Font size
WorksheetsNgân hàng câu hỏi trắc nghiệm – Chương 2: Protein (Phần Câu dễ)
Total questions: 150
Worksheet time: 1hrs 15mins
Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein là:
Monosaccharide
Amino acid
Acid béo
Nucleotide
Liên kết nối các amino acid trong protein là:
Liên kết glycosid
Liên kết este
Liên kết peptide
Liên kết phosphodieste
Phần lớn amino acid trong protein tự nhiên thuộc dạng:
D-α-amino acid
L-α-amino acid
DL-racemic
β-amino acid
1 g protein cung cấp xấp xỉ bao nhiêu kcal?
2
4
7
9
Enzyme là ví dụ về chức năng nào của protein?
Vận chuyển
Xúc tác
Dự trữ
Bảo vệ
Kháng thể là protein có chức năng:
Vận động
Xúc tác
Bảo vệ
Dự trữ
Protein cấu trúc gliadin và glutenin đặc trưng của:
Gạo
Bắp
Lúa mì
Khoai tây
Phản ứng tạo màu nâu và hương bánh mì giữa đường khử và amino acid là:
Caramel hóa
Maillard
Oxy hóa lipid
Trùng ngưng
Whey protein là protein thu được từ:
Máu
Sữa
Trứng
Cá
Casein thuộc nhóm protein của:
Sữa
Lòng trắng trứng
Thịt
Malt
Nguồn thực vật giàu protein quan trọng nhất là:
Họ đậu (đậu tương)
Họ hành
Họ cà
Họ cải
SCP (single-cell protein) là protein thu từ:
Thịt đỏ
Ngũ cốc
Vi sinh vật
Sữa
Glutathione là:
Dipeptide
Tripeptide
Polysaccharide
Oligopeptide >10 aa
Phản ứng Biuret dùng để phát hiện:
Liên kết glycosid
Liên kết peptide (≥2)
Nhóm –SH
Nhóm carbonyl
Phản ứng ninhhydrin với α-amino acid cho màu:
Đỏ cam
Xanh tím
Vàng chanh (với mọi aa)
Không màu
Ở pH trung tính, amino acid chủ yếu tồn tại ở dạng:
Không ion
Cation
Anion
Ion lưỡng cực (zwitterion)
pH tại đó amino acid không di chuyển trong điện trường gọi là:
pKa
pH tối ưu
pI (đẳng điện)
pH trung tính
Liên kết S–S giữa hai cysteine tạo thành:
Methionine
Cystine
Homocysteine
Serine
Protein bị biến tính khi:
Phá cấu trúc bậc 1
Thay đổi bậc 2/3/4
Thêm amino acid mới
Tổng hợp de novo
Myoglobin là ví dụ điển hình của cấu trúc bậc:
1
2
3 (hình cầu)
4
Hemoglobin có cấu trúc bậc:
2
3
4 (nhiều tiểu đơn vị)
1
Proline là amino acid đặc biệt vì:
Không có nhóm R
Không có C* bất đối
Vòng imino, làm “gãy” xoắn α
Mang nhóm –SH
Amino acid thơm hấp thụ mạnh UV ở khoảng:
200–220 nm
240–280 nm
300–320 nm
350–380 nm
Nhóm amino acid không thay thế (người lớn) KHÔNG bao gồm:
Val, Leu, Ile
Thr, Met, Lys
Phe, Trp
Gly, Ala
Đưa pH về gần pI giúp:
Tăng độ tan tối đa
Dễ kết tủa/đẳng điện
Phân cắt peptide
Tăng hoạt tính enzyme
Gel protein trong giò lụa, kamaboko chủ yếu do:
Tinh bột hồ hóa
Protein cơ thịt/cá biến tính–tập hợp
Đường saccharose
Chất béo kết tinh
Bọt bia bền một phần nhờ:
CO₂ tinh khiết
Protein hòa tan của malt
Độ cồn cao
Áp suất chai
Prolamin là protein tan tốt trong:
Nước
Dung dịch muối loãng
Ethanol 70–80%
Kiềm mạnh
Glutelin tan chủ yếu trong:
Nước
Cồn
Kiềm/acid loãng
Dầu
Albumin bị kết tủa khi:
Thêm muối bão hòa cao
Hạ nhiệt độ
Thêm đường
Sản phẩm phụ giàu gluten của công nghệ tinh bột từ nguồn nào?
Bắp
Lúa mì
Khoai tây
Gạo
Để tăng giá trị sinh học, gạo hoặc bột mì thường được tăng cường amino acid nào?
Met
Lys, Thr
Trp
Val
Đậu nành thường thiếu amino acid nào?
Lys
Met
Thr
Trp
Enzyme protease thủy phân protein chủ yếu ở cơ quan nào?
Miệng
Dạ dày/ruột
Gan
Phổi
Liên kết hydro trong protein là loại liên kết nào?
Cộng hóa trị mạnh
Ion rất bền
Yếu nhưng rất nhiều trong protein
Kim loại–protein
Tính nhũ hóa của protein hữu ích nhất cho mục đích nào?
Tạo tinh thể đường
Ổn định hệ dầu/nước
Tăng vị ngọt
Tăng màu xanh
Khi biến tính, protein thường biểu hiện điều gì?
Tăng độ tan
Giảm giữ nước, mất hoạt tính
Tăng hoạt tính miễn dịch
Bền nhiệt hơn
Nhóm ngoại hem (porphyrin chứa Fe) thuộc loại protein nào?
Glycoprotein
Lipoprotein
Chromoprotein
Metalloprotein riêng lẻ
Insulin gồm bao nhiêu chuỗi polypeptide?
1 chuỗi
2 chuỗi polypeptide nối bằng cầu S–S
3 chuỗi
4 chuỗi
Điểm khác biệt chính giữa protein concentrate và protein isolate là gì?
Nguồn nguyên liệu
Mức độ tinh sạch/hàm lượng protein
Pha màu
Nhiệt độ sấy
Ở pH 1, dạng chủ yếu của α‑amino acid là dạng nào?
R−CH(NH2)−COO−
R−CH(NH3+)−COOH
R−CH(NH2)−COOH
R−CH(NH3+)−COO−
Ở pH 11, dạng chủ yếu của α‑amino acid là gì?
Zwitterion
Cation
Anion R−CH(NH2)−COO−
Không ion
Amino acid nào không có carbon bất đối?
Glycine
Alanine
Valine
Serine
Nhóm amino acid acid tích điện âm ở pH sinh lý là nhóm nào?
Aspartate, Glutamate
Lysine, Arginine
Serine, Threonine
Phenylalanine, Tyrosine
Muối natri của acid glutamic còn gọi là gì?
Glycine
MSG (mì chính)
Cystine
Taurine
Điểm hấp thụ UV chính của protein tại 280 nm chủ yếu do nhóm amino acid nào?
Lys, Arg
Ser, Thr
Trp, Tyr (và Phe yếu)
Gly, Ala
Dạng xoắn α có mỗi vòng chứa khoảng bao nhiêu amino acid?
2,8 aa
3,6 aa
4,5 aa
5,2 aa
Khoảng cách bước xoắn (pitch) của xoắn α xấp xỉ bao nhiêu?
0,34 nm
0,54 nm
1,0 nm
2,0 nm
Liên kết muối (ion) hình thành giữa nhóm nào?
–NH3+ và –COO–
–SH và –SH
–OH và –OH
–CH3 và –CH3
Biến tính thuận nghịch thường xảy ra trong điều kiện nào?
Cầu disulfide bị phá hủy
Chỉ đứt liên kết hydro/ion yếu
Thủy phân peptide
Oxy hóa methionine
Trong công nghệ tách protein, kết tủa đẳng điện dựa trên nguyên lý nào?
Đưa pH về pI làm giảm độ tan
Tăng lực ion làm tăng độ tan
Hạ nhiệt độ cực thấp
Tăng ethanol
Phản ứng Edman dùng để làm gì?
Xác định C‑tận cùng
Xác định N‑tận cùng tuần tự
Định lượng tổng nitrogen
Phát hiện –SH
Phản ứng Sanger (FDNB) đặc trưng bởi điều gì?
Tạo DNP–aa màu vàng ở N‑tận
Tạo màu xanh tím ở 570 nm
Thủy phân hoàn toàn peptide
Định lượng UV 280 nm
Đặc tính kỵ nước của chuỗi bên R góp phần mạnh vào mức cấu trúc protein nào?
Bậc 1
Bậc 2
Bậc 3 (gấp cuộn)
Bậc 4
Tăng bền gel protein thịt cá có thể nhờ biện pháp nào?
Thêm đường
Làm lạnh sau gia nhiệt (tăng H‑bond)
Giảm muối về 0
Tăng pH xa pI
Trong các nhóm protein sau, nhóm nào tan trong ethanol 70–80%?
Albumin
Globulin
Prolamin
Glutelin
Trong glycoprotein, phần đường thường gắn với nhóm nào?
–OH của Ser/Thr hoặc –NH2 của Asn
–SH của Cys
–COOH của Asp/Glu
Vòng thơm của Phe
Lipoprotein có vai trò chính trong quá trình nào?
Vận chuyển lipid trong dịch thể
Dẫn truyền xung thần kinh
Co cơ
Tạo vị ngọt
Biến tính do cơ học có thể gặp khi thực hiện thao tác nào?
Sấy đông khô
Khuấy đánh bông lòng trắng
Trộn với đường
Đông lạnh nhanh
Ở pH 5 – 6,5 , MSG làm tăng cảm nhận vị gì?
Vị đắng
Vị chua
Vị umami (thịt/rau)
Ưu tiên nào đúng về protein isolate so với concentrate:
Nhiều tạp hơn
Hàm lượng protein cao hơn
Khó tiêu hơn
Không dùng được trong thực phẩm
Bậc cấu trúc không phụ thuộc trực tiếp vào trình tự aa:
Bậc 1
Bậc 2
Bậc 3
Bậc 4
Tăng độ bền bọt của protein thường cần:
Hoàn toàn kỵ nước
Cân bằng ưa/kỵ nước để hấp phụ bề mặt
Chỉ ưa nước mạnh
Chỉ kỵ nước mạnh
Ổn định nhũ tương bởi protein chủ yếu nhờ:
Giảm pH
Hấp phụ qua diện và tạo lớp màng
Tăng độ nhớt pha liên tục
Tạo tinh thể
Khi đưa pH về pl, hiện tượng nào dễ xảy ra nhất với protein sữa:
Tăng độ tan
Kết tủa casein
Thủy phân lactose
Tăng bọt
Bổ sung methionine thường cải thiện protein của:
Đậu nành/đậu phộng
Gạo
Sữa
Cá
Nguyên tắc siêu lọc trong tách protein dựa trên:
Điện tích
Kích thước/phân tử khối
Độ phân cực
Ẩm độ
Trong bánh mì, giữ khí chủ yếu nhờ:
Tinh bột hồ hóa
Mạng gluten (gliadin+glutenin)
Pectin
Cellulose
Sự cố định mùi vào protein có thể thông qua:
Liên kết hydro, tương tác kỵ nước, ion, đồng hóa trị
Chỉ liên kết hydro
Chỉ kỵ nước
Chỉ đồng hóa trị
SCP cần tinh sạch acid nucleic vì:
Tạo vị đắng
Hàm lượng acid nucleic cao
Gây màu xanh
Làm mất protein
Chỉ ra phát biểu đúng về xoắn α:
Tất cả amino acid đều thuận lợi như nhau
Proline thường phá vỡ xoắn do cấu trúc vòng imino
Bước xoắn ~0,34 nm
Mỗi vòng 4,0 aa
Trong cấu trúc β-sheet, liên kết hydro được hình thành giữa:
Các chuỗi bên R lân cận
Nhóm –NH và –CO– của các mạch polypeptide kề nhau
Cầu disulfide song song
Ion kim loại
Ảnh hưởng của muối trung tính (salting in/out) đến protein:
Ở nồng độ thấp tăng tan, nồng độ cao gây kết tủa
Luôn luôn tăng tan
Luôn luôn kết tủa
Không ảnh hưởng
Sắp xếp mức năng lượng liên kết (tăng dần):
Van der Waals < H-bond < ion < S–S
H-bond < Van der Waals < ion < S–S
Ion < Van der Waals < H-bond < S–S
Van der Waals < ion < H-bond < S–S
Khi khử cầu disulfide của một enzyme nhưng không cắt peptide, hệ quả thường là:
Mất bậc 1
Thay đổi bậc 3 → mất/giảm hoạt tính
Tăng ổn định nhiệt
Không đổi
Ở cùng pH=7, amino acid nào có pl thấp nhất:
Lys
Arg
Asp
His
Để tăng bền gel surimi, biện pháp phù hợp nhất:
Nâng pH xa pl và thêm muối phù hợp
Thêm dầu nhiều
Tăng đường
Thêm acid mạnh ngay từ đầu
Sự hấp phụ protein ở bề mặt giọt dầu trong nhũ tương chủ yếu do:
Điện tích cùng dấu
Tính lưỡng ưa (amphiphilic) của protein
Khối lượng phân tử nhỏ
Tan trong dầu
Lựa chọn ghép đôi phù hợp để bổ sung amino acid thiết yếu:
Gạo + bắp
Trứng (35%) + khoai tây (65%)
Lúa mì + lúa mạch
Đậu nành + đậu phộng (thiếu cùng Met)
Ở 280 nm, thay đổi hấp thụ khi protein bị oxy hóa Trp/Tyr thường:
Không đổi
Giảm/mất đỉnh
Tăng mạnh vĩnh viễn
Chuyển sang 350 nm
Về phân đoạn protein hạt hòa thảo, phát biểu đúng:
Prolamin tập trung ở lớp aleurone
Globulin chiếm 60–80% ở hạt họ đậu
Glutelin tan trong ethanol
Albumin chỉ có ở động vật
Trong FDNB/Sanger, bước xử lý kiềm nhằm:
Thủy phân peptide
Tạo dẫn xuất DNP tại N-tận
Loại nhóm –SH
Tạo màu xanh tím
Glycoprotein màng có phần đường hướng ra:
Mặt ngoài màng sinh chất
Mặt trong bào tương
Nhân
Ty thể
Lipoprotein huyết tương có các phân lớp theo tỷ trọng; chức năng HDL là:
Vận chuyển TAG từ ruột
Mang cholesterol từ mô ngoại về gan
Đưa cholesterol đến mô
Vận chuyển acid béo tự do
Peptide kháng sinh có thể chứa:
Chỉ L-aa
Cả D- và L-amino acid
Chỉ D-aa
Không có aa
TRH có đặc điểm cấu trúc:
2 aa, không biến đổi đầu mút
3 aa, đầu N là pyroglutamate, đầu C amid hóa
9 aa, không cầu S–S
29 aa, tăng đường máu
Khi đưa protein về pl rồi thêm ethanol 70%, hiện tượng khả dĩ:
Tan hoàn toàn
Kết tủa mạnh hơn
Không đổi
Tăng hoạt tính enzyme
Siêu lọc kết hợp đăng điện thường cho hiệu quả cao vì:
Đồng thời giảm kích thước và tăng điện tích
Ở pl, protein kết tụ → màng giữ lại tốt hơn
Ở pl, protein tan tốt → dễ qua màng
Không liên quan
Cố định mùi aldehyde vào protein có thể thông qua:
Liên kết imine/Schiff base với –NH₂
Chỉ Van der Waals
Chỉ liên kết H
Không thể
SCP từ nấm men/vi khuẩn cần giảm acid nucleic vì:
Nguy cơ tăng acid uric ở người
Tạo vị ngọt quá mức
Gây đục
Nguyên tố cấu tạo chính của glucide là:
C, H, O
C, H, N
C, O, N
C, H, S
Tỉ lệ H:O xấp xỉ ở đa số glucide là:
1:1
2:1
3:1
1:2
Tên gọi khác của glucide dựa trên công thức gần đúng (CH2O)n là:
Hydrocarbon
Carbohydrate
Carbonyl
Polyol
1 g glucide cung cấp khoảng:
2,0 kcal
4,1 kcal
7,0 kcal
9,0 kcal
Glucide dự trữ chủ yếu ở động vật là:
Tinh bột
Cellulose
Glycogen
Inulin
Glucide cấu trúc chính của vách tế bào thực vật là:
Pectin
Hemicellulose
Cellulose
Chitin
Chitin có nhiều trong:
Hạt ngũ cốc
Vỏ tôm cua
Sữa
Thịt cá
Monosaccharide không bị thủy phân thành đường đơn giản hơn:
Đúng
Sai
MS có nhóm chức là dẫn xuất của:
Aldehyde hoặc cetone của polyol
Acid béo
Amino
Este
Aldose là MS có:
Nhóm –COOH
Nhóm –CHO
Nhóm –CONH2
Nhóm –C=O ở C2 (cetone)
Cetose là MS có nhóm:
–CHO
–C=O (cetone)
–COOH
–NH2
D-glucose thường tồn tại chủ yếu ở dạng:
Mạch thẳng
Vòng pyranose
Vòng furanose
Ion hóa hoàn toàn
Fructose thường ở dạng vòng:
Pyranose
Furanose
Cả hai như nhau
Không vòng
Đường có tính khử là do còn nhóm:
–COOH tự do
–OH anomeric (glucosidic) tự do
–NH2 tự do
–SH tự do
Dạng anomer α có –OH anomeric của D-glucose:
Trên mặt phẳng vòng
Dưới mặt phẳng vòng
Nghiêng 45°
Không xác định
Công thức chiếu Fischer mô tả:
Cấu tạo không gian dạng ghế
Mạch thẳng với C* và định hướng –OH
Vòng 5 cạnh
Vòng 6 cạnh
Công thức Haworth mô tả:
Mạch thẳng
Vòng furanose/pyranose
Cấu trúc tinh thể
Polyme
Disaccharide không khử điển hình:
Maltose
Lactose
Saccharose (sucrose)
Cellobiose
Maltose gồm hai đơn vị:
Glucose + fructose
Glucose + galactose
Glucose + glucose (α1→4)
Galactose + fructose
Lactose gồm:
Glc(α)–Fru(β)
Gal(β)–Glc(α/β) (β1→4)
Glc–Glc (β1→4)
Gal–Gal (α1→6)
Sucrose thủy phân tạo:
Glucose + fructose
Glucose + galactose
Galactose + fructose
Hai glucose
Quá trình thủy phân sucrose bởi invertase/acid gọi là:
Caramel hóa
Nghịch đảo đường
Đồng phân hóa
Oxy hóa
Phản ứng tạo osazone dùng để:
Định lượng lipid
Định tính đường khử
Thủy phân protein
Định tính acid hữu cơ
Phản ứng Maillard xảy ra giữa:
Đường khử và acid béo
Đường khử và amino (amin bậc 1)
Saccharose và nước
Tinh bột và muối
Sản phẩm màu nâu của Maillard gọi chung là:
Caramel
Melanoidin
Lignin
Pectin
Tinh bột gồm 2 thành phần chính:
Cellulose & hemicellulose
Amylose & amylopectin
Inulin & dextran
Pectin & chitin
Liên kết chủ yếu trong amylose:
α(1→4)
α(1→6)
β(1→4)
β(1→6)
Liên kết phân nhánh của amylopectin:
α(1→4)
α(1→6)
β(1→4)
β(1→6)
Chỉ số DE càng cao thì:
Độ ngọt càng giảm
Độ ngọt càng tăng
Không đổi
Độ nhớt tăng
Glycogen so với amylopectin có:
Ít nhánh hơn
Phân nhánh dày đặc hơn
Không nhánh
Chỉ liên kết β
Cellulose có liên kết:
α(1→4)
β(1→4)
α(1→6)
β(1→6)
Pectin tạo gel mạnh ở điều kiện (HMP):
Đường cao, pH ~3–3,5
Không đường, pH trung tính
Nhiều Ca2+, pH kiềm
Nhiệt độ ấm
LMP tạo gel nhờ:
Đường cao
Ca2+ tạo cầu nối
Acid mạnh
Kiềm mạnh
Trehalose gồm:
Glc–Glc (α1→1)
Glc–Fru (α1→2β)
Gal–Glc (β1→4)
Phản ứng caramel hóa là:
Đường + amin
Đường bị nhiệt/acid/kiềm tạo màu nâu thơm
Đường + acid tạo este
Đường + muối
Inulin là polymer của:
Glucose
Fructose (β2→1)
Galactose
Mannose
Agar/carrageenan/alginate thu từ:
Vi khuẩn
Rong biển
Nấm men
Động vật
Pectin không hòa tan trong nước dạng thô gọi là:
Protopectin
HMP
LMP
Pectate
Hồ hóa tinh bột xảy ra khi:
Đun nóng có nước, hạt trương vỡ, AM/AP rò rỉ
Làm lạnh nhanh
Thêm muối
Thêm dầu
“Thoái hóa” hồ tinh bột là:
Tăng hút nước
Tái tạo liên kết nội, tách nước/đông đặc
Đứt mạch tăng độ nhớt
Không đổi
Trong dung dịch, hỗn hợp anomer của D-glucose đạt cân bằng gồm:
Chỉ α
Chỉ β
Cả α, β và dạng mạch thẳng
Chỉ mạch thẳng
Dạng D ở công thức Fischer được xác định bởi:
–OH anomeric
–OH ở C* xa carbonyl nhất nằm bên phải
–H ở C1
–CH2OH ở trên
Khi đun nóng acid mạnh, pentose tạo thành:
Hydroxymethylfurfural
Furfural
HMF và caramel
Sorbitol
Phản ứng Fehling/Benedict dựa trên khả năng:
Khử Cu2+ → Cu2O của đường khử
Oxy hóa Ag0 → Ag+
Khử Fe3+ → Fe2+
Khử Ni2+ → Ni0
Ở môi trường kiềm, glucose có thể đồng phân hóa thành:
Ribose và arabinose
Fructose và mannose
Galactose và xylose
Rhamnose và fucose
Sắp xếp độ ngọt (tăng dần gần đúng):
Lactose < glucose < sucrose < fructose
Glucose < lactose < fructose < sucrose
Sucrose < lactose < glucose < fructose
Lactose < fructose < sucrose < glucose
Điều kiện tạo gel HMP tối ưu:
Đường > 60%, pH 3–3,5
Đường < 10%, pH 7
Không đường, Ca2+ cao
Nhiệt độ ẩm
Điều kiện tạo gel LMP:
Nhiều đường, ít Ca2+
Ít đường, cần Ca2+
Nhiều acid
Nhiều kiềm
Amylopectin so với amylose thường có:
Độ nhớt dung dịch thấp hơn
Nhiệt độ hồ hóa cao hơn, độ nhớt cao hơn
Ít nhánh hơn
Tạo màu xanh với I2
Phức màu với I2:
Amylose – xanh, amylopectin – tím đỏ
Amylose – tím, amylopectin – xanh
Cả hai xanh
Cả hai đỏ
“Dịch hóa” hồ tinh bột là:
Tăng độ nhớt
Giảm độ nhớt do đứt mạch
Tăng pH
Tăng Ca2+
Protopectinase xúc tác:
Pectin → protopectin
Protopectin → pectin hòa tan (mềm trái)
Pectin → acid pectic (mất gel)
Pectin → methanol
Sucrose không khử vì:
Không có nhóm –OH
Hai nhóm anomeric cùng tham gia liên kết
Không có carbonyl
Có quá nhiều –OH
“Đường nghịch đảo” có độ quay cực:
−66,5°
0°
−20°
+20°
Lợi ích công nghệ của nghịch đảo đường KHÔNG bao gồm:
Tăng độ ngọt
Tăng kết tinh
Tăng hút ẩm/giữ ẩm
Tăng chất khô
Dextran là PS của:
Động vật
Vi sinh vật
Thực vật bậc cao
Tảo
Hemicellulose hòa tan trong:
Nước
Dung dịch kiềm
Dầu
Cồn
Đường nào ít bị nấm men lên men:
Glucose
Fructose
Xylose
Sucrose
Lactose có trong sữa ở mức xấp xỉ:
0,5–2%
4–8%
10–20%
>20%
Enzyme phân giải lactose:
Invertase
Lactase
Amylase
Cellulase
