
Mejor para el ambiente, alta demanda en equipos, reacciones lentas
Demanda de nutrientes biológicos y mantenimiento óptimo
Enzimas activas y selectivas
Temperaturas 25°C
Muchas etapas, reacciones rápidas y daño ambiental
Las enzimas tienen efecto sobre G y Keq en las reacciones
VERDADERO
FALSO
Las enzimas ________ la velocidad de la reacción para llegar más rápido al equilibrio
aumentan
disminuyen
Las enzimas modifican la Ea de las reacciones: _________ la energía de activación
disminuyen
aumentan
Son características de la cinética de reacción
Indica la manera/camino en el que la actividad enzimática es regulada in vivo
Indica la manera/camino en el que la actividad enzimática es regulada in vitro
El estudio del pH y la T ayudan a identificar los aa del sitio activo
Predicción de modelos (ecuaciones) para describir la velocidad de la ecuación
Son ejemplos de enzimas de origen vegetal
Estereasas
Lipasas
Proteasas
Carbohidrasas
Son ejemplos de enzimas de origen animal
Proteasas
Estereasas
Lipasas
Fosfatasas
Son ejemplos de enzimas de origen microbiano
Bacterias (Taq polimerasa)
Hongos
Arqueas
Virus
Algunos MO producen enzimas en grandes concentraciones y las excretan al medio
(a)
Características de la producción de enzimas
Cultivos aeróbicos
Cultivos anaeróbicos
Se producen en pequeñas cantidades durante la fase de crecimiento activo
Se acumulan en grandes cantidades en la fase S del crecimiento
Enzimas inducibles: se producen solo en presencia de su sustrato
Son características de las enzimas
Condiciones óptimas: pH, T,
Especificidad
Inhibición competitiva
Concentración: cantidades pequeñas
Inactivación Activación
A _____ concentración de sustrato, _____ velocidad de reacción
menor
mayor
mayor
menor
Los ________ son sustancias no proteicas como iones metálicos (Cu, Mn, Mg). Cuando son sustancias orgánicas se denominan ________
(a)
Cuando la enzima está sola se llama ________, cuando está unida a un cofactor se denomina __________
apoenzima
holoenzima
holoenzima
apoenzima
Son proteínas (RNA) de alto PM que catalizan reacciones químicas en las células
(a)
¿De qué depende la actividad de la enzima?
De su conformación proteica
Del sustrato
De su centro activo
Del valor de Km
Es reactivo de las reacciones catalizadas por enzimas (sustancia sobre la que actúa la enzima?
(a)
Las enzimas catalizan diferentes tipos de reacciones y pueden actuar sobre diferentes sustratos
VERDADERO
FALSO
¿Qué hacen las oxidorreductasas?
(a)
¿Qué hacen las transferasas?
(a)
¿Qué hacen las hidrolasas?
(a)
¿Qué hacen las liasas?
(a)
¿Qué hacen las isomerasas?
(a)
¿Qué hacen las ligasas?
(a)
Es la región de la enzima donde se une el sustrato
(a)
El ____ __ ____ está formado por los aa que están en contacto directo con el sustrato, y el _____ _______ está formado por los aa implicados en el mecanismo de la reacción
sitio de unión
sitio catalítico
sitio catalítico
sitio de unión
La formación del producto es un evento reversible
VERDADERO
FALSO
Modelo supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias
Modelo llave-cerradura
Modelo del ajuste inducido
En el Modelo del ajuste inducido: el _____ ______ adopta la conformación idónea solo cuando está presente el ______: la unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio __________ que da lugar a la formación del ________
centro activo
sustrato
conformacional
producto
centro catalítico
catalizador
irreversible
producto
centro activo
centro catalítico
reversible
sustrato
La regulación de la actividad enzimática está mediada por...
(a)
La inhibición ________ de una reacción se da cuando 2 compuestos muy parecidos entre sí pueden insertarse en el mismo sitio _____
competitiva
activo
alostérica
catalítico
incompetitiva
activo
¿Dónde se ubican las enzimas?
Citosol
Membrana
Mitocondria
Cloroplasto
Para que bioproceso sirve la amilasa
degrada almidón (fabricación de pan)
degrada gluten
(buen amasado de pan, masa blanda)
Es una constante de pseudoequilibrio que expresa la relación entre las concentraciones del estado estable más bien que en las concentraciones de equilibrio
Km
Vmax
Ea
G
Relaciona la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente con la concentración de un sustrato
Km
Vmax
(S)
(E)
Vmax es una medida de la (a) (E)
__ está a la mitad de la __
Km
Vmax
Vmax
Km
Es mejor que Km sea más _______ (tienda a 0), para que la enzima tenga _____ afinidad por el sustrato y la ____ la alcance de manera más rápida
pequeña
mayor
Vmax
grande
menor
Km
pequeña
menor
Km
grande
mayor
Vmax
Modificación covalente: las _______ cambian la configuración de la enzima para que funcione mejor con el sustrato
isomerasas
isoenzimas
inhibiciones
transferasas
Activación de proteólisis: las _____ ayudan a que el centro activo pueda ser más accesible al sustrato (modificación covalente)
proteínas
proteasas
isomerasas
enzimas
El modelo de __ relaciona (S) y Vmax
MM
LB
¿La inhibición de las enzimas es reversible o irreversible?
reversible
irreversible
ambas son correctas
Son características de la inhibición no competitiva
El S y el inhibidor pueden unirse a la E al mismo tiempo
El inhibidor hace que la formación de P sea más lenta
La unión del inhibidor produce un cambio conformacional en la E
El inhibidor se inserta en el sitio activo
El S y el inhibidor no pueden unirse a la E al mismo tiempo
¿Qué sucede con el valor de Km cuando hay presencia de inhibidores no competitivos?
aumenta
disminuye
nada
¿Qué sucede con el valor de Vmax en presencia de inhibidores no competitivos?
aumenta
disminuye
nada
¿Qué sucede con el valor de Km en presencia de inhibidores competitivos?
aumenta
disminuye
nada
¿Cuál es el orden de una reacción enzimática simple?
E + S
ES
EP
E + P
E + S
EP
E + P
E
S
ES
P
Las reacciones suceden ______ si hay un descenso en la energía libre cuando la temperatura y la presión se mantienen ______.
(a)
Muchas reacciones bioquímicas son termodinámicamente _____ pero ocurren a velocidades despreciables (son cinéticamente ______)
posibles
imposibles
imposibles
posibles
¿Qué es lo que determina si una reacción es termodinámicamente posible?
la integridad de la enzima
el valor de Km
el valor de su energía de activación (Ea)
el valor del cambio en energía libre (ΔG)
¿Qué es lo que determina si una reacción es cinéticamente posible?
el valor de Vmax
la integridad de la E
el valor del cambio en energía libre (ΔG)
el valor de su energía de activación (Ea)
El aumento de temperatura acelera las reacciones químicas: por cada 10ºC que incrementa, la velocidad de reacción...
aumenta
se duplica
llega a su máximo
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman:
Apoenzimas
Holoenzimas
Grupos prostéticos
Tipos de inhibidores: el _____ se une a la E permanentemente, el _____ se une a la E temporalmente y el _____ no competitivo no permite la fijación del S ni la liberación de P
reversible
irreversible
reversible
irreversible
reversible
irreversible
irreversible
reversible
reversible
Es la evaluación CUANTITATIVA de todos los factores que condicionan la actividad enzimática
(a)
La cinética enzimática depende de...
pH del medio
Temperatura
Concentración de S
Presencia de inhibidores
El potencial catalítico de una E = ?
Vmax
actividad enzimática
cinética enzimática
energía de activación
La actividad enzimática se mide en Unidades Internacionales: 1 uM de S x min bajo condiciones estándar de T°, pH óptimo y concentración óptima de S
T°
pH óptimo
concentración de S
T°
pH óptimo
concentración de E
__ establece un valor aproximado del nivel intracelular de S
Km
Vmax
cinética enzimática
G
Si se conoce el valor de Km, podemos ajustar las condiciones de ensayo para que _>_ y así determinar _ que es una medida de [E]
Km
S
Vmax
S
Km
Vmax
¿Para qué sirve la compartimentación E?
Evita que causen daño
Proporcionan condiciones adecuadas para su actividad
Se vuelven funcionales las E
Estabiliza a las E
Las enzimas metabólicas clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que controlan, este tipo de inhibición se conoce como...
inhibición alostérica
inhibición por retroalimentación
inhibición reversible
inhibición competitiva
Algunos fármacos actúan como inhibidores ______
reversibles
alostéricos
irreversibles
competitivos
En la inhibición competitiva, si hay mucho S ¿Qué se uniría al sitio activo?
inhibidor
sustrato
Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la E jamás llegará a su Vmax normal
VERDADERO
FALSO
Si Vmax es igual +I y –I, indica que es un inhibidor...
competitivo
no competitivo
Entre más negativo sea el valor de Km, es ____ afín a complejo ES
más
menos
