Font size
WorksheetsChapter 2: Protein - Easy Questions (D1-D11)
Total questions: 123
Worksheet time: 1hrs 2mins
Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein là:
Nucleotide
Monosaccharide
Acid béo
Amino acid
Liên kết nối các amino acid trong protein là:
Liên kết phosphodieste
Liên kết este
Liên kết glycosid
Liên kết peptide
Phần lớn amino acid trong protein tự nhiên thuộc dạng:
D-α-amino acid
β-amino acid
DL-racemic
L-α-amino acid
1 g protein cung cấp xấp xỉ bao nhiêu kcal?
9
4
2
7
Enzyme là ví dụ về chức năng nào của protein?
Vận chuyển
Xúc tác
Dự trữ
Bảo vệ
Kháng thể là protein có chức năng:
Vận động
Dự trữ
Bảo vệ
Xúc tác
Protein cấu trúc gliadin và glutenin đặc trưng của:
Bắp
Lúa mì
Gạo
Khoai tây
Phản ứng tạo màu nâu và hương bánh mì giữa đường khử và amino acid là:
Trùng ngưng
Oxy hóa lipid
Maillard
Caramel hóa
Whey protein là protein thu được từ:
Trứng
Cá
Sữa
Máu
Casein thuộc nhóm protein của:
Malt
Thịt
Lòng trắng trứng
Sữa
Nguồn thực vật giàu protein quan trọng nhất là:
Họ đậu (đậu tương)
Họ hành
Họ cà
Họ cải
SCP (single-cell protein) là protein thu từ:
Ngũ cốc
Vi sinh vật
Thịt đỏ
Sữa
Glutathione là:
Tripeptide
Oligopeptide >10 aa
Polysaccharide
Dipeptide
Phản ứng Biuret dùng để phát hiện:
Liên kết glycosid
Liên kết peptide (≥2)
Nhóm –SH
Nhóm carbonyl
Phản ứng ninhhydrin với α-amino acid cho màu:
Không màu
Đỏ cam
Xanh tím
Vàng chanh (với mọi aa)
Ở pH trung tính, amino acid chủ yếu tồn tại ở dạng:
Không ion
Cation
Ion lưỡng cực (zwitterion)
Anion
pH tại đó amino acid không di chuyển trong điện trường gọi là:
pKa
pH tối ưu
pI (đẳng điện)
pH trung tính
Liên kết S–S giữa hai cysteine tạo thành:
Methionine
Cystine
Homocysteine
Serine
Protein bị biến tính khi:
Tổng hợp de novo
Thay đổi bậc 2/3/4
Thêm amino acid mới
Phá cấu trúc bậc 1
Myoglobin là ví dụ điển hình của cấu trúc bậc:
1
4
2
3 (hình cầu)
Hemoglobin có cấu trúc bậc:
3
2
4 (nhiều tiểu đơn vị)
1
Proline là amino acid đặc biệt vì:
Mang nhóm –SH
Không có C* bất đối
Không có nhóm R
Vòng imino, làm “gãy” xoắn α
Amino acid thơm hấp thụ mạnh UV ở khoảng:
300–320 nm
200–220 nm
240–280 nm
350–380 nm
Câu D24. Nhóm amino acid không thay thế (người lớn) KHÔNG bao gồm:
Val, Leu, Ile
Thr, Met, Lys
Phe, Trp
Gly, Ala
Câu D25. Đưa pH về gần pI giúp:
Tăng độ tan tối đa
Dễ kết tủa/đẳng điện
Phân cắt peptide
Tăng hoạt tính enzyme
Câu D26. Gel protein trong giò lụa, kamaboko chủ yếu do:
Chất béo kết tinh
Đường saccharose
Protein cơ thịt/cá biến tính–tập hợp
Tinh bột hồ hóa
Câu D27. Bọt bia bền một phần nhờ:
CO₂ tinh khiết
Protein hòa tan của malt
Áp suất chai
Độ cồn cao
Câu D28. Prolamin là protein tan tốt trong:
Dung dịch muối loãng
Kiềm mạnh
Ethanol 70–80%
Nước
Câu D29. Glutelin tan chủ yếu trong:
Nước
Cồn
Dầu
Kiềm/acid loãng
Câu D30. Albumin bị kết tủa khi:
Thêm muối bão hòa cao
Hạ nhiệt độ
Thêm đường
Pha loãng
Câu D31. Sản phẩm phụ giàu gluten của công nghệ tinh bột từ:
Bắp
Lúa mì
Gạo
Khoai tây
Câu D32. Bổ sung amino acid để tăng giá trị sinh học: gạo/bột mì thường tăng cường:
Trp
Lys, Thr
Val
Met
Câu D33. Đậu nành thường thiếu amino acid nào:
Thr
Trp
Lys
Met
Câu D34. Enzyme protease thủy phân protein ở:
Miệng
Dạ dày/ruột
Gan
Phổi
Câu D35. Liên kết hydro là liên kết:
Kim loại–protein
Ion rất bền
Cộng hóa trị mạnh
Yếu nhưng rất nhiều trong protein
Tính nhũ hóa của protein hữu ích nhất cho:
Tăng màu xanh
Tăng vị ngọt
Ổn định hệ dầu/nước
Tạo tinh thể đường
Khi biến tính, protein thường:
Bền nhiệt hơn
Tăng hoạt tính miễn dịch
Giảm giữ nước, mất hoạt tính
Tăng độ tan
Nhóm ngoại hem (porphyrin chứa Fe) thuộc loại:
Glycoprotein
Lipoprotein
Chromoprotein
Metalloprotein riêng lẻ
Insulin gồm:
2 chuỗi polypeptide nối bằng cầu S–S
3 chuỗi
1 chuỗi
4 chuỗi
Điểm khác biệt chính giữa protein concentrate và protein isolate:
Nhiệt độ sấy
Nguồn nguyên liệu
Mức độ tinh sạch/hàm lượng protein
Pha màu
Ở pH 1, dạng chủ yếu của α-amino acid là:
R–CH(NH2)–COOH
R–CH(NH3+)–COOH
R–CH(NH2)–COO−
R–CH(NH3+)–COO−
Ở pH 11, dạng chủ yếu là:
Zwitterion
Cation
Anion R–CH(NH2)–COO−
Không ion
Amino acid nào không có carbon bất đối:
Glycine
Serine
Alanine
Valine
Nhóm amino acid acid tích điện âm ở pH sinh lý:
Phenylalanine, Tyrosine
Aspartate, Glutamate
Lysine, Arginine
Serine, Threonine
Muối natri của acid glutamic còn gọi là:
Cystine
MSG (mì chính)
Glycine
Taurine
Điểm hấp thụ UV chính của protein tại 280 nm chủ yếu do:
Gly, Ala
Ser, Thr
Trp, Tyr (và Phe yếu)
Lys, Arg
Dạng xoắn α có mỗi vòng chứa khoảng:
2,8 aa
3,6 aa
4,5 aa
5,2 aa
Khoảng cách bước xoắn (pitch) của xoắn α xấp xỉ:
0,34 nm
0,54 nm
2,0 nm
1,0 nm
Liên kết muối (ion) hình thành giữa nhóm nào trên amino acid?
–SH và –SH
–NH3+ và –COO−
–OH và –OH
–CH3 và –CH3
Biến tính thuận nghịch của protein thường xảy ra khi:
Cầu disulfide bị phá hủy
Chỉ đứt liên kết hydro/ion yếu
Thủy phân peptide
Oxy hóa methionine
Trong công nghệ tách protein, kết tủa đẳng điện dựa trên:
Tăng lực ion để tăng độ tan
Tăng ethanol
Hạ nhiệt độ cực thấp
Đưa pH về pI để giảm độ tan
Phản ứng Edman dùng để:
Định lượng tổng nitrogen
Xác định N-tận cùng tuần tự
Phát hiện –SH
Xác định C-tận cùng
Phản ứng Sanger (FDNB) đặc trưng bởi:
Tạo DNP–aa màu vàng ở N-tận
Tạo màu xanh tím 570 nm
Thủy phân hoàn toàn peptide
Định lượng UV 280 nm
Đặc tính kỵ nước của chuỗi bên R góp phần mạnh vào cấu trúc:
Bậc 4
Bậc 1
Bậc 2
Bậc 3 (gấp cuộn)
Tăng bền gel protein thịt cá có thể nhờ:
Giảm muối về 0
Tăng pH xa pI
Làm lạnh sau gia nhiệt (tăng H‑bond)
Thêm đường
Trong các nhóm sau, nhóm nào tan trong ethanol 70–80%:
Albumin
Globulin
Prolamin
Glutelin
Glycoprotein có phần đường thường gắn với:
–COOH của Asp/Glu
–SH của Cys
Vòng thơm của Phe
–OH của Ser/Thr hoặc –NH2 của Asn
Lipoprotein có vai trò chính trong:
Dẫn truyền xung thần kinh
Co cơ
Tạo vị ngọt
Vận chuyển lipid trong dịch thể
Biến tính do cơ học của protein có thể gặp khi:
Đun nóng nhẹ
Khuấy đánh bông lòng trắng
Sấy đông khô
Trộn với đường
Ở pH 5–6,5, MSG làm tăng:
Vị chua
Vị umami (thịt/rau)
Vị đắng
Vị ngọt
Ưu tiên nào đúng về protein isolate so với concentrate:
Khó tiêu hơn
Không dùng được trong thực phẩm
Hàm lượng protein cao hơn
Nhiều tạp hơn
Bậc cấu trúc không phụ thuộc trực tiếp vào trình tự amino acid:
Bậc 3
Bậc 2
Bậc 1
Bậc 4 (tổ hợp nhiều chuỗi)
Tăng độ bền bọt của protein thường cần:
Chỉ kỵ nước mạnh
Chỉ ưa nước mạnh
Cân bằng ưa/kỵ nước để hấp phụ bề mặt
Hoàn toàn kỵ nước
Ổn định nhũ tương bởi protein chủ yếu nhờ:
Tạo tinh thể
Giảm pH
Hấp phụ giao diện và tạo lớp màng
Tăng độ nhớt pha liên tục
Khi đưa pH về pI, hiện tượng nào dễ xảy ra nhất với protein sữa:
Thủy phân lactose
Kết tủa casein
Tăng độ tan
Tăng bọt
Bổ sung methionine thường cải thiện protein của:
Gạo
Sữa
Cá
Đậu nành/đậu phộng
Nguyên tắc siêu lọc trong tách protein dựa trên:
Điện tích
Ẩm độ
Kích thước/phân tử khối
Độ phân cực
Trong bánh mì, giữ khí chủ yếu nhờ:
Cellulose
Pectin
Tinh bột hồ hóa
Mạng gluten (gliadin+glutenin)
Sự cố định mùi vào protein có thể thông qua:
Chỉ đồng hóa trị
Chỉ liên kết hydro
Liên kết hydro, tương tác kỵ nước, ion, đồng hóa trị
Chỉ kỵ nước
SCP cần tinh sạch acid nucleic vì:
Gây màu xanh
Tạo vị đắng
Làm mất protein
Hàm lượng acid nucleic cao
Chỉ ra phát biểu đúng về xoắn α:
Tất cả amino acid đều thuận lợi như nhau
Proline gây gián đoạn do cấu trúc vòng
Xoắn α luôn nằm trên bề mặt protein
Liên kết disulfide giữ xoắn α ổn định
Trong cấu trúc β-sheet, liên kết hydro được hình thành giữa:
Nhóm –NH và –CO– của các mạch polypeptide kế nhau
Ion kim loại
Cầu disulfide song song
Các chuỗi bên R lân cận
Ảnh hưởng của muối trung tính (salting in/out) đến protein:
Luôn luôn kết tủa
Luôn luôn tăng tan
Ở nồng độ thấp tăng tan, nồng độ cao gây kết tủa
Không ảnh hưởng
Sắp xếp mức năng lượng liên kết (tăng dần):
Van der Waals < ion < H-bond < S–S
Ion < Van der Waals < H-bond < S–S
H-bond < Van der Waals < ion < S–S
Van der Waals < H-bond < ion < S–S
Khi khử cầu disulfide của một enzyme nhưng không cắt peptide, hệ quả thường là:
Không đổi
Mất bậc 1
Thay đổi bậc 3 → mất/giảm hoạt tính
Tăng ổn định nhiệt
Ở cùng pH=7, amino acid nào có pI thấp nhất:
Arg
Lys
Asp
His
Để tăng bền gel surimi, biện pháp phù hợp nhất:
Tăng đường
Thêm acid mạnh ngay từ đầu
Thêm dầu nhiều
Nâng pH xa pI và thêm muối phù hợp
Sự hấp phụ protein ở bề mặt giọt dầu trong nhũ tương chủ yếu do:
Tan trong dầu
Khối lượng phân tử nhỏ
Tính lưỡng ưa (amphiphilic) của protein
Điện tích cùng dấu
Lựa chọn ghép đôi phù hợp để bổ sung amino acid thiết yếu:
Gạo + bắp
Đậu nành + đậu phộng (thiếu cùng Met)
Trứng (35%) + khoai tây (65%)
Lúa mì + lúa mạch
Ở 280 nm, thay đổi hấp thụ khi protein bị oxy hóa Trp/Tyr thường:
Không đổi
Chuyển sang 350 nm
Giảm/mất đỉnh
Tăng mạnh vĩnh viễn
Về phân đoạn protein hạt hòa thảo, phát biểu đúng:
Glutelin tan trong ethanol
Globulin chiếm 60–80% ở hạt họ đậu
Prolamin tập trung ở lớp aleurone
Albumin chỉ có ở động vật
Trong FDNB/Sanger, bước xử lý kiềm nhằm:
Tạo màu xanh tím
Loại nhóm –SH
Tạo dẫn xuất DNP tại N-tận
Thủy phân peptide
Glycoprotein màng có phần đường hướng ra:
Mặt ngoài màng sinh chất
Mặt trong bào tương
Khoang nội bào sâu
Nhân tế bào
Lipoprotein huyết tương có các phân lớp theo tỷ trọng; chức năng HDL là gì?
Vận chuyển TAG từ ruột
Mang cholesterol từ mô ngoại về gan
Vận chuyển acid béo tự do
Đưa cholesterol đến mô
Peptide kháng sinh có thể chứa loại amino acid nào?
Chỉ D-amino acid
Không có amino acid
Cả D- và L-amino acid
Chỉ L-amino acid
TRH có đặc điểm cấu trúc nào là đúng nhất?
Ba amino acid, đầu N pyroglutamate, đầu C amid hóa
Chín amino acid, không cầu disulfide
Hai amino acid, không biến đổi đầu mút
Hai mươi chín amino acid, tăng đường máu
Khi đưa protein về pI rồi thêm ethanol 70%, hiện tượng khả dĩ xảy ra là gì?
Không đổi so với ban đầu
Kết tủa mạnh hơn đáng kể
Tăng hoạt tính enzyme
Tan hoàn toàn trở lại
Siêu lọc kết hợp đẳng điện thường cho hiệu quả cao vì lý do nào?
Không liên quan đến trạng thái điện
Ở pI, protein tan tốt nên dễ qua màng
Ở pI, protein kết tụ nên màng giữ lại tốt hơn
Đồng thời giảm kích thước và tăng điện tích
Cố định mùi aldehyde vào protein có thể thông qua cơ chế nào?
Không thể thực hiện được
Chỉ Van der Waals yếu
Liên kết imine/Schiff base với −NH2
Chỉ liên kết hydro đơn giản
SCP từ nấm men hoặc vi khuẩn cần giảm acid nucleic vì lý do gì?
Nguy cơ tăng acid uric ở người
Tạo vị ngọt quá mức cho sản phẩm
Không tiêu hóa được toàn bộ protein
Gây độc tính protein cao
Trong ngân hàng câu hỏi Glucide, câu D1 cho biết thành phần chính của glucide là gì?
C, H, O
H, O, N
C, H, N
C, O, N
Nguyên tố cấu tạo chính của glucide là gì?
C, H, S
C, H, O
C, H, N
C, O, N
Tỉ lệ H:O xấp xỉ ở đa số glucide là bao nhiêu?
2:1
3:1
1:1
1:2
Tên gọi khác của glucide dựa trên công thức gần đúng (CH2O)n là gì?
Hydrocarbon
Polyol
Carbohydrate
Carbonyl
Năng lượng do 1 g glucide cung cấp là bao nhiêu?
7,0 kcal
4,1 kcal
2,0 kcal
9,0 kcal
Glucide dự trữ chủ yếu ở động vật là chất nào?
Tinh bột
Cellulose
Glycogen
Inulin
Glucide cấu trúc chính của vách tế bào thực vật là chất nào?
Hemicellulose
Cellulose
Chitin
Pectin
Chitin có nhiều trong bộ phận nào của động vật?
Hạt ngũ cốc
Vỏ tôm cua
Sữa
Thịt cá
Phát biểu nào đúng: Monosaccharide không bị thủy phân thành đường đơn giản hơn.
Đúng
Sai
Tùy điều kiện
Chưa rõ
Monosaccharide có nhóm chức là dẫn xuất của gì?
Este của rượu
Amino
Acid béo
Aldehyde hoặc cetone của polyol
Aldose là monosaccharide có:
Nhóm –COOH
Nhóm –CHO
Nhóm –C=O ở C2 (cetone)
Nhóm –CONH2
Ketose là monosaccharide có nhóm:
–C=O (cetone)
–CHO
–NH2
–COOH
D‑glucose thường tồn tại chủ yếu ở dạng:
Ion hóa hoàn toàn
Vòng furanose
Vòng pyranose
Mạch thẳng
Fructose thường ở dạng vòng:
Furanose
Pyranose
Cả hai như nhau
Không vòng
Đường có tính khử là do còn nhóm:
–SH tự do
–COOH tự do
–NH2 tự do
–OH anomeric (glucosidic) tự do
Dạng anomer α có –OH anomeric của D‑glucose:
Không xác định
Nghiêng 45°
Dưới mặt phẳng vòng
Trên mặt phẳng vòng
Công thức chiếu Fischer mô tả:
Vòng 5 cạnh
Cấu tạo không gian dạng ghế
Vòng 6 cạnh
Mạch thẳng với C* và định hướng –OH
Công thức Haworth mô tả:
Mạch thẳng
Cấu tạo vòng
Chuỗi polypeptide
Tương tác ion
Disaccharide không khử điển hình là:
Cellobiose
Saccharose (sucrose)
Lactose
Maltose
Maltose gồm hai đơn vị:
Glucose + glucose (α1→4)
Glucose + galactose
Glucose + fructose
Galactose + fructose
Lactose gồm:
Gal(β)–Glc(α/β) (β1→4)
Gal–Gal (α1→6)
Glc–Glc (β1→4)
Glc(α)–Fru(β)
Sucrose thủy phân tạo:
Glucose + galactose
Glucose + fructose
Hai glucose
Galactose + fructose
Quá trình thủy phân sucrose bởi invertase/acid gọi là:
Oxy hóa
Đồng phân hóa
Nghịch đảo đường
Caramel hóa
Phản ứng tạo osazone dùng để:
Định tính acid hữu cơ
Thủy phân protein
Định tính đường khử
Định lượng lipid
Phản ứng Maillard xảy ra giữa:
Tinh bột và muối
Đường khử và amino (amin bậc 1)
Saccharose và nước
Đường khử và acid béo
Sản phẩm màu nâu của Maillard gọi chung là:
Caramel
Melanoidin
Lignin
Pectin
Tinh bột gồm 2 thành phần chính:
Inulin & dextran
Amylose & amylopectin
Pectin & chitin
Cellulose & hemicellulose
Liên kết chủ yếu trong amylose:
α(1→4)
α(1→6)
β(1→6)
β(1→4)
Liên kết phân nhánh của amylopectin:
α(1→4)
α(1→6)
β(1→4)
β(1→6)
Chỉ số DE càng cao thì:
Độ ngọt càng tăng
Không đổi
Độ nhớt tăng
Độ ngọt càng giảm
Glycogen so với amylopectin có:
Chỉ liên kết β
Không nhánh
Phân nhánh dày đặc hơn
Ít nhánh hơn
Cellulose có liên kết:
α(1→6)
β(1→4)
α(1→4)
β(1→6)
Pectin tạo gel mạnh ở điều kiện HMP:
Nhiều Ca2+, pH kiềm
Đường cao, pH ~3–3,5
Không đường, pH trung tính
Ít đường, pH ~7
