Font size
WorksheetsChương 2: Protein - Câu Dễ (D1-D11)
Total questions: 121
Worksheet time: 1hrs 1mins
Đơn vị cấu tạo cơ bản của protein là:
Acid béo
Amino acid
Nucleotide
Monosaccharide
Liên kết nối các amino acid trong protein là:
Liên kết phosphodieste
Liên kết glycosid
Liên kết este
Liên kết peptide
Phần lớn amino acid trong protein tự nhiên thuộc dạng:
D-α-amino acid
L-α-amino acid
β-amino acid
DL-racemic
1 g protein cung cấp xấp xỉ bao nhiêu kcal?
7
4
2
9
Enzyme là ví dụ về chức năng nào của protein?
Vận chuyển
Xúc tác
Dự trữ
Bảo vệ
Kháng thể là protein có chức năng:
Vận động
Xúc tác
Bảo vệ
Dự trữ
Protein cấu trúc gliadin và glutenin đặc trưng của:
Lúa mì
Bắp
Khoai tây
Gạo
Phản ứng tạo màu nâu và hương bánh mì giữa đường khử và amino acid là:
Maillard
Caramel hóa
Trùng ngưng
Oxy hóa lipid
Whey protein là protein thu được từ:
Cá
Trứng
Sữa
Máu
Casein thuộc nhóm protein của:
Malt
Thịt
Lòng trắng trứng
Sữa
Nguồn thực vật giàu protein quan trọng nhất là:
Họ cà
Họ cải
Họ đậu (đậu tương)
Họ hành
SCP (single-cell protein) là protein thu từ:
Sữa
Vi sinh vật
Ngũ cốc
Thịt đỏ
Glutathione là:
Dipeptide
Tripeptide
Polysaccharide
Oligopeptide >10 aa
Phản ứng Biuret dùng để phát hiện:
Nhóm –SH
Liên kết glycosid
Liên kết peptide (≥2)
Nhóm carbonyl
Phản ứng ninhydrin với α-amino acid cho màu:
Đỏ cam
Xanh tím
Vàng chanh (với mọi aa)
Không màu
Ở pH trung tính, amino acid chủ yếu tồn tại ở dạng:
Ion lưỡng cực (zwitterion)
Không ion
Cation
Anion
pH tại đó amino acid không di chuyển trong điện trường gọi là:
pKa
pH tối ưu
pI (đẳng điện)
pH trung tính
Liên kết S–S giữa hai cysteine tạo thành:
Serine
Methionine
Cystine
Homocysteine
Protein bị biến tính khi:
Thêm amino acid mới
Tổng hợp de novo
Thay đổi bậc 2/3/4
Phá cấu trúc bậc 1
Myoglobin là ví dụ điển hình của cấu trúc bậc:
4
1
2
3 (hình cầu)
Hemoglobin có cấu trúc bậc:
4 (nhiều tiểu đơn vị)
1
2
3
Proline là amino acid đặc biệt vì:
Không có C* bất đối
Không có nhóm R
Vòng imino, làm “gãy” xoắn α
Mang nhóm –SH
Amino acid thơm hấp thụ mạnh UV ở khoảng:
350–380 nm
300–320 nm
200–220 nm
240–280 nm
Nhóm amino acid không thay thế (người lớn) KHÔNG bao gồm:
Val, Leu, Ile
Thr, Met, Lys
Phe, Trp
Gly, Ala
Đưa pH về gần pI giúp:
Tăng độ tan tối đa
Dễ kết tủa/đẳng điện
Phân cắt peptide
Tăng hoạt tính enzyme
Gel protein trong giò lụa, kamaboko chủ yếu do:
Tinh bột hồ hóa
Protein cơ thịt/cá biến tính–tập hợp
Đường saccharose
Chất béo kết tinh
Bọt bia bền một phần nhờ:
CO₂ tinh khiết
Protein hòa tan của malt
Áp suất chai
Độ cồn cao
Prolamin là protein tan tốt trong:
Nước
Dung dịch muối loãng
Ethanol 70–80%
Kiềm mạnh
Glutelin tan chủ yếu trong:
Nước
Cồn
Dầu
Kiềm/acid loãng
Albumin bị kết tủa khi:
Pha loãng
Hạ nhiệt độ
Thêm muối bão hòa cao
Thêm đường
Sản phẩm phụ giàu gluten của công nghệ tinh bột từ:
Khoai tây
Lúa mì
Gạo
Bắp
Bổ sung amino acid để tăng giá trị sinh học: gạo/bột mì thường tăng cường:
Val
Met
Lys, Thr
Trp
Đậu nành thường thiếu amino acid nào:
Thr
Trp
Met
Lys
Enzyme protease thủy phân protein ở:
Phổi
Gan
Miệng
Dạ dày/ruột
Liên kết hydro là liên kết:
Cộng hóa trị mạnh
Ion rất bền
Yếu nhưng rất nhiều trong protein
Kim loại–protein
Tính nhũ hóa của protein hữu ích nhất cho:
Tăng màu xanh
Ổn định hệ dầu/nước
Tạo tinh thể đường
Tăng vị ngọt
Khi biến tính, protein thường:
Tăng hoạt tính miễn dịch
Giảm giữ nước, mất hoạt tính
Tăng độ tan
Bền nhiệt hơn
Nhóm ngoại hem (porphyrin chứa Fe) thuộc loại:
Glycoprotein
Metalloprotein riêng lẻ
Chromoprotein
Lipoprotein
Insulin gồm:
1 chuỗi
2 chuỗi polypeptide nối bằng cầu S–S
3 chuỗi
4 chuỗi
Điểm khác biệt chính giữa protein concentrate và protein isolate:
Mức độ tinh sạch/hàm lượng protein
Nguồn nguyên liệu
Pha màu
Nhiệt độ sấy
Ở pH 1, dạng chủ yếu của α-amino acid là:
R–CH(NH3+)–COOH
R–CH(NH2)–COO−
R–CH(NH3+)–COO−
R–CH(NH2)–COOH
Ở pH 11, dạng chủ yếu là:
Zwitterion
Anion R–CH(NH2)–COO−
Cation
Không ion
Amino acid nào không có carbon bất đối:
Serine
Valine
Alanine
Glycine
Nhóm amino acid acid tích điện âm ở pH sinh lý:
Serine, Threonine
Lysine, Arginine
Aspartate, Glutamate
Phenylalanine, Tyrosine
Muối natri của acid glutamic còn gọi là:
Taurine
Glycine
MSG (mì chính)
Cystine
Điểm hấp thụ UV chính của protein tại 280 nm chủ yếu do:
Trp, Tyr (và Phe yếu)
Ser, Thr
Lys, Arg
Gly, Ala
Dạng xoắn α có mỗi vòng chứa khoảng:
2,8 aa
3,6 aa
4,5 aa
Khoảng cách bước xoắn (pitch) của xoắn α xấp xỉ:
0,54 nm
0,34 nm
2,0 nm
1,0 nm
Liên kết muối (ion) hình thành giữa:
–CH3 và –CH3
–OH và –OH
–NH3+ và –COO−
–SH và –SH
Biến tính thuận nghịch thường xảy ra khi:
Chỉ đứt liên kết hydro/ion yếu
Cầu disulfide bị phá hủy
Oxy hóa methionine
Thủy phân peptide
Trong công nghệ tách protein, kết tủa đẳng điện dựa trên:
Hạ nhiệt độ cực thấp
Đưa pH về pI làm giảm độ tan
Tăng lực ion làm tăng độ tan
Tăng ethanol
Phản ứng Edman dùng để:
Phát hiện –SH
Định lượng tổng nitrogen
Xác định N-tận cùng tuần tự
Xác định C-tận cùng
Phản ứng Sanger (FDNB) đặc trưng:
Thủy phân hoàn toàn peptide
Định lượng UV 280 nm
Tạo DNP–aa màu vàng ở N-tận
Tạo màu xanh tím ở 570 nm
Đặc tính kỵ nước của chuỗi bên R góp phần mạnh vào:
Bậc 1
Bậc 3 (gấp cuộn)
Bậc 2
Bậc 4
Tăng bền gel protein thịt cá có thể nhờ:
Giảm muối về 0
Tăng pH xa pI
Làm lạnh sau gia nhiệt tăng H-bond
Thêm đường
Trong các nhóm sau, nhóm nào tan trong ethanol 70–80%:
Albumin
Globulin
Prolamin
Glutelin
Glycoprotein có phần đường thường gắn với:
–OH của Ser/Thr hoặc –NH2 của Asn
–SH của Cys
Vòng thơm của Phe
–COOH của Asp/Glu
Lipoprotein có vai trò chính trong:
Tạo vị ngọt
Vận chuyển lipid trong dịch thể
Dẫn truyền xung thần kinh
Co cơ
Biến tính do cơ học có thể gặp khi:
Khuấy đánh bông lòng trắng
Trộn với đường
Sấy đóng khô
Ở pH 5–6,5, MSG làm tăng:
Vị ngọt
Vị chua
Vị đắng
Vị umami (thịt/rau)
Ưu tiên nào đúng về protein isolate so với concentrate:
Khó tiêu hơn
Không dùng được trong thực phẩm
Hàm lượng protein cao hơn
Nhiều tạp hơn
Bậc cấu trúc không phụ thuộc trực tiếp vào trình tự aa:
Bậc 3
Bậc 1
Bậc 4 (tổ hợp nhiều chuỗi)
Bậc 2
Tăng độ bền bọt của protein thường cần:
Chỉ ưa nước mạnh
Cân bằng ưa/kỵ nước để hấp phụ bề mặt
Hoàn toàn kỵ nước
Chỉ kỵ nước mạnh
Ổn định nhũ tương bởi protein chủ yếu nhờ:
Tạo tinh thể
Hấp phụ giao diện và tạo lớp màng
Giảm pH
Tăng độ nhớt pha liên tục
Khi đưa pH về pI, hiện tượng nào dễ xảy ra nhất với protein sữa:
Tăng bọt
Tăng độ tan
Kết tủa casein
Thủy phân lactose
Bổ sung methionine thường cải thiện protein của:
Cá
Sữa
Gạo
Đậu nành/đậu phộng
Nguyên tắc siêu lọc trong tách protein dựa trên:
Ẩm độ
Độ phân cực
Kích thước/phân tử khối
Điện tích
Trong bánh mì, giữ khí chủ yếu nhờ:
Cellulose
Tinh bột hồ hóa
Mạng gluten (gliadin+glutenin)
Pectin
Sự cố định mùi vào protein có thể thông qua:
Liên kết hydro, tương tác kỵ nước, ion, đồng hóa trị
Chỉ đồng hóa trị
Chỉ liên kết hydro
Chỉ kỵ nước
SCP cần tinh sạch acid nucleic vì:
Làm mất protein
Gây màu xanh
Hàm lượng acid nucleic cao
Tạo vị đắng
Trong cấu trúc β-sheet, liên kết hydro được hình thành giữa:
Các chuỗi bên R lân cận
Nhóm –NH và –CO– của các mạch polypeptide kề nhau
Cầu disulfide song song
Ion kim loại
Ảnh hưởng của muối trung tính (salting in/out) đến protein:
Không ảnh hưởng
Luôn luôn kết tủa
Luôn luôn tăng tan
Ở nồng độ thấp tăng tan, nồng độ cao gây kết tủa
Sắp xếp mức năng lượng liên kết (tăng dần):
Ion < Van der Waals < H-bond < S–S
Van der Waals < H-bond < ion < S–S
Van der Waals < ion < H-bond < S–S
H-bond < Van der Waals < ion < S–S
Khi khử cầu disulfide của một enzyme nhưng không cắt peptide, hệ quả thường là:
Không đổi
Tăng ổn định nhiệt
Thay đổi bậc 3 dẫn đến mất/giảm hoạt tính
Mất bậc 1
Ở cùng pH=7, amino acid nào có pI thấp nhất:
His
Asp
Arg
Lys
Để tăng bền gel surimi, biện pháp phù hợp nhất:
Nâng pH xa pI và thêm muối phù hợp
Thêm dầu nhiều
Tăng đường
Thêm acid mạnh ngay từ đầu
Sự hấp phụ protein ở bề mặt giọt dầu trong nhũ tương chủ yếu do:
Điện tích cùng dấu
Tính lưỡng ưa (amphiphilic) của protein
Khối lượng phân tử nhỏ
Tan trong dầu
Lựa chọn ghép đôi phù hợp để bổ sung amino acid thiết yếu:
Lúa mì + lúa mạch
Trứng (35%) + khoai tây (65%)
Đậu nành + đậu phộng (thiếu cùng Met)
Gạo + bắp
Ở 280 nm, thay đổi hấp thụ khi protein bị oxy hóa Trp/Tyr thường:
Tăng mạnh vĩnh viễn
Giảm/mất đỉnh
Chuyển sang 350 nm
Không đổi
Về phân đoạn protein hạt hòa thảo, phát biểu đúng:
Prolamin tập trung ở lớp aleurone
Globulin chiếm 60–80% ở hạt họ đậu
Glutelin tan trong ethanol
Albumin chỉ có ở động vật
Trong FDNB/Sanger, bước xử lý kiềm nhằm:
Tạo màu xanh tím
Loại nhóm –SH
Tạo dẫn xuất DNP tại N-tận
Thủy phân peptide
Glycoprotein màng có phần đường hướng ra:
Mặt ngoài màng sinh chất
Mặt trong màng sinh chất
Khoang nội bào
Lòng lipid kép
Lipoprotein huyết tương có các phân lớp theo tỷ trọng; chức năng HDL là:
Đưa cholesterol đến mô
Mang cholesterol từ mô ngoại về gan
Vận chuyển TAG từ ruột
Vận chuyển acid béo tự do
Peptide kháng sinh có thể chứa:
Cả D- và L-amino acid
Không có aa
Chỉ D-aa
Chỉ L-aa
TRH có đặc điểm cấu trúc:
2 aa, không biến đổi đầu mút
3 aa, đầu N là pyroglutamate, đầu C amid hóa
29 aa, tăng đường máu
9 aa, không cầu S–S
Khi đưa protein về pI rồi thêm ethanol 70%, hiện tượng khả dĩ:
Không đổi
Tan hoàn toàn
Tăng hoạt tính enzyme
Kết tủa mạnh hơn
Siêu lọc kết hợp đẳng điện thường cho hiệu quả cao vì:
Đồng thời giảm kích thước và tăng điện tích
Ở pI, protein kết tụ → màng giữ lại tốt hơn
Ở pI, protein tan tốt → dễ qua màng
Không liên quan
Cố định mùi aldehyde vào protein có thể thông qua:
Chỉ liên kết H
Liên kết imine/Schiff base với –NH2
Không thể
Chỉ Van der Waals
SCP từ nấm men/vi khuẩn cần giảm acid nucleic vì:
Không tiêu hóa được protein
Gây độc
Tạo vị ngọt quá mức
Nguy cơ tăng acid uric ở người
Nguyên tố cấu tạo chính của glucide là:
C, H, O
C, H, N
C, O, N
C, H, S
Tỉ lệ H:O xấp xỉ ở đa số glucide là:
1:1
2:1
3:1
1:2
Tên gọi khác của glucide dựa trên công thức gần đúng (CH2O)n là:
Carbonyl
Carbohydrate
Hydrocarbon
Polyol
1 g glucide cung cấp khoảng:
2,0 kcal
4,1 kcal
9,0 kcal
7,0 kcal
Glucide dự trữ chủ yếu ở động vật là:
Glycogen
Inulin
Cellulose
Tinh bột
Glucide cấu trúc chính của vách tế bào thực vật là:
Cellulose
Chitin
Hemicellulose
Pectin
Chitin có nhiều trong:
Vỏ tôm cua
Hạt ngũ cốc
Sữa
Thịt cá
Monosaccharide không bị thủy phân thành đường đơn giản hơn:
Sai
Đúng
MS có nhóm chức là dẫn xuất của:
Amino
Aldehyde hoặc cetone của polyol
Acid béo
Aldose là MS có:
Nhóm –CONH2
Nhóm –C=O ở C2 (cetone)
Nhóm –CHO
Nhóm –COOH
Cetose là MS có nhóm:
–COOH
–NH2
–C=O (cetone)
–CHO
D-glucose thường tồn tại chủ yếu ở dạng:
Iôn hóa hoàn toàn
Vòng furanose
Vòng pyranose
Mạch thẳng
Fructose thường ở dạng vòng:
Furanose
Không vòng
Pyranose
Cả hai như nhau
Đường có tính khử là do còn nhóm:
–OH anomeric (glucosidic) tự do
–COOH tự do
–NH2 tự do
–SH tự do
Dạng anomer α có –OH anomeric của D-glucose:
Dưới mặt phẳng vòng
Trên mặt phẳng vòng
Nghiêng 45°
Không xác định
Công thức chiếu Fischer mô tả:
Cấu tạo không gian dạng ghế
Vòng 6 cạnh
Mạch thẳng với C* và định hướng –OH
Vòng 5 cạnh
Công thức Haworth mô tả:
Mạch thẳng
Vòng furanose/pyranose
Cấu trúc tinh thể
Polyme
Disaccharide không khử điển hình:
Maltose
Lactose
Cellobiose
Saccharose (sucrose)
Maltose gồm hai đơn vị:
Glucose + glucose (α1→4)
Galactose + fructose
Glucose + galactose
Glucose + fructose
Lactose gồm:
Glc–Glc (β1→4)
Gal–Gal (α1→6)
Gal(β)–Glc(α/β) (β1→4)
Glc(α)–Frú(β)
Sucrose thủy phân tạo:
Glucose + fructose
Glucose + galactose
Galactose + fructose
Hai glucose
Quá trình thủy phân sucrose bởi invertase/acid gọi là:
Nghịch đảo đường
Oxy hóa
Caramel hóa
Đồng phân hóa
Phản ứng tạo osazone dùng để:
Định lượng lipid
Thủy phân protein
Định tính đường khử
Định tính acid hữu cơ
Phản ứng Maillard xảy ra giữa:
Saccharose và nước
Đường khử và amino (amin bậc 1)
Tinh bột và muối
Đường khử và acid béo
D25. Sản phẩm màu nâu của Maillard gọi chung là:
Lignin
Caramel
Melanoidin
Pectin
D26. Tinh bột gồm 2 thành phần chính:
Cellulose & hemicellulose
Amylose & amylopectin
Inulin & dextran
Pectin & chitin
D27. Liên kết chủ yếu trong amylose:
β(1→4)
α(1→6)
α(1→4)
β(1→6)
D28. Liên kết phân nhánh của amylopectin:
α(1→4)
α(1→6)
β(1→4)
β(1→6)
D29. Chỉ số DE càng cao thì:
Độ nhớt tăng
Độ ngọt càng giảm
Độ ngọt càng tăng
Không đổi
D30. Glycogen so với amylopectin có:
Ít nhánh hơn
Chỉ liên kết β
Phân nhánh dày đặc hơn
Không nhánh
D31. Cellulose có liên kết:
β(1→6)
α(1→6)
β(1→4)
α(1→4)
D32. Pectin tạo gel mạnh ở điều kiện (HMP):
Không đường, pH trung tính
Đường cao, pH ~3–3,5
Nhiều Ca2+, pH kiềm
Ít đường, pH ~6–7
