WorksheetsBio04
Total questions: 25
Worksheet time: 13mins
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1.
¿Cómo se regulan las vías metabólicas?
a)
A través de modificaciones de las proteínas que intervienen en las rutas de señalización.
b)
A través de señales extracelulares que se unen a un receptor específico en la superficie celular para iniciar una cascada de señalización intracelular.
c)
A través de la producción de enzimas que conforman una ruta metabólica.
d)
A través de la formación de nuevas células
2.
¿En qué se diferencian la exocitosis constitutiva y regulada?
a)
La regulada es dependiente de una señal extracelular, mientras que la constitutiva es independiente.
b)
La constitutiva se produce en respuesta a un estímulo externo, mientras que la regulada ocurre de manera constante en la célula.
c)
La constitutiva se realiza mediante vesículas secretoras, mientras que la regulada utiliza exosomas.
d)
La regulada se lleva a cabo en células especializadas, mientras que la constitutiva es común a todas las células.
3.
¿Para qué es útil la cinética de Michaelis-Menten?
a)
Para cuantificar la actividad de una enzima en particular.
b)
Para graficar la concentración de sustrato frente a la velocidad de reacción.
c)
Para estudiar cómo las enzimas interactúan con la membrana celular y determinar su efecto sobre la estructura y función de la membrana.
d)
La cinética de Michaelis-Menten no es útil para ninguna aplicación práctica.
4.
¿Qué información se puede obtener a partir de la gráfica de Lineweaver-Burk?
a)
Km y Vmax
b)
Concentración de producto
c)
Concentración de enzima
d)
1. Temperatura óptima de la reacción
5.
¿Qué tipo de gráfica se obtiene al representar la concentración de sustrato dividida por la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato en la técnica Hanes-Woolf?
a)
Lineal
b)
Exponencial
c)
Hiperbólica
d)
Logarítmica
6.
¿Qué información se puede obtener de la gráfica de Eadie-Hofstee?
a)
Vmax
b)
Constante de Michaelis-Menten
c)
Km
d)
Todas son correctas
7.
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
a)
Es una región tridimensional de la enzima que se adapta específicamente a su sustrato
b)
Es la región de la enzima donde se une el inhibidor
c)
Es la región de la enzima que no interviene en la catálisis de la reacción
d)
Es la región de la enzima que determina su estructura química
8.
¿Cuál es un ejemplo de cofactor inorgánico?
a)
Hierro
b)
Vitamina B2
c)
NAD+
d)
Acido glutámico
9.
¿Cuáles son algunos de los grupos químicos reactivos que se encuentran en los residuos de aminoácidos en el sitio activo de una enzima?
a)
Imidazol
b)
Hierro
c)
Hidroxilo
d)
Histidina
10.
¿Qué son los cofactores enzimáticos?
a)
Moléculas no proteicas que se unen a las enzimas para facilitar su actividad catalítica
b)
Sustancias que se unen al sitio activo de la enzima
c)
Productos de la reacción catalizada por la enzima
d)
Iones metálicos que estabilizan los intermediarios de la reacción
11.
¿Cuál de las siguientes opciones NO son ejemplos de un grupo prostético enzimático?
a)
hemo
b)
metionina
c)
zinc
d)
CoA
12.
Son ejemplos de coenzimas
a)
FAD
b)
NAD+
c)
biotina
d)
metionina
13.
¿Cuál es la definición correcta de la inhibición competitiva enzimática?
a)
Se une al sitio activo del enzima y disminuye su velocidad de reacción, evitando la unión del sustrato
b)
Se une al sitio activo del enzima y cambia su forma, evitando la unión del sustrato
c)
Se une a una parte diferente del enzima y cambia su forma, evitando la unión del sustrato
d)
Estabiliza la forma activa del enzima, aumentando su velocidad de reacción
14.
¿Qué es Holenzima?
a)
Una enzima unida a un cofactor para mejorar su actividad catalítica.
b)
Una enzima que cataliza la hidrólisis de las grasas en ácidos grasos y glicerol
c)
Una enzima desprovista de los cofactores necesarios para realizar su acción
d)
Una enzima que rompe los enlaces de las proteínas durante la digestión
15.
¿Qué es Apoenzima?
a)
Una enzima desprovista de los cofactores necesarios para realizar su acción
b)
Una enzima unida a un cofactor para mejorar su actividad catalítica.
c)
Una enzima que cataliza la hidrólisis de las grasas en ácidos grasos y glicerol
d)
Una enzima que rompe los enlaces de las proteínas durante la digestión
16.
¿Qué son los residuos de aminoácidos en una proteína?
a)
Conforman la cadena principal de una proteína, determinan su estructura y propiedades o funciones
b)
Los aminoácidos que se eliminan durante la degradación de la proteína
c)
Los aminoácidos que se han modificado químicamente después de haberse incorporado a un polipéptido
d)
Todas son correctas
17.
Son ejemplos de enlaces transitorios no covalentes
a)
Enlaces de hidrógeno
b)
Fuerzas de van der Waals
c)
Enlaces polares
d)
O=C=O
18.
¿Qué es el estado de transición enzimática?
a)
El estado que corresponde al máximo de energía
b)
En este punto se asume que las especies reactantes al colisionar conducirán siempre a la formación de productos.
c)
Es un estado temporal, donde los enlaces químicos se están rompiendo y formando
d)
Todas son correctas
19.
¿Cómo se puede superar la inhibición competitiva?
a)
Mediante la adición de concentraciones más altas de sustrato.
b)
Mediante la adición de concentraciones más altas de inhibidor.
c)
No se puede superar la inhibición competitiva.
d)
Ninguna es correcta
20.
¿Cómo afecta la inhibición competitiva a la velocidad máxima de reacción?
a)
La inhibición competitiva reduce la velocidad máxima de la reacción (Vmax).
b)
La inhibición competitiva no tiene efecto en la velocidad máxima de la reacción (Vmax).
c)
La inhibición competitiva aumenta la velocidad máxima de la reacción (Vmax).
d)
Todas son correctas
21.
¿Qué determina si la inhibición no competitiva es reversible o irreversible?
a)
El tipo de enlace del inhibidor con la enzima.
b)
La concentración del sustrato.
c)
La concentración del inhibidor.
d)
El tipo de enzima.
22.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los sitios alostéricos es verdadera?
a)
Los ligandos que se unen a los sitios alostéricos modifican la actividad enzimática de manera indirecta.
b)
Los sitios alostéricos se encuentran siempre en la misma posición espacial en todas las proteínas.
c)
Los sitios alostéricos son la parte activa de una enzima.
d)
Todas son correctas
23.
Son inhibidores que se parecen mucho al sustrato natural de la enzima y se unen irreversiblemente al sitio activo
a)
Inhibidores análogos
b)
Inhibidores dependientes de tiempo
c)
Inhibidores suicidas
d)
Inhibidores quelantes
24.
Son ejemplo de inhibición por metales pesados
a)
mercurio
b)
plomo
c)
zinc
d)
Todas son correctas
25.
Es una forma de inhibición enzimática en la que la velocidad de la reacción disminuye debido a la acumulación de productos intermedios
a)
Inhibición enzimática dependiente de tiempo
b)
Inhibición por análogos de sustratos
c)
Inhibición por grupos funcionales reactivos
d)
Inhibición por venenos enzimáticos
100 %
