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WorksheetsCuestionario sobre Proteínas
Total questions: 105
Worksheet time: 53mins
El término proteína proviene del griego prōta, que significa:
Lo primero
Energía
Complejo
Vida
Una proteína se define como:
Un polipéptido de más de 100 aminoácidos con estructura tridimensional.
Un conjunto de nucleótidos enlazados.
Una molécula formada por ácidos grasos.
Un monosacárido con enlaces glucosídicos.
El tamaño promedio de las proteínas en residuos de aminoácidos es:
100-2500
10-50
20-80
5000-10,000
La función enzimática de las proteínas se ejemplifica con:
Amilasa
Colágeno
Anticuerpos
Insulina
Una proteína que cumple función hormonal es:
Hemoglobina
Colágeno
Insulina
Glucagón
La función defensiva de las proteínas se ejemplifica con:
Anticuerpos
Queratina
Glucógeno
Insulina
La estructura primaria de una proteína corresponde a:
El número de cadenas polipeptídicas.
La secuencia de aminoácidos.
Los dominios globulares.
La disposición tridimensional.
Los ángulos de torsión Phi (Φ) y Psi (ψ) se miden en relación al:
Enlace disulfuro.
Enlace peptídico.
Grupo prostético.
Centro quiral.
Una característica de los ángulos Phi y Psi es que:
Se limitan a las proteínas globulares.
Siempre son de 0°.
Dependen de puentes disulfuro.
Varían según la rotación en el carbono α.
La estructura secundaria de las proteínas está estabilizada principalmente por:
Enlaces disulfuro
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Interacciones hidrofóbicas
En la hélice alfa, el puente de hidrógeno se establece entre el grupo NH del residuo n y:
El grupo CO del residuo n+4
El grupo CO del residuo n+2
El grupo CO del mismo residuo
El grupo NH del residuo n+1
Una característica típica de la hélice alfa es que contiene:
11 aminoácidos por vuelta
2 residuos por vuelta
4 residuos por vuelta
20 aminoácidos por vuelta
En una hoja β antiparalela, las cadenas polipeptídicas vecinas se orientan:
En la misma dirección
Con residuos aromáticos
En direcciones opuestas
Con enlaces covalentes
La hoja β paralela se caracteriza porque:
Las cadenas adyacentes se orientan en la misma dirección
Se estabiliza por enlaces disulfuro
Solo está formada por aminoácidos polares
Las cadenas se orientan en direcciones opuestas
Aproximadamente un tercio de los aminoácidos en proteínas se encuentran en:
Random coil
Hélices triples
Estructuras cuaternarias
Turns o giros
Los giros tipo β (turns) permiten que la cadena polipeptídica:
Forme enlaces covalentes adicionales.
Se asocie con lípidos.
Se desnaturalice.
Invierta su dirección.
En un giro tipo β, el grupo C=O del residuo n se enlaza por puente de hidrógeno con:
El NH del residuo n+3
El NH del mismo residuo
El NH del residuo n+1
El NH del residuo n+2
Una diferencia entre torsión β tipo I y tipo II es:
La secuencia de aminoácidos.
El cambio de dirección de 180° de la unidad peptídica.
La cantidad de residuos aromáticos.
El tipo de enlace peptídico.
La secuencia de aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos.
El cambio de dirección de 180° de la unidad peptídica.
La cantidad de residuos aromáticos.
El tipo de enlace peptídico.
La estructura terciaria de una proteína corresponde a:
El giro de 180° de la unidad peptídica.
La unión de varias cadenas polipeptídicas.
La secuencia lineal de aminoácidos.
El plegamiento tridimensional de una cadena polipeptídica.
Una proteína con una sola cadena polipeptídica puede tener estructura:
Exclusivamente cuaternaria.
Solo secundaria y cuaternaria.
Primaria y secundaria únicamente.
Primaria, secundaria y terciaria.
La estructura terciaria de una proteína se estabiliza principalmente por:
Interacciones hidrofóbicas
Enlaces fosfodiéster
Interacciones con ribosa
Puentes glucosídicos
Un dominio proteico se define como:
La secuencia lineal de aminoácidos.
Una región compacta y funcional de la proteína.
El extremo N-terminal de la proteína.
Un motivo repetitivo de nucleótidos.
Un motivo estructural corresponde a:
La totalidad de la estructura terciaria.
Una combinación recurrente de elementos secundarios.
Un conjunto de subunidades polipeptídicas.
Un dominio sin función.
Un ejemplo de motivo estructural característico en proteínas que unen nucleótidos es:
Pliegue Rossmann
Hélice triple
Hélice-leucina zipper
Dominio SH2
Una característica de la estructura cuaternaria es:
Plegamiento tridimensional de una sola cadena.
Interacción de múltiples cadenas polipeptídicas.
Formación exclusiva de hélices α.
Organización repetitiva de aminoácidos aromáticos.
La insulina es un ejemplo de proteína con estructura:
Cuaternaria
Primaria
Secundaria
Random coil
El colágeno es un ejemplo de proteína:
Fibrosa
Globular
Enzimática
De transporte
La queratina pertenece al grupo de proteínas:
Hormonas polipeptídicas
Fibrosas
Enzimáticas
Globulares
Una proteína globular con función defensiva es:
Colágeno
Anticuerpo
Queratina
Elastina
La elastina cumple su función principal en:
Elasticidad de tejidos como vasos sanguíneos y piel.
Transporte de oxígeno.
Hidrólisis de proteínas.
Regulación hormonal.
La desnaturalización de una proteína implica:
Ruptura de enlaces peptídicos.
Pérdida de la conformación tridimensional sin ruptura de enlaces primarios.
Unión de nuevas cadenas polipeptídicas.
Exclusiva hidrólisis de aminoácidos esenciales.
Una proteína puede renaturalizarse si:
Se restablecen las condiciones originales tras una desnaturalización reversible.
Ha perdido todos sus enlaces covalentes.
Se elimina su secuencia primaria.
Forma agregados insolubles.
Un agente desnaturalizante frecuente en laboratorios clínicos es:
Urea
Glucosa
Ácido ascórbico
Sodio cloruro
El SDS (dodecil sulfato de sodio) desnaturaliza proteínas por:
Romper enlaces disulfuro.
Alterar interacciones hidrofóbicas.
Hidrólisis de enlaces peptídicos.
Sustituir grupos prostéticos.
o de sodio) desnaturaliza proteínas por:
Romper enlaces disulfuro.
Alterar interacciones hidrofóbicas.
Hidrólisis de enlaces peptídicos.
Sustituir grupos prostéticos.
El alcohol al 70% es más eficaz como desnaturalizante que el 96% porque:
Disuelve más rápido las proteínas.
Permite mejor penetración celular gracias al agua.
Se une covalentemente a la proteína.
No produce coagulación.
Un aumento brusco de la temperatura puede producir desnaturalización porque:
Se rompen enlaces peptídicos.
Se alteran interacciones débiles como puentes de hidrógeno.
Se reemplazan residuos hidrofóbicos.
Se forman enlaces covalentes nuevos.
El cambio de pH extremo desnaturaliza proteínas porque:
Protoniza o desprotoniza grupos cargados alterando interacciones.
Siempre rompe enlaces covalentes.
Destruye la secuencia de aminoácidos.
Sustituye el grupo amino terminal.
Una radiación ionizante puede causar desnaturalización proteica debido a:
Daños en enlaces disulfuro.
Ruptura de enlaces no covalentes y oxidaciones.
Sustitución de aminoácidos esenciales.
Formación espontánea de hélices triples.
Una consecuencia de la desnaturalización irreversible es:
La proteína recupera su función.
La proteína pierde completamente su actividad biológica.
La proteína adquiere una nueva función.
La proteína se convierte en aminoácidos libres.
Un ejemplo de proteína que puede sufrir desnaturalización reversible es:
Ribonucleasa A
Hemoglobina glicosilada
Colágeno
Queratina
Los agregados proteicos insolubles asociados a enfermedades neurodegenerativas se denominan:
Cristales
Amiloides
Zwitteriones
Heterodímeros
La proteína transtiretina mal plegada puede dar origen a:
Amiloidosis
Osteogénesis imperfecta
Hipotiroidismo
Fenilcetonuria
En la amiloidosis primaria, el tipo de cadenas responsables es:
Cadenas ligeras de inmunoglobulinas
Cadenas de insulina
Cadenas alfa de colágeno
Cadenas pesadas de actina
El depósito de proteína tau hiperfosforilada se relaciona con:
Enfermedad de Parkinson
Enfermedad de Alzheimer
Fenilcetonuria
Anemia megaloblástica
La α-sinucleína se asocia principalmente con:
Enfermedad de Huntington
Enfermedad de Parkinson
Artritis reumatoide
Fibrosis quística
El péptido β-amiloide se origina por proteólisis de:
Proteína precursora amiloide (APP)
Transtiretina
Hemoglobina
Insulina
Una característica común de las proteínas amiloides es que:
Son solubles en agua
Adoptan estructura β plegada en láminas
Se forman por enlaces peptídicos normales
Siempre son reversibles
La mioglobina se localiza principalmente en:
Tejido muscular
Tejido óseo
Plasma sanguíneo
Pulmones
La función principal de la mioglobina es:
Transportar CO₂
Almacenar oxígeno en el músculo
Regular el pH intracelular
Transportar glucosa
El grupo prostético de la mioglobina es:
Un nucleótido
Un grupo hemo
Un lípido
Un carbohidrato
El grupo prostético de la mioglobina es:
Un nucleótido
Un grupo hemo
Un lípido
Un carbohidrato
El ion metálico presente en el grupo hemo es:
Fe³⁺
Fe²⁺
Mg²⁺
Cu²⁺
La histidina proximal (F8) en la mioglobina se une a:
El hierro del grupo hemo
El oxígeno molecular
El carbono alfa
El nitrógeno terminal
La histidina distal (E7) en la mioglobina ayuda a:
Disminuir la afinidad por O₂
Estabilizar la unión del oxígeno al hierro
Favorecer la formación de CO₂
Formar puentes disulfuro
La hemoglobina adulta normal está formada por:
α₂β₂
α₂γ₂
α₂δ₂
β₄
La hemoglobina fetal (HbF) se compone de:
α₂β₂
α₂γ₂
α₂δ₂
β₄
La HbF presenta una afinidad por oxígeno:
Menor que la HbA
Mayor que la HbA
Igual a la HbA
Inexistente
La proteína que exhibe una curva de disociación hiperbólica es:
Hemoglobina
Mioglobina
Actina
Colágeno
La hemoglobina muestra una curva de disociación:
Lineal
Sigmoidea
Exponencial decreciente
Hipérbola simple
El 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) se une a la hemoglobina para:
Aumentar su afinidad por oxígeno
Disminuir su afinidad por oxígeno
Favorecer la unión de CO
Estabilizar la unión de hierro
El efecto Bohr describe la disminución de afinidad de la hemoglobina por O₂ en presencia de:
Altos niveles de protones y CO₂
Bajas concentraciones de lactato
Exceso de glucosa
Temperaturas bajas
La transición de la hemoglobina de estado T a estado R implica:
Disminución en la afinidad por oxígeno
Aumento en la afinidad por oxígeno
Pérdida del grupo hemo
Unión irreversible de CO₂
El estado T de la hemoglobina se caracteriza por:
Alta afinidad por O₂
Baja afinidad por O₂
No unión al 2,3-BPG
Exclusiva presencia en HbF
Una característica clave de la mioglobina frente a la hemoglobina es que:
Tiene cuatro subunidades
Presenta una sola cadena polipeptídica
Presenta curva sigmoidea
Transporta CO₂ en plasma
El 2,3-BPG se une en la hemoglobina a:
La subunidad alfa
La cavidad central entre cadenas β
La histidina distal
El grupo hemo
Un incremento en la concentración de 2,3-BPG ocurre en:
Permanencia en grandes alturas
Descenso a nivel del mar
Hipotermia leve
Estados de hiperventilación aguda
El efecto Bohr favorece la liberación de oxígeno en:
Pulmones
Tejidos periféricos
Plasma
Médula ósea
La afinidad de la Hb por CO comparada con la de O₂ es:
Menor
Aproximadamente igual
200 veces mayor
5 veces mayor
La intoxicación por CO produce:
Disminución de la afinidad de Hb por O₂
Incremento de la afinidad de Hb por O₂ y bloqueo de su liberación
Mejora en la oxigenación tisular
Efecto Bohr exagerado
La principal diferencia funcional entre HbA y HbF es que:
HbF se une más débilmente al oxígeno
HbF tiene mayor afinidad por oxígeno
HbF no contiene grupo hemo
HbF no responde al efecto Bohr
bA y HbF es que:
HbF se une más débilmente al oxígeno
HbF tiene mayor afinidad por oxígeno
HbF no contiene grupo hemo
HbF no responde al efecto Bohr
La hemoglobina glicosilada (HbA1c) se utiliza como marcador de:
Función hepática
Control glucémico en diabetes mellitus
Saturación de oxígeno
Concentración de proteínas plasmáticas
La HbA1c se forma por:
Unión no enzimática de glucosa a la hemoglobina
Unión covalente de lactato a la Hb
Sustitución del grupo hemo por glucosa
Hidrólisis del 2,3-BPG
Un valor de HbA1c superior al 6.5% indica:
Hipotiroidismo
Diabetes mellitus
Enfermedad renal crónica
Anemia megaloblástica
La función principal del grupo hemo es:
Transportar protones
Permitir la unión reversible de oxígeno
Regular la glucosa plasmática
Favorecer la síntesis de insulina
El hierro en el grupo hemo se mantiene estable en:
Estado Fe³⁺
Estado Fe²⁺
Estado Fe⁰
Estado Fe⁴⁺
La metahemoglobina se caracteriza porque el hierro se encuentra en:
Estado ferroso (Fe²⁺)
Estado férrico (Fe³⁺)
Estado reducido
Estado elemental
La enzima que reduce la metahemoglobina a hemoglobina funcional es:
Citocromo oxidasa
Metahemoglobina reductasa
Hemoxigenasa
Catalasa
La anemia falciforme se debe a:
Mutación en la cadena β de Hb (sustitución Glu→Val)
Ausencia del grupo hemo
Déficit de hierro
Sustitución de la cadena α por γ
Una característica clínica de la anemia falciforme es:
Eritrocitos redondeados normales
Eritrocitos en forma de hoz
Aumento de la vida media de eritrocitos
Incremento de la afinidad por oxígeno
La talasemia se caracteriza por:
Producción reducida o ausente de cadenas globínicas
Sustitución puntual en el hierro del grupo hemo
Producción excesiva de 2,3-BPG
Bloqueo en la unión del oxígeno
En la talasemia β, el defecto principal es:
Déficit en la síntesis de cadenas α
Déficit en la síntesis de cadenas β
Sustitución de cadenas α por γ
Aumento en la síntesis de cadenas β
La unión de oxígeno a la hemoglobina es un proceso:
Cooperativo
No cooperativo
Irreversible
Exclusivo de HbF
La cooperatividad en la hemoglobina se explica por:
Cambio conformacional al unirse la primera molécula de O₂
Presencia de puentes disulfuro
Acción del 2,3-BPG
Ausencia del grupo hemo
El modelo concertado (MWC) de hemoglobina propone que:
Las subunidades cambian de estado T a R todas al mismo tiempo
Cada subunidad cambia de manera independiente
No existe cooperatividad
La hemoglobina siempre permanece en estado T
El modelo secuencial (KNF) de hemoglobina establece que:
La unión de O₂ en una subunidad aumenta la probabilidad de transición local
La transición ocurre en todas las subunidades a la vez
No depende del oxígeno
Se basa en la unión al 2,3-BPG
El efecto Haldane describe:
La disminución de la afinidad de Hb por O₂ en presencia de CO₂
El aumento de la capacidad de transporte de CO₂ cuando la Hb libera O₂
El efecto Haldane describe:
La disminución de la afinidad de Hb por O₂ en presencia de CO₂
El aumento de la capacidad de transporte de CO₂ cuando la Hb libera O₂
La unión irreversible de CO a Hb
La mayor afinidad de HbF por O₂
En tejidos activos, la temperatura elevada favorece:
Aumento de la afinidad de Hb por O₂
Disminución de la afinidad de Hb por O₂
Ningún cambio en la curva
Saturación completa de Hb
La hemoglobina S (HbS) se produce por:
Sustitución Glu→Val en la cadena β
Sustitución Ala→Thr en la cadena α
Deleción de una cadena γ
Exceso de síntesis de cadenas δ
La consecuencia de la mutación en HbS es:
Eritrocitos esféricos
Eritrocitos en forma de hoz
Eritrocitos con núcleo persistente
Eritrocitos con exceso de hemoglobina
La principal complicación clínica de la anemia falciforme es:
Crisis vaso-oclusivas
Hipoglucemia
Hipertiroidismo
Insuficiencia renal exclusiva
En la talasemia α, el defecto genético afecta:
Síntesis de cadenas α
Síntesis de cadenas β
Unión del grupo hemo
Unión de 2,3-BPG
En la talasemia β, la falta de cadenas β produce:
Exceso de cadenas α libres que precipitan
Aumento de HbA
Exceso de HbF
Ausencia de grupo hemo
Una consecuencia común de las talasemias es:
Aumento de la vida media de eritrocitos
Anemia microcítica e hipocrómica
Eritrocitos con exceso de hemoglobina
Eritrocitos con forma esférica
La metahemoglobinemia puede ser causada por:
Presencia de hierro en estado Fe³⁺
Mutación en cadenas α
Exceso de 2,3-BPG
Pérdida del grupo prostético
Una característica clínica de la metahemoglobinemia es:
Cianosis
Hiperglucemia
Acidosis respiratoria
Hemólisis masiva
La hemoglobina M es anómala porque:
Presenta mutación que estabiliza el Fe³⁺ en el grupo hemo
No contiene grupo hemo
Presenta cadenas γ en adultos
Carece de efecto Bohr
La principal consecuencia de la hemoglobina M es:
Aumento de la afinidad por O₂
Disminución de la capacidad de transportar oxígeno
Incremento de la síntesis de globinas
Mejora en el transporte de CO₂
La principal diferencia entre mioglobina y hemoglobina en oxigenación es:
La mioglobina muestra curva sigmoidea
La hemoglobina muestra curva sigmoidea y mioglobina hiperbólica
Ambas son hiperbólicas
Ambas son sigmoideas
La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se reduce en:
pH alcalino
Presencia de protones, CO₂ y 2,3-BPG
Altas concentraciones de O₂
Estados de reposo
El transporte reversible de O₂ en la hemoglobina depende de:
Grupo hemo con hierro ferroso (Fe²⁺)
Grupo hemo con hierro férrico (Fe³⁺)
Un grupo prostético de cobre
Enlaces covalentes irreversibles
La proteína que muestra saturación de oxígeno rápida en tejidos es:
Mioglobina
Hemoglobina
Colágeno
Elastina
