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WorksheetsBIOQUÍMICA tema 3 y 4
Total questions: 118
Worksheet time: 59mins
Un nucleósido está compuesto por:
Base nitrogenada + pentosa.
Base nitrogenada + fosfato.
Pentosa + fosfato.
Base nitrogenada + pentosa + fosfato.
¿Qué componente diferencia a un nucleótido de un nucleósido?
El azúcar.
El fosfato.
La base nitrogenada.
El enlace N-glucosídico.
En el ADN, el azúcar presente en los nucleótidos es:
Ribosa.
Desoxirribosa.
Glucosa.
Galactosa.
La base nitrogenada uracilo se encuentra exclusivamente en:
ARN.
ADN.
Ambos, ADN y ARN.
Coenzimas como NADH.
¿Cuál de las siguientes NO es una purina?
Adenina.
Guanina.
Citosina.
Hipoxantina.
Las pirimidinas presentes en el ADN son:
Timina y citosina.
Adenina y guanina.
Uracilo y adenina.
Citosina y guanina.
La unión de una base nitrogenada a la pentosa en un nucleósido se realiza mediante:
Enlace fosfodiéster.
Enlace N-glucosídico.
Enlace peptídico.
Enlace éster.
¿Qué tipo de enlace une a los nucleótidos dentro de los ácidos nucleicos?
Puente de hidrógeno.
Enlace fosfodiéster.
Enlace N-glucosídico.
Enlace disulfuro.
Un oligonucleótido se define como:
Una sola base nitrogenada.
Una cadena corta de nucleótidos.
Una base unida a un azúcar.
Una coenzima derivada de purinas.
La adenina y la guanina son ejemplos de:
Pirimidinas.
Purinas.
Nucleósidos.
Nucleótidos.
¿Cuál de las siguientes funciones NO corresponde a los nucleótidos?
Precursores de ADN y ARN.
Componentes de coenzimas.
Moneda energética.
Formación de enlaces peptídicos.
El ATP se considera la "moneda energética" celular porque:
Es el único nucleótido en el citoplasma.
Libera energía al hidrolizarse sus enlaces fosfato.
Se almacena exclusivamente en el núcleo.
No participa en reacciones metabólicas.
Un ejemplo de nucleótido portador en biosíntesis de carbohidratos es:
UDP-glucosa.
FADH₂.
FMN.
NADPH.
El nucleótido CDP participa principalmente en la biosíntesis de:
Proteínas.
Lípidos.
Carbohidratos.
Aminoácidos.
Un nucleótido que actúa como modulador alostérico de enzimas es:
AMP.
NADPH.
FAD.
FMN.
Los segundos mensajeros derivados de nucleótidos son:
ATP y GTP.
AMPc y GMPc.
NAD⁺ y NADP⁺.
UDP y CDP.
¿Qué nucleótido participa en la transducción de señales hormonales como segundo mensajero?
NADH.
AMPc.
FAD.
Coenzima A.
El NAD⁺ está formado por:
Dos nucleótidos unidos por un puente fosfato.
Un nucleótido de adenina solamente.
Un nucleósido sin fosfatos.
Una purina libre.
Una de las funciones principales de NAD⁺ y FAD es:
Actuar como portadores de electrones en reacciones redox.
Formar enlaces peptídicos.
Estabilizar membranas celulares.
Transportar grupos sulfhidrilo.
La coenzima A contiene un nucleótido derivado de:
Citosina.
Adenina.
Guanina.
Uracilo.
Los nucleótidos que forman ADN y ARN se diferencian principalmente por:
El número de enlaces fosfodiéster.
El tipo de azúcar presente en la pentosa.
El número de bases nitrogenadas.
La orientación de los puentes de hidrógeno.
La citosina, timina y uracilo se clasifican como:
Purinas.
Pirimidinas.
Nucleósidos.
Fosfatos.
La unión entre adenina y timina en el ADN se da mediante:
Dos puentes de hidrógeno.
Tres puentes de hidrógeno.
Enlaces fosfodiéster.
¿Cuál de las siguientes opciones NO corresponde a una función de los nucleótidos?
Servir como segundos mensajeros.
Participar en biosíntesis de macromoléculas.
Formar la matriz extracelular.
Actuar como moduladores alostéricos.
El GTP es importante en la célula porque:
Participa en la síntesis proteica.
Se convierte en coenzima A.
Forma parte de la cadena de transporte de electrones.
Es el único nucleótido que no se hidroliza.
El AMPc se genera a partir de:
Hidrolización de GTP.
Conversión de ATP mediante la adenilato ciclasa.
Unión de un nucleósido con glucosa.
Unión de dos nucleótidos de purina.
El GMPc tiene como función principal:
Ser precursor de la síntesis de ADN.
Actuar como segundo mensajero en señalización celular.
Formar parte de la coenzima A.
Participar en la síntesis de proteínas.
¿Cuál de los siguientes nucleótidos participa en la activación de glucosa para la síntesis de glucógeno?
UTP.
GTP.
CTP.
AMP.
El CTP es fundamental en la biosíntesis de:
Proteínas.
Lípidos.
Carbohidratos.
Purinas.
El NADP⁺ difiere del NAD⁺ en que:
Tiene un grupo fosfato adicional.
Es un dinucleótido de purina.
Solo participa en procesos catabólicos.
No transporta electrones.
La principal función del NADPH en la célula es:
Actuar en reacciones biosintéticas reductoras.
Servir como aceptor final de electrones.
Transportar grupos amino.
Participar en la hidrólisis de ATP.
El FAD está compuesto por:
Flavina + adenina + dinucleótido.
Adenina + ribosa + fosfato.
Citosina + desoxirribosa + fosfato.
Guanina + ribosa + fosfato.
Una característica del FMN (mononucleótido de flavina) es que:
Carece de función redox.
Puede aceptar y donar electrones en reacciones metabólicas.
Es exclusivo de la síntesis proteica.
Solo se encuentra en bacterias.
La coenzima A transporta principalmente:
Grupos acetilo.
Grupos amino.
Grupos fosfato.
Grupos sulfhidrilo libres.
El AMP cíclico (AMPc) participa en la regulación de enzimas como:
Glucógeno fosforilasa.
Hemoglobina.
DNA polimerasa.
Amilasa salival.
Un nucleótido que regula alostéricamente enzimas clave del metabolismo energético es:
AMP.
NAD⁺.
FAD.
FMN.
¿Cuál de los siguientes nucleótidos se considera un portador en biosíntesis de carbohidratos?
UDP.
NADPH.
GTP.
ATP.
En biosíntesis de lípidos, el nucleótido que actúa como portador es:
CMP.
CDP.
FADH₂.
ATP.
La importancia bioquímica de los nucleótidos radica en que:
Solo forman parte de ácidos nucleicos.
Tienen funciones diversas como energía, señalización y coenzimas.
Carecen de aplicaciones clínicas.
No participan en reacciones metabólicas.
Los nucleótidos como el ATP contienen enlaces fosfato de alta energía, que al hidrolizarse liberan:
Electrones libres.
Energía utilizable por la célula.
Grupos amino.
Radicales hidroxilo.
os nucleótidos como el ATP contienen enlaces fosfato de alta energía, que al hidrolizarse liberan:
Electrones libres.
Energía utilizable por la célula.
Grupos amino.
Radicales hidroxilo.
La hidrólisis del ATP a ADP y Pi es una reacción:
Endergónica.
Exergónica.
Neutra.
Isotónica.
El principal nucleótido que impulsa la síntesis de proteínas durante la traducción es:
ATP.
GTP.
CTP.
UTP.
El nucleótido que participa en la activación de glucosa para la glucogénesis es:
UDP-glucosa.
FADH₂.
NADH.
CDP-colina.
En biosíntesis de fosfolípidos, el nucleótido que transporta colina es:
GTP.
CDP.
UTP.
ATP.
La coenzima A se distingue porque contiene:
Ácido fólico.
Un grupo tiol (-SH) reactivo.
Un grupo amino primario.
Un grupo fosfato cíclico.
El NAD⁺ y el FAD participan principalmente en:
Reacciones de transferencia de grupos amino.
Reacciones de óxido-reducción.
Reacciones de hidrólisis de enlaces peptídicos.
Reacciones de síntesis de lípidos.
El NADPH es indispensable en rutas como:
Glucólisis.
Síntesis de ácidos grasos.
Ciclo de Krebs.
Fosforilación oxidativa.
Los nucleótidos actúan como segundos mensajeros porque:
Regulan la expresión génica de manera directa.
Median la respuesta celular a señales extracelulares.
Sustituyen a los receptores de membrana.
Forman parte de la matriz extracelular.
Una diferencia clave entre NADH y NADPH es que:
NADH participa en reacciones catabólicas, mientras NADPH en anabólicas.
Ambos solo participan en la glucólisis.
NADPH es un nucleósido sin fosfatos.
NADH carece de adenina.
El AMPc regula procesos celulares principalmente mediante:
La activación de quinasas dependientes de AMPc.
La inhibición directa de DNA polimerasas.
El transporte activo de glucosa.
La fosforilación de lípidos.
El GMPc se produce a partir de GTP gracias a la acción de:
Guanilato ciclasa.
Adenilato ciclasa.
Fosfodiesterasa.
DNA ligasa.
La degradación de nucleótidos purínicos en exceso puede conducir a:
Fenilcetonuria.
Gota.
Anemia perniciosa.
Albinismo.
La falta de enzimas en el metabolismo de nucleótidos pirimidínicos puede provocar:
Tirosinosis.
Oróticoaciduria.
Fibrosis quística.
Diabetes mellitus.
Una característica que resalta la importancia evolutiva de los nucleótidos es:
Su participación exclusiva en bacterias.
Su conservación como moléculas universales de energía y señalización.
Su capacidad de formar enlaces peptídicos.
Su irrelevancia en procesos metabólicos.
El primer aminoácido descubierto en proteínas fue:
Glicina.
Asparragina.
Treonina.
Tirosina.
El último de los 20 aminoácidos en identificarse fue:
Treonina.
Lisina.
Triptofano.
Prolina.
Los nombres comunes de varios aminoácidos provienen:
De su función enzimática.
De la fuente en que fueron aislados.
De la secuencia del ADN.
De la nomenclatura IUPAC.
Los aminoácidos comparten una estructura básica compuesta por:
Grupo amino, grupo carboxilo, carbono α y cadena lateral R.
Dos carbonos α, un fosfato y una base nitrogenada.
Grupo fosfato, ribosa y base nitrogenada.
Grupo amino, glucosa y un enlace peptídico.
La mayoría de los aminoácidos en la naturaleza presentan configuración:
D.
L.
R.
Mesoméri
La mayoría de los aminoácidos en la naturaleza presentan configuración:
D.
L.
R.
Mesomérica.
El centro quiral de los aminoácidos se localiza en:
El carbono β.
El carbono α.
El grupo carboxilo.
El grupo amino.
Los enantiómeros D y L se caracterizan porque:
Son superponibles.
No son superponibles y son imágenes especulares.
No poseen carbono quiral.
Son diastereoisómeros.
En un aminoácido con más de un centro estereogénico, el paso de L a D origina:
Enantiómero.
Diasteroisómero.
Isómero geométrico.
Racémico.
El término zwitterión hace referencia a:
Un ion dipolar con carga neta cero.
Un aminoácido sin grupos ionizables.
Una molécula con carga positiva permanente.
Un ion exclusivamente aniónico.
Los aminoácidos son anfóteros porque:
Solo actúan como ácidos.
Solo actúan como bases.
Pueden comportarse como ácidos o bases.
No presentan grupos ionizables.
El punto isoeléctrico (pI) corresponde al pH en el que:
El aminoácido es totalmente catiónico.
El aminoácido es totalmente aniónico.
El aminoácido tiene carga neta cero.
El aminoácido se desnaturaliza.
En la curva de valoración de la glicina, la forma catiónica predomina a pH:
< 2.3
> 9.6
Entre 2.3 y 9.6
En el punto isoeléctrico
En separación electroforética a pH 6, un aminoácido con carga neta positiva migrará hacia:
Ánodo.
Cátodo.
Isopunto.
Membrana semipermeable.
En separación electroforética a pH 6, un aminoácido con carga negativa migrará hacia:
Cátodo.
Ánodo.
Isopunto.
Zona neutra.
En separación electroforética a pH 6, un aminoácido en su punto isoeléctrico:
Migra hacia el ánodo.
Migra hacia el cátodo.
Permanece inmóvil.
Se desnaturaliza.
El aminoácido cuya cadena lateral forma parte del esqueleto central, generando un iminoácido, es:
Lisina.
Prolina.
Histidina.
Glicina.
La prolina se caracteriza por:
Ser aromática.
Romper cadenas en proteínas.
Ser polar cargada negativamente.
Poseer un grupo tiol.
El aminoácido lisina se distingue porque su cadena lateral contiene:
Un grupo carboxilo adicional.
Un segundo grupo amino llamado ε-amino.
Un grupo tiol.
Un anillo aromático.
Los aminoácidos que componen proteínas se enlazan entre sí mediante:
Enlaces éster.
Enlaces peptídicos.
Enlaces disulfuro.
Enlaces fosfodiéster.
El aminoácido situado en el extremo izquierdo de un péptido se denomina:
Aminoácido C-terminal.
Aminoácido N-terminal.
Residuo intermedio.
Aminoácido esencial.
La unión entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro se denomina:
Enlace peptídico.
Enlace fosfodiéster.
Enlace glucosídico.
Enlace disulfuro.
En las estructuras peptídicas, por convención, el extremo amino se escribe:
A la derecha.
A la izquierda.
En el centro.
Junto al carbono β.
La alanilglicina está formada por:
Glicina N-terminal y alanina C-terminal.
Alanina N-terminal y glicina C-terminal.
Dos residuos de alanina.
Dos residuos de glicina.
El enlace peptídico presenta geometría:
Lineal.
Plana.
Tetraédrica.
Trigonal piramidal.
El enlace peptídico presenta geometría:
Lineal.
Plana.
Tetraédrica.
Trigonal piramidal.
La rigidez del enlace peptídico se debe a:
La ionización del grupo amino.
La resonancia del grupo amida.
La hidrólisis espontánea.
La unión a un grupo R.
¿Cuál es la conformación más estable del enlace peptídico?
Los carbonos α en anti.
Los carbonos α en sin.
Configuración cis obligatoria.
Rotación libre alrededor del C-N.
En un enlace peptídico, el carácter de doble enlace parcial se debe a:
Resonancia del grupo C-N.
Enlace N-glucosídico.
Puentes de hidrógeno.
Ionización de la cadena lateral.
La cistina se forma por la unión de dos residuos de:
Metionina.
Cisteína.
Lisina.
Serina.
El enlace disulfuro es importante porque:
Confieren estabilidad estructural a proteínas.
Siempre es reversible en condiciones fisiológicas.
No requiere oxidación.
Solo aparece en ácidos nucleicos.
Un péptido es un polímero formado por:
Nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster.
Aminoácidos unidos por enlaces amida.
Lípidos unidos por enlaces éster.
Azúcares unidos por enlaces glucosídicos.
¿Cuál de los siguientes NO es un péptido biológicamente importante?
Oxitocina.
Bradiquinina.
Hemoglobina.
Insulina.
La bradiquinina es un nonapéptido cuya función principal es:
Favorecer la coagulación sanguínea.
Provocar vasodilatación.
Inhibir la secreción de insulina.
Transportar oxígeno.
La oxitocina se caracteriza por:
Ser un péptido lineal sin enlaces cruzados.
Contener un puente disulfuro que forma un anillo.
Tener solo 6 residuos de aminoácidos.
Carecer de función hormonal.
La insulina humana está formada por:
Una sola cadena de 51 aminoácidos.
Dos cadenas, una de 21 y otra de 30 aminoácidos.
Tres cadenas de 15 aminoácidos.
Una cadena de 60 aminoácidos.
La función principal de la insulina es:
Favorecer la degradación de glucógeno.
Permitir la entrada de glucosa a las células.
Inhibir la síntesis de triglicéridos.
Estimular la gluconeogénesis hepática.
Entre los aminoácidos esenciales para el ser humano se encuentra:
Glicina.
Valina.
Serina.
Tirosina.
¿Cuál de los siguientes aminoácidos esenciales posee un anillo aromático?
Alanina.
Fenilalanina.
Aspartato.
Glutamina.
La histidina se considera un aminoácido esencial en:
Adultos.
Niños y lactantes.
Exclusivamente en bacterias.
Solamente en vegetales.
La arginina es un aminoácido:
No esencial en todos los organismos.
Semiesencial en humanos.
Exclusivamente apolar.
No presente en proteínas.
Los aminoácidos esenciales en el ser humano son:
6.
8.
9-10 según la etapa de desarrollo.
12.
El término residuo de aminoácido en una proteína hace referencia a:
El aminoácido libre en el citoplasma.
El aminoácido una vez incorporado a un péptido.
El aminoácido unido a un nucleótido.
El aminoácido esencial ingerido en la dieta.
El extremo derecho de un péptido corresponde a:
Extremo amino.
Extremo carboxilo.
Extremo imino.
Extremo disulfuro.
La geometría plana del enlace peptídico implica que:
Los carbonos α están en rotación libre.
Los átomos del enlace C-N están en un mismo plano.
Siempre adopta configuración cis.
No hay resonancia en la amida.
El enlace peptídico implica que:
Los carbonos α están en rotación libre.
Los átomos del enlace C-N están en un mismo plano.
Siempre adopta configuración cis.
No hay resonancia en la amida.
La rigidez del enlace peptídico se debe a:
Su carácter de enlace simple puro.
La deslocalización electrónica del nitrógeno.
La protonación constante del grupo amino.
La unión con un grupo R cargado.
Una característica clave de los enlaces peptídicos en proteínas es:
Son enlaces covalentes fuertes.
Son enlaces iónicos reversibles.
Son enlaces fosfodiéster.
Son enlaces hidrofóbicos.
La formación de puentes disulfuro en proteínas ocurre entre residuos de:
Lisina.
Cisteína.
Treonina.
Serina.
El dímero oxidado de dos cisteínas recibe el nombre de:
Metionina.
Cistina.
Glutatión.
Oxiprolina.
Una función de los puentes disulfuro en proteínas es:
Proporcionar estabilidad estructural.
Romper enlaces peptídicos.
Acelerar la hidrólisis de péptidos.
Transportar protones.
¿Cuál de los siguientes es un péptido con función hormonal?
Insulina.
Hemoglobina.
Colágeno.
Tubulina.
La oxitocina participa en:
Transporte de oxígeno en sangre.
Modulación de conductas sociales y afectivas.
Síntesis de colesterol.
Digestión de proteínas.
La bradiquinina ejerce su efecto biológico causando:
Hipertensión arterial.
Vasodilatación.
Inhibición de la secreción pancreática.
Alcalinización de la sangre.
La insulina está formada por:
Una sola cadena polipeptídica.
Dos cadenas unidas por puentes disulfuro.
Tres cadenas de igual longitud.
Una cadena sin residuos de azufre.
Los aminoácidos esenciales para humanos incluyen:
Glicina, alanina y serina.
Valina, leucina, isoleucina.
Prolina, cisteína y tirosina.
Ácido aspártico y glutámico.
Un aminoácido esencial aromático es:
Fenilalanina.
Alanina.
Lisina.
Histidina.
Los aminoácidos esenciales de cadena ramificada son:
Glicina, alanina, serina.
Valina, leucina, isoleucina.
Tirosina, fenilalanina, triptófano.
Prolina, histidina, arginina.
La histidina es esencial en humanos porque:
No puede sintetizarse en ninguna etapa de la vida.
Es indispensable en la infancia y crecimiento.
Se sintetiza solo en el hígado adulto.
Es un precursor exclusivo de lípidos.
La arginina se clasifica como:
Aminoácido esencial en todas las etapas.
Semiesencial, requerida especialmente en el crecimiento.
No esencial.
Exclusivamente bacteriano.
La prolina se diferencia del resto porque:
Es aromática.
Es un iminoácido que forma codos en proteínas.
Contiene un grupo tiol.
Es exclusivamente esencial.
Los aminoácidos individuales en un péptido se nombran usando:
Su nombre completo con comas.
Abreviaturas de tres letras unidas por guiones.
Símbolos de nucleótidos.
Fórmulas moleculares completas.
Una característica que distingue a los aminoácidos esenciales es que:
No se sintetizan en el organismo humano.
Se producen en el hígado en grandes cantidades.
Solo existen en organismos vegetales.
Se almacenan como nucleótidos.
