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Cinética enzimàtica

Total questions: 57

Worksheet time: 28mins

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1.

Que son las enzimas ?

a)

Proteínas

b)

Catalizadores biológicos

c)

Son específicas

d)

disminuyen la energía de activación de las reacciones bioquímicas

2.

Un valor de Km menor indica (a)   afinidad por de la enzima por el sustrato

3.

La siguiente ecuación se conoce como

a)

Ecuación De Bronsted y Lowry

b)

Ecuación de Arrhenius

c)

Ecuación de Michaelis Menten

d)

Ecuación de Pitágoras

4.

Qué es cinética?

a)

Es el movimiento

b)

Es algo referente al cine

c)

Las dos anteriores

d)

Ninguna de las anteriores

5.

Explique a qué se refiere la inhibición enzimática

4 lines
6.

Qué tipos de inhibición enzimática existe?

a)

Competitiva

b)

No competitiva

c)

Sumativa

d)

Ninguna

7.

Todas las enzimas alostéricas deben tener una estructura:

a)

Cuaternaria

b)

Primaria

c)

Secundaria

d)

Terciaria

8.

A medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de una reacción catalizada por una enzima:

a)

Aumenta hasta que se alcance la velocidad de reacción máxima

b)

Aumenta de forma indefinida para transformar los sustratos en productos

c)

Disminuye hasta que se alcance la velocidad de reacción mínima

d)

Disminuye porque la enzima se va consumiendo en el proceso de catálisis

9.

A partir del pH óptimo de una enzima, un aumento o disminución del pH produce:

a)

Una disminución en la actividad de la enzima y una velocidad de reacción menor

b)

Un aumento en la actividad de la enzima y una velocidad de reacción mayor

c)

Una disminución en la actividad de la enzima y una velocidad de reacción mayor

d)

Una menor actividad de la enzima y una velocidad de reacción muy alta

10.

Son moléculas cuya función es catalizar reacciones químicas

a)

Enzimas

b)

Sustratos

c)

Proteínas terciarias

d)

Carbohidratos

11.

Modelo que propone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias.

a)

Sitio activo y sustrato

b)

Modelo Llave-Cerradura

c)

Modelo de encaje inducido

d)

Alostéricas

12.

¿En qué caso de inhibición reversible al aumentar la cantidad de sustrato disminuye el efecto de inhibición?

a)

Incompetitivo

b)

Competitiva

c)

No competitiva

d)

Venenos

13.
Para corregir la inhibición competitiva de una enzima hay que:
a)
Aumentar la concentración de enzima
b)
Disminuir la concentración de sustrato
c)
Disminuir la temperatura
d)
Aumentar la concentración de sustrato
14.

Indica las correctas sobre los enzimas

a)

Son biocatalizadores

b)

Se consumen en las reacciones

c)

Actúan a temperatura fisiológica

d)

Disminuyen la energía de activación necesaria

15.

Los catalizadores modifican el modo de desarrollarse una reacción química, ya que alteran:

a)

La ecuación que representa la reacción química

b)

La constante de equilibrio

c)

La velocidad de reacción

d)

La temperatura de la reacción

16.

El valor de la constante de velocidad específica (K), en una reacción química, es modificada únicamente cuando cambia:

a)

La concentración de los reactivos

b)

La presión

c)

La temperatura

d)

La energía de activación

17.

Indica tres ejemplos de la aplicación de las enzimas en la rama de odontología

4 lines
18.

Puede generar cambios en las cargas de los aminoácidos afectando la estructura tridimensional de la enzima

a)

Temperatura

b)

pH

c)

Cofactores

d)

Presión

19.

Factor que afecta de manera directa sobre la actividad enzimática al romper puentes de hidrógeno, puentes salinos, fuerzas de Van der Walls

a)

Temperatura

b)

pH

c)

Cofactores

d)

Presión

20.

De acuerdo a la clasificación digital, las enzimas que rompen enlaces utilizando agua, pertenecen a la clase:

a)

I. Oxidorreductasas

b)

2. Transferasas

c)

3. Hidrolasas

d)

4. Liasas

e)

5. Isomerasas

21.

Grupo de enzimas que cambian de posición un grupo químico generando cambios estructurales en su sustrato

a)

Oxidorreductasas

b)

Transferasas

c)

Isomerasas

d)

Ligasas

22.

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro

a)

Oxidorreductasas

b)

Transferasas

c)

Isomerasas

d)

Ligasas

23.

De acuerdo con la EC (enzyme comission), la nomenclatura enzimática va seguida de cuatro numeros separados por puntos; el segundo número corresponde a:

a)

Clase de enzima (tipo de reacción general)

b)

Subclase (tipo de reacción específica)

c)

Sub-subclase (grupo funcional del sustrato)

d)

Serie (tipo de sustrato)

24.

Sustancia de naturaleza proteica que va a realizar la actividad catalítica, que para ser activa necesita estar unida a un cofactor.

a)

Holoenzima

b)

Apoenzima

c)

Coenzima

25.

Es una enzima completa y activada catalíticamente

a)

Holoenzima

b)

Apoenzima

c)

Cofactor

d)

Coenzima

26.

Molécula de naturaleza no proteica con poder catalítico, que al ser de tipo orgánico, se le conoce como:

a)

Holoenzima

b)

Apoenzima

c)

Cofactor

d)

Coenzima

27.

Si el cofactor está unido por enlace covalente a la apoenzima, entonces se llama (a)  

28.

Si el cofactor se une a la apoenzima por enlace no covalente, se le llama: (a)  

29.

Coenzimas de la vitamina B3, cuyo mecanismo de reacción es la transferencia de electrones

a)

NAD Y NADPH

b)

Tetrahidrofolato

c)

Coenzima A

d)

Fosfato de piridoxal

30.

Es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática y que se evalúan a través de la reacción catalizada

a)

Cinética química

b)

Cinética enzimática

c)

Diagrama termodinámico

d)

Titulación ácido-base

31.

Parámetro que se define como la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima

a)

Absorbancia

b)

Km

c)

Gibbs

d)

Velocidad máxima

32.

En la siguiente imagen se observa una: Hipérbola rectangular con comportamiento asintótico; ¿Qué representa la meseta de esta gráfica?

a)

Constante de Michaelis

b)

Velocidad máxima

c)

Velocidad media

d)

Proceso de saturación

33.

La constante de Michaelis-Menten se utiliza como una media de la afinidad entre:

a)

la enzima y el sustrato

b)

la enzima y el producto

c)

la enzima y el inhibidor

34.

Entre más pequeña sea la Km, nos indica que con poco sustrato la enzima llega más rápido a la velocidad máxima, teniendo como consecuencia una (a)   afinidad de la enzima por el sustrato

35.

Gráfico utilizado para interpretar la hipérbola rectangular en una recta ya que puede tener intersecciones con el eje de las abscisas y ordenadas

4 lines
36.

Efector que hace disminuir la actividad enzimática a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos

(a)  

37.

Tipo de inhibidores que compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, que como consecuencia la Km aumenta y la Vmáx no se altera

a)

No competitivos

b)

Acompetitivos

c)

Competitivos

d)

Irreversibles

38.

Ecuación que permite conocer la velocidad de una reacción enzimática para la formación de un producto

a)

Eadie-Hofstee

b)

Michaelis-Menten

c)

Lineweaver-Burk

39.

Existe una velocidad maxima de reaccion que se da cuando la formación del producto es saturable con respecto a la concentración de sustrato

a)

Verdadero

b)

Falso

40.

A la afinidad de la enzimas por su sustrato se le llama

(a)  

41.

Función de la fosfatasa ácida

a)

Transferencia de grupos funcionales

b)

Reacciones redox

c)

Hidrólisis de los enlaces fosfoéster

d)

Ninguna de las anteriores

42.

Color de nuestra reacción de hidrólisis al utilizar el nitrofenol como sustrato

a)

anaranjado

b)

amarillo

c)

verde

d)

cafe

43.

Inhibición dada cuando la vmax se reduce

a)

mixta

b)

no competitiva reversible

c)

competitiva reversible

d)

no reversible

44.

Nuestra fuente de fosfatasa ácida será:

a)

mollejas de pollo

b)

higado de res

c)

higado de pollo

45.

pH de la reacción de la hidrólisis de la fosfatasa ácida

a)

4

b)

6

c)

5

d)

7

46.

Dada por su capacidad de recambio de moléculas de sustrato

a)

km

b)

kcat

c)

vmax

47.

 Si tengo una enzima A con una Km de 7.8 x 10−510^{-5} y una enzima B con una Km de 4.2 x  10−110^{-1}  ¿Cuál es la que tiene una mayor afinidad por su sustrato?

a)

Enzima A

b)

Enzima B

48.

Marque verdadero o falso : La cinética química introduce la variable tiempo en el estudio de las reacciones químicas y estudia el camino que siguen los reactivos para convertirse en productos

a)

Verdadero

b)

Falso

49.

Para determinar la velocidad de reacción; es cierto que

a)

k= es la constante de equilibrio

b)

k= es la constante cinética de reacción

c)

Recibe influencia de los coeficientes estequiométricos

50.

Para determinar la orden de reacción total en una reacción :

a)

Se suman la orden de reacción de cada sustancia

b)

Se suman sus coeficientes estequiométricos

51.

Son ejemplos de cinética de orden cero:

4 lines
52.

La temperatura es un factor que influyen en la velocidad de reacción debido a que :

a)

Son más rápidas si los reactivos son gaseosos o están en disolución

b)

En reacciones heterogéneas  depende del tamaño de superficie  de contacto entre ambas fases

c)

Un incremento de la temperatura  provoca un incremento en la energía cinética de las moléculas,

d)

TODAS LAS ANTERIORES

53.

La Naturaleza y grado de división de los reactivos es un factor que influyen en la velocidad de reacción debido a que :

a)

Son más rápidas si los reactivos son gaseosos o están en disolución

b)

En reacciones heterogéneas  depende del tamaño de superficie  de contacto entre ambas fases

c)

Un incremento de la temperatura  provoca un incremento en la energía cinética de las moléculas,

d)

TODAS LAS ANTERIORES

54.

Marque verdadero o falso: Los catalizadores es un factor que influye en la velocidad de reacción

a)

Verdadero

b)

Falso

55.

La ecuación de Arhenius relaciona la variación de las constantes de velocidad con la temperatura

a)

VERDADERO

b)

FALSO

56.

Dentro de los métodos físicos para determinar la cinética de una reacción, son ; excepto

a)

Titulación

b)

Índice de refracción

c)

Polarografía

57.

Dentro de los métodos químicos para determinar la cinética de una reacción, son

a)

Titulación

b)

Índice de refracción

c)

Polarografía