Worksheetsbq enzimas
Total questions: 52
Worksheet time: 29mins
¿Qué es una ENZIMA?
una proteína
un catalizador biológico
una proteína que se inactiva tras catalizar
un RNA
¿Qué significa ESPECIFICIDAD, en relación con las enzimas?
Capacidad de catalizar una reacción concreta
Velocidad media
Especificidad por un sustrato
Opciones A y C ciertas (velocidad media NO)
¿Cómo se denominan los reactivos y compuestos resultantes de una reacción catalizada por una enzima?
Catalitos y productos
sustratos y catabolitos
sustratos y productos
¿Cómo se denomina la ACCIÓN de una enzima?
Catársis enzimática
catálisis enzimática
acción-reacción
Una enzima que cataliza la unión de 2 moléculas mediante la formación de un nuevo enlace químico, consumiendo energía a través de la hidrólisis de ATP es una:
Liasa
ligasa
liticasa
hidrolasa
Una transferasa...
Transfiere un grupo funcional
Transfiere electrones
Transfiere una molécula de agua
Una enzima que cataliza la ruptura de un enlace químico, mediante la adición de una molécula de agua es una:
Hidratasa
hidrolasa
hidrolitasa
hidroligasa
Cómo se llama la enzima que cataliza la conversión de glucosa-6-P a fructosa-6-P?
Glucosa-6-P quinasa
Glucosa-6-P fosforilasa
Glucosa-6-P isomerasa
Glucosa-6-P tripsina
El esquema que corresponde a los pasos de una reacción enzimática es:
E+S⟷ES⟶E intacta+S
E+S⟷EP⟶E intacta+P
E+S⟷ES⟶E intacta+P
E+S⟷ES⟶E inactiva+P
Una reacción no espontánea en condiciones estándar (ΔG∘′>0) ¿puede resultar espontánea (ΔG<0)?
Sí, aumentando la concentración de enzima.
Sí, cambiando las concentraciones de reactivos y productos.
Sí, incubando los reactivos y productos en presencia de enzima.
Sí, disminuyendo la concentración de enzima.
En relación con la ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN... Las enzimas:
Aumentan la energía de activación.
No alteran la energía de activación.
Disminuyen la energía de activación.
Las enzimas catalizan las reacciones...
Aumentando su espontaneidad.
Disminuyendo su espontaneidad.
Sin alterar la posición de equilibrio.
Alterando la posición de equilibrio.
Las enzimas aceleran las reacciones..
Alterando la posición de equilibrio.
Facilitando la formación del estado de transición.
Sin modificar la velocidad de la reacción.
Inactivándose al final de la reacción.
Las enzimas catalizan las reacciones...
Disminuyendo la energía libre de Gibbs de los productos.
Aumentando la energía libre de Gibbs de los sustratos.
Disminuyendo la energía libre de activación del estado estacionario.
Disminuyendo la energía libre de activación del estado de transición.
En el SITIO ACTIVO de una enzima:
Se une el sustrato.
Se realiza la catálisis.
Se une el sustrato y se realiza la catálisis
¿Qué interacciones NO son débiles?
Los enlaces covalentes.
Los puentes de hidrógeno.
Las interacciones hidrofóbicas.
Fuerzas de Van der Waals.
Los SUSTRATOS se UNEN al centro activo de la enzima:
Mediante enlaces covalentes.
Interaccionando con todos los aminoácidos de la proteína.
Mediante múltiples interacciones débiles.
El modelo que mejor describe la INTERACCIÓN ENTRE ENZIMA Y SUSTRATO es:
El modelo de colisión aleatoria.
El modelo de encaje inducido.
El modelo de la llave y la cerradura.
El modelo concertado.
Los AMINOÁCIDOS que más frecuentemente se encuentran implicados en la CATÁLISIS son:
Ala, Leu, Ile.
Ser, Thr, Tyr.
Trp, Tyr, Phe.
His, Asp, Arg.
¿Cuál de éstos NO es un mecanismo catalítico?
Catálisis ácido-base.
Catálisis por aproximación.
Catálisis por alejamiento.
Catálisis por ion metálico.
La QUIMOTRIPSINA contiene un BOLSILLO HIDROFÓBICO grande, por eso tiene mayor afinidad por los sustratos que en el aminoácido anterior al enlace peptídico que cortará contienen:
Aminoácidos básicos como la Lisina o Arginina.
Aminoácidos apolares pequeños como la Alanina, Serina o Glicina.
Aminoácidos aromáticos como la Fenilalanina, Tirosina o Triptófano.
Aminoácidos ácidos como el Glutámico o Aspártico.
¿Qué mecanismo catalítico utiliza la ANHIDRASA CARBÓNICA?
Catálisis covalente.
Catálisis por ion metálico.
Catálisis ácido-base.
Catálisis por aproximación.
¿Qué es la CINÉTICA ENZIMÁTICA?
Refleja la actividad de una enzima.
Es el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Permite describir cuantitativamente las propiedades catalíticas de las enzimas y los mecanismos establecidos para su regulación.
Todas son ciertas.
Para determinar la VELOCIDAD de una reacción:
Medimos la cantidad de sustrato que desaparece en un tiempo determinado.
Medimos la cantidad de producto que aparece en un tiempo determinado.
La velocidad es la cantidad de producto que aparece por unidad de tiempo (d[P]/dt).
La velocidad es la cantidad de sustrato que desaparece por unidad de tiempo (-d[S]/dt).
Todas son correctas.
La velocidad de la reacción catalizada por una enzima, ¿depende de la CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA?
Sí, a mayor concentración, mayor velocidad.
No.
Sí, a mayor concentración, menor velocidad.
En la cinética enzimática de una ENZIMA MICHAELIANA:
La curva es hiperbólica.
La curva es sigmoidea.
A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad tiende a Vmax.
A concentraciones mayores de sustrato, la velocidad aumenta de manera proporcional a la concentración de sustrato.
Cuando la enzima está SATURADA DE SUSTRATO (todos los sitios catalíticos están ocupados), la velocidad de la reacción será:
kcat.
Km.
Vmax.
Vmax/[enzima].
La constante que refleja la AFINIDAD de una enzima por un sustrato y es la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de la Vmax es:
kcat.
Km.
kcat/Km.
Vmax.
La Km refleja la AFINIDAD de una enzima por su sustrato:
A mayor Km, menor afinidad.
A mayor Km, mayor afinidad.
La Km es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por el sustrato.
A y C son ciertas.
El número de moléculas de SUSTRATO transformado en moléculas de PRODUCTO, por unidad de TIEMPO, y a concentración de enzima SATURANTE:
Es la kcat o número de recambio.
Se mide en segundos−1.
Es Vmax/[Et].
Todas son correctas.
La EFICIENCIA CATALÍTICA:
Es la kcat/Km y sus unidades son M−1s−1
Está limitada por la difusión de la enzima y el sustrato.
Mide la eficiencia y la especificidad de una enzima.
Todas las anteriores.
La EFICIENCIA CATALÍTICA (kcat/Km) de la superóxido dismutasa es del orden de 10^9 M−1s−1:
Debido a un bajo valor de kcat y un alto valor de Km.
Está limitada por la difusión de la enzima y el sustrato.
Ha alcanzado la perfección catalítica.
B y C son ciertas.
La TEMPERATURA, ¿afecta a la actividad enzimática?
No.
Sí, a bajas temperaturas, la actividad disminuye con el aumento de temperatura.
Sí, a altas temperaturas, la enzima se puede desnaturalizar, y su actividad aumenta
Sí, hay una temperatura óptima a la que la enzima tiene su actividad máxima.
El pH, ¿afecta a la actividad de las enzimas?
No.
Sí, los cambios en el pH afectan a la ionización de las moléculas, y por lo tanto a las interacciones entre E y S.
Sí, la actividad es máxima al pH óptimo.
Sí, las enzimas gástricas tienen un pH óptimo neutro.
La Taq DNA polimerasa proviene de un organismo termófilo: tiene su actividad máxima...
A pH extremos.
A temperaturas bajas.
A elevadas temperaturas; por eso es útil para la técnica de la PCR.
Las moléculas de RNA con ACTIVIDAD CATALÍTICA:
No existen en la actualidad.
Son enzimas codificadas por distintos genes, pero catalizan la misma reacción.
Se encuentran, por ejemplo, en los ribosomas.
Se denominan ribozimas.
C y D son ciertas.
Las ISOENZIMAS son múltiples versiones de una enzima:
Son moléculas de RNA con actividad catalítica.
No existen en la actualidad.
Están codificadas por distintos genes, pero tienen la misma secuencia de aminoácidos (frase en fuente).
Catalizan diferentes reacciones.
Ninguna es cierta.
Algunas enzimas necesitan COFACTORES (iones metálicos, coenzimas o grupos prostéticos) para ser activas:
Holoenzima = apoenzima + cofactor.
Apoenzima = holoenzima + cofactor.
La holoenzima es la parte proteica.
La apoenzima es la parte no proteica.
Cuando una COENZIMA se une de manera TRANSITORIA a una enzima, y queda modificada al final de la reacción, hablamos de
Cofactores.
Coligandos.
Isoenzimas.
Cosustratos.
¿Cuál es el principal beneficio de la REGULACIÓN ENZIMÁTICA?
Inactiva todas las enzimas para que no aumente el producto.
Regula la velocidad de las reacciones según las necesidades.
Aumenta la síntesis de producto, para que no falte.
Se podría prescindir de las enzimas, ya que no suponen muchos beneficios.
Ejemplos de REGULACIÓN ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE son:
La fosforilación, acetilación y metilación de enzimas.
La regulación de la transcripción y traducción de enzimas.
La regulación por efectores alostéricos.
Las caspasas y Serín proteasas de la cascada de coagulación.
Algunas enzimas se sintetizan como PRECURSORES INACTIVOS y, por un corte proteolítico IRREVERSIBLE, se convierten en la ENZIMA ACTIVA. Son:
Las isoenzimas.
Las coenzimas o cofactores.
Las proenzimas o zimógenos.
Las ribozimas.
Ejemplos de REGULACIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE son:
La fosforilación, acetilación y metilación de enzimas.
La regulación de la transcripción y traducción de enzimas.
La regulación por efectores alostéricos.
Las caspasas y Serín proteasas de la cascada de coagulación.
EC number (Enzyme Comission): specífic and unique for each enzyme (ex: EC 4.2.1.3 Aconitase). A qué corresponde el 3?
subclase
clase
sub-subclase
reacción específica
Una molécula que se reduce...
capta electrones
pierde electrones
Cuál es el orden correcto? (ex:123456)
(a)
Although ∆Gº’ > 0, a reaction can be exergonic (∆G < 0) varying the concentrations of S and P
TRUE
FALSE
1. Some enzymes require molecules other than proteins for enzymatic activity: ?????? (ejemplos: iones esenciales (metales), coenzimas (la mayoría derivados de vitaminas), grupos prostéticos)
2. The term HOLOENZYME refers to the active enzyme with its nonprotein component
3. The term APOENZYME is the inactive enzyme without its nonprotein part
(a)
En la inhibición competitiva ... (ej. dihidrofolate and methotrexate)
la Vmax cambia, como la concentración de inhibidor aumenta cada vez necesito más sustrato (≠Vmax, ↑km)
la Vmax no cambia, como la concentración de inhibidor aumenta cada vez necesito menos sustrato (=Vmax, ↓km)
la Vmax cambia, como la concentración de inhibidor aumenta cada vez necesito menos sustrato (≠Vmax, ↓km)
la Vmax no cambia, como la concentración de inhibidor aumenta cada vez necesito más sustrato (=Vmax, ↑km)
En la inhibición no competitiva .... (ej, Febuxostat)
Se une al centro activo.
= km, ↑Vmax
Se une al centro activo.
=km, ↓Vmax
No se une al centro activo.
= km, ↑Vmax
No se une al centro activo.
↑km, =Vmax
En la inhibición acompetitiva ... (ej. Glifosfat)
El inhibidor solo se puede unir al complejo enzima-sustrato (no nos da producto)
↑km, ↑Vmax
El inhibidor solo se puede unir al centro activo (no nos da producto)
↑km, ↓Vmax
El inhibidor solo se puede unir al complejo enzima-sustrato (no nos da producto)
↓km, ↓Vmax
El inhibidor solo se puede unir al centro activo (no nos da producto)
↓km, ↓Vmax
La penicilina y la DIPF son un ejemplo de
inhibición reversible competitiva
inhibición irreversible
inhibición reversible no competitiva
inhibición reversible acompetitiva
