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Enzimas

Total questions: 51

Worksheet time: 29mins

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1.

Las enzimas no pueden desnaturalizarse porque pierden su actividad

a)

Falso

b)

Verdadero

2.

Las enzimas aumentan la rapidez o velocidad de una reacción química al aumentar la energia de activación

a)

Falso

b)

Verdadero

3.

Las enzimas en su mayoria son proteínas

a)

Falso

b)

Verdadero

4.

Las enzimas son catalizadores biológicos

a)

Falso

b)

Verdadero

5.

Las enzimas afectan el equilibrio

a)

Falso

b)

Verdadero

6.

Como se le llama a la parte proteíca

a)

Co-enzima

b)

Apoenzima

c)

Holoenzima

d)

Co-factor

7.

Coloca los nombres de las partes de la enzima

(a)  

8.

Un Holoenzima también se le llama forma activa

a)

Falso

b)

Verdadero

9.

Clasificación de los cofactores por moléculas orgánicas unidas por enlaces no covalentes

a)

Co-enzimas

b)

Grrupos prostéticos

10.

Catalizan reacciones de oxido-reducción

a)

Oxidoreductasas

b)

Transferasas

c)

Hidrolasas

d)

Liasas

11.

Catalizan la transferencia de grupos funcionales que contienen C, N, o P de una molécula a otra

a)

Oxidoreductasas

b)

Transferasas

c)

Liasas

d)

Isomerasas

12.

Catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua

a)

Oxidoreductasas

b)

Liasas

c)

Hidrolasas

d)

Ligasas

13.

Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y algunos enlaces C-N

a)

Transferasas

b)

Hidrolasas

c)

Ligasas

d)

Liasas

14.

Catalizan la racemización de isómeros opticos o geométricos

a)

Liasas

b)

Transferasas

c)

Isomerasas

d)

Translocasas

15.

Catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N. En esta reacción sólo es posible mediante la energía derivada de fosfatos ricos en energía como el del fosfato y de la molécula de ATP

a)

Ligasas

b)

Translocasas

c)

Isomerasas

d)

Oxidoreductasas

16.

Enzimas que transfieren iones o moléculas a través de membranas

a)

Ligasas

b)

Isomerasas

c)

Translocasas

d)

Hidrolasas

17.

Especificidad enzimatica cuando las enzimas catalizan solo una reacción especifica con un sustrato especifico

a)

Absoluta

b)

De grupo

c)

De enlace

d)

Esteroespecificidad

18.

Especificidad enzimatica cuando las enzimas actúan con un numero más amplio de sustratos con grupos estruturados similares

a)

Absoluta

b)

De grupo

c)

De enlace

d)

Esteroespecificidad

19.

Especificidad enzimatica cuando las enzimas reconocen ciertos tipos de enlace como los enlaces peptídicos o enlaces glucosúricos de los carbohidratos

a)

Absoluta

b)

De grupo

c)

De enlace

d)

Esteroespecificidad

20.

Especificidad enzimática cuando solo reaccionan con ciertos isomeros ópticos

a)

Absoluta

b)

De grupo

c)

De enlace

d)

Esteroespecificidad

21.

¿Qué ocurre en la mitocondría?

(a)  

22.

¿Qué ocurre en el citoplasma?

(a)  

23.

¿Cómo disminuyen la energía de activación las enzimas?

(a)  

24.

Ventajas de la energía de fijación

(a)  

25.

Estrategía catalítica donde el sitio activo contiene un nucleófilo potente que se modifica covalentemente de forma temporal

a)

Covalente

b)

General ácido-base

c)

Por ión metálico

d)

Por aproximación

26.

Estrategía catalítica donde una molécula diferente al agua desempeña el papel de donador o aceptor de un protón

a)

Covalente

b)

General ácido-base

c)

Por ión metálico

d)

Por aproximación

27.

Estrategia catalítica donde los metales pueden ser catalizadores electrofilicos al estabilizar una carga negatica o actuar como nucleófilo al aumentar la acidez de una molécula cercana como el agua

a)

Covalente

b)

General ácido-base

c)

Por ión metálico

d)

Por aproximación

28.

Estrategia catalítica donde hay enzimas bisustrato

a)

Covalente

b)

General ácido-base

c)

Por ión metálico

d)

Por aproximación

29.

Los lípidos aportan más energía, ya que están más reducidos por lo tanto sufren más reacciones de oxidación y liberan más electrones

a)

Falso

b)

Verdadero

30.

El modelo de adaptación inducida explica la catalisis enzimática, y la enzima es a fin al estado de transición

a)

Falso

b)

Verdadero

31.

Tipo de proteínas que nunca se expresarán en el tipo celular en cuestión

a)

Ausentes

b)

Inductibles

c)

Constitutivas

32.

Tipo de proteínas que se expresán sólo ante eventos especiales que permitan su inducción

a)

Ausentes

b)

Inductibles

c)

Constitutivas

33.

Tipo de proteínas que se expresán constantemente como proteínas vitales para ese tipo celular

a)

Ausentes

b)

Inductibles

c)

Constitutivas

34.

Principales tipos de regulación enzimática

(a)  

35.

Tipo de regulación enzimática en la que la enzima regula a otro

a)

Enzimas alostéricas

b)

Modificaciones covalentes

c)

Sintesis de zimógenos

d)

Síntesis de isoenzimas

36.

Tipo de regulación enzimática en la que pueden activar unas enzimas e inactivar a otras

a)

Enzimas alostéricas

b)

Modificaciones covalentes

c)

Sintesis de zimógenos

d)

Sintesis de isoenzimas

37.

Tipo de regulación enzimática en la que no puede ser reversible, es decir solo puede activar

a)

Enzimas alostéricas

b)

Modificaciones covalentes

c)

Sintesis de zimógenos

d)

Síntesis de isoenzimas

38.

Los zimógenos son enzimas precursoras inactivas

a)

Falso

b)

Verdadero

39.

Tipo de regulación enzimática en la que el ligando regula

a)

Enzimas alostéricas

b)

Modificaciones covalentes

c)

Sintesis de zimógenos

d)

Sintesis de isoenzimas

40.

Las enzimas alostéricas presentan el fenómeno de cooperatividad, estructura cuaternaria y su regulación es por retroalimentación

a)

Falso

b)

Verdadero

41.

Tipos de regulación enzimática en las que tiene múltiples formas de las enzimas

a)

Enzimas alostéricas

b)

Modificaciones covalentes

c)

Sintesis de zimógenos

d)

Sintesis de isoenzimas

42.

Tipo de regulación enzimática en la que aportan una vía de regulación de una misma reacción en diversas localizaciones o tiempo

a)

Enzimas alostéricas

b)

Modificaciones covalentes

c)

Sintesis de zimógenos

d)

Sintesis de isoenzimas

43.

La sintesis de isoenzimas presentan ligeras diferencias en su estructura y propiedades reguladoras pero sobre todo en su Vmax y Km

a)

Falso

b)

Verdadero

44.

Tipo de isoenzima en la que presentan distintas cantidades o formas en diferentes tejidos u órganos de un mismo individuo

a)

Tisular

b)

Ontogenica

c)

Poblacional

45.

Tipo de isoenzimas en la que tienen un mismo tejido u órgano en diferentes momentos del desarrollo

a)

Tisular

b)

Ontogenica

c)

Poblacional

46.

Tipo de isoenzima en la que presentan distintos individuos en el mismo tejido u órganos, en el mismo estado de desarrollo

a)

Tisular

b)

Ontogenica

c)

Poblacional

47.

En la transcripción el principal método sucede a trvés de inductores

a)

Falso

b)

Verdadero

48.

Inhibidores que compiten con el sustrato, se invierte aumentando la concentración del sustrato, afecta en la actividad enzimatica aumentando el Km pero sin afectar la Vmax

a)

Competitivos

b)

No competitiva

c)

Acompetitiva

d)

Suicida

49.

Inhibidor que se enlaza con la enzima en un sitio diferente al sitio activo, y afecta en la actividad enzimática disminuyendo la Vmax pero sin afectar la Km

a)

Competitivo

b)

No competitivos

c)

Acompetitivo

d)

Suicida

50.

Inhibidor que se enlaza con el complejo E-S y forma el complejo E-S-I que no da lugar a producto

a)

Competitivos

b)

No competitivos

c)

Acompetitivos

d)

Suicida

51.

Inhibidores en los que no son tóxicos hasta que la enzima los hace así

a)

Competitivos

b)

No competitivos

c)

Acompetitivos

d)

Suicida